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- PDB-2yjq: Structure of a Paenibacillus Polymyxa Xyloglucanase from Glycosid... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2yjq
タイトルStructure of a Paenibacillus Polymyxa Xyloglucanase from Glycoside Hydrolase Family 44
要素CEL44C
キーワードHYDROLASE / GH44 / ENDO-GLUCANASE / CARBOHYDRATE-BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


substituted mannan metabolic process / mannan endo-1,4-beta-mannosidase activity / cellulose binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 44 / Glycoside hydrolase family 44 / Glycoside hydrolase family 26 / Carbohydrate binding module (family 35) / Glycosyl hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 domain / Glycosyl hydrolases family 26 (GH26) domain profile. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain ...Glycoside hydrolase, family 44 / Glycoside hydrolase family 44 / Glycoside hydrolase family 26 / Carbohydrate binding module (family 35) / Glycosyl hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 domain / Glycosyl hydrolases family 26 (GH26) domain profile. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / CBM6 (carbohydrate binding type-6) domain profile. / Carbohydrate binding module family 6 / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-cellobiose / TETRAHYDROOXAZINE / TRIETHYLENE GLYCOL / Cel44C
類似検索 - 構成要素
生物種PAENIBACILLUS POLYMYXA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Ariza, A. / Eklof, J.M. / Spadiut, O. / Offen, W.A. / Roberts, S.M. / Besenmatter, W. / Friis, E.P. / Skjot, M. / Wilson, K.S. / Brumer, H. / Davies, G.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure and Activity of Paenibacillus Polymyxa Xyloglucanase from Glycoside Hydrolase Family 44.
著者: Ariza, A. / Eklof, J.M. / Spadiut, O. / Offen, W.A. / Roberts, S.M. / Besenmatter, W. / Friis, E.P. / Skjot, M. / Wilson, K.S. / Brumer, H. / Davies, G.
履歴
登録2011年5月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年6月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references / Other / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CEL44C
B: CEL44C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,92823
ポリマ－115,8312
非ポリマー2,09721
水7,909439
1
A: CEL44C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,03912
ポリマ－57,9151
非ポリマー1,12411
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CEL44C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,88911
ポリマ－57,9151
非ポリマー97310
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.200, 84.200, 320.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 CEL44C / XYLOGLUCANASE


分子量: 57915.293 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 36-559 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PAENIBACILLUS POLYMYXA (バクテリア)
株: GS01 / 発現宿主: BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / 株 (発現宿主): SHA273
参照: UniProt: Q1A2D0, cellulase, xyloglucan-specific endo-beta-1,4-glucanase
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-cellobiose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 代謝 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-cellobiose
記述子タイププログラム
DGlcpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 7種, 458分子

#3: 化合物 ChemComp-OXZ / TETRAHYDROOXAZINE / 4β,5α-ジヒドロキシテトラヒドロ-2H-1,2-オキサジン-6β-メタノ-ル


分子量: 149.145 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 439 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 103 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 127 TO VAL ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLN 103 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, THR 127 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 153 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, LYS 164 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 191 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLY 235 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 366 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 393 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLN 103 TO HIS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, THR 127 TO VAL ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 153 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, LYS 164 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 191 TO TYR ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLY 235 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 366 TO PHE ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, GLU 393 TO SER
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE IN DATABASE IS SEQUENCE 2 FROM PATENT US 6815192, WHICH IS FOR A XYLOGLUCANASE-BETA- ...SEQUENCE IN DATABASE IS SEQUENCE 2 FROM PATENT US 6815192, WHICH IS FOR A XYLOGLUCANASE-BETA-MANNANASE (CEL44C-MAN26A), AND THIS STRUCTURE IS FOR THE XYLOGLUCANASE PORTION. THE CONFLICTS WITH UNIPROT ENTRY Q1A2D0 LISTED BELOW WHICH ARE NOT DUE TO ENGINEERED MUTATIONS MAY REPRESENT NATURAL VARIATIONS BETWEEN DIFFERENT STRAINS. THE SEQUENCE FOR THIS STRUCTURE IS PUBLISHED IN PATENT US 6815192, AND GENBANK ENTRY AAW12876.1.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25% (W/V) PEG 3350, 0.2M LITHIUM SULPHATE, 0.1M BIS TRIS PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→80.01 Å / Num. obs: 62986 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.1 % / Biso Wilson estimate: 35.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.25→2.37 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 92.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0086精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: APO STRUCTURE, PDB ENTRY 2YKK

2ykk


解像度: 2.25→106.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 6.396 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.263 / ESU R Free: 0.226 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 1-6, 442 AND 518-524 IN CHAIN A ARE DISORDERED. RESIDUES 1-7, 442-445 AND 518-524 IN CHAIN B ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25948 3188 5.1 %RANDOM
Rwork0.19675 ---
obs0.19988 59645 98.24 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.756 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1 Å20.5 Å20 Å2
2--1 Å20 Å2
3----1.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→106.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7938 0 128 439 8505
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0228313
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8021.94911291
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.01151026
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.31824.831385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.084151315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.641531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.120.21215
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.248→2.307 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.372 205 -
Rwork0.267 3944 -
obs--89.34 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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