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- PDB-5bzc: Crystal structure of the murine CD44 hyaluronan binding domain co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bzc
タイトルCrystal structure of the murine CD44 hyaluronan binding domain complex with a small molecule
要素CD44 antigen
キーワードPROTEIN BINDING / Link module
機能・相同性
機能・相同性情報


Hyaluronan degradation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / negative regulation of regulatory T cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / regulation of lamellipodium morphogenesis / Integrin cell surface interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / wound healing involved in inflammatory response / hyaluronan catabolic process ...Hyaluronan degradation / hyaluronic acid binding / macrophage migration inhibitory factor receptor complex / negative regulation of regulatory T cell differentiation / Degradation of the extracellular matrix / regulation of lamellipodium morphogenesis / Integrin cell surface interactions / Cell surface interactions at the vascular wall / wound healing involved in inflammatory response / hyaluronan catabolic process / positive regulation of adaptive immune response / branching involved in prostate gland morphogenesis / type II transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of mature B cell apoptotic process / channel regulator activity / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / wound healing, spreading of cells / cargo receptor activity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / microvillus / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / lamellipodium membrane / Neutrophil degranulation / receptor-mediated endocytosis / cell projection / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway / cytokine-mediated signaling pathway / basolateral plasma membrane / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell adhesion / apical plasma membrane / membrane raft / external side of plasma membrane / positive regulation of gene expression / cell surface / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD44 antigen / CD44 antigen-like / Link domain signature. / Link domain / Extracellular link domain / Link domain profile. / Link (Hyaluronan-binding) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold
類似検索 - ドメイン・相同性
4,4-dimethyl-1,2,3,4-tetrahydroisoquinoline / CD44 antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Liu, L.K. / Finzel, B.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the murine cd44 hyaluronan binding domain complex with a small molecule
著者: Liu, L.K. / Finzel, B.C.
履歴
登録2015年6月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD44 antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0793
ポリマ－16,8401
非ポリマー2392
水97354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)30.970, 81.940, 32.060
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 117.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 CD44 antigen / Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion receptor / HUTCH-I / ...Extracellular matrix receptor III / ECMR-III / GP90 lymphocyte homing/adhesion receptor / HUTCH-I / Hermes antigen / Hyaluronate receptor / Lymphocyte antigen 24 / Ly-24 / Phagocytic glycoprotein 1 / PGP-1 / Phagocytic glycoprotein I / PGP-I


分子量: 16839.693 Da / 分子数: 1 / 断片: HYALURONAN BINDING DOMAIN, unp RESIDUES 21-171 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cd44, Ly-24 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15379
#2: 化合物 ChemComp-4WT / 4,4-dimethyl-1,2,3,4-tetrahydroisoquinoline


分子量: 161.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N
#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 54 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: PEG MME 5000, MES, (NH4)2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月16日
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→40.97 Å / Num. obs: 10233 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.864 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rrim(I) all: 0.114 / Χ2: 0.948 / Net I/σ(I): 14.37 / Num. measured all: 39128
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.94-1.990.8780.3823.4323187636730.44888.2
1.99-2.050.9050.3514.3628697677430.40796.9
2.05-2.10.9340.2915.1727127227020.33897.2
2.1-2.170.950.2336.3227407337080.2796.6
2.17-2.240.9620.2147.0325476756540.24896.9
2.24-2.320.9680.1848.2625896806690.21498.4
2.32-2.410.9740.178.8824116396200.19897
2.41-2.50.9780.1689.123706316140.19597.3
2.5-2.620.9810.13310.9722585945810.15597.8
2.62-2.740.9850.12611.7421985755690.14799
2.74-2.890.9920.09714.4320675455330.11297.8
2.89-3.070.9960.06918.3319095024950.0898.6
3.07-3.280.9960.05822.2318594974850.06797.6
3.28-3.540.9970.04626.6217584634560.05498.5
3.54-3.880.9980.03931.0815484154050.04597.6
3.88-4.340.9990.03335.5214163733720.03999.7
4.34-5.010.9990.03137.2812233293230.03698.2
5.01-6.140.9980.03632.1410972942910.04199
6.14-8.680.9990.03432.468092212180.0498.6
8.680.9990.02441.974301271220.02996.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 31.8 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å19.66 Å
Translation2.5 Å19.66 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→40.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / WRfactor Rfree: 0.2021 / WRfactor Rwork: 0.1641 / FOM work R set: 0.8629 / SU B: 3.613 / SU ML: 0.106 / SU R Cruickshank DPI: 0.1881 / SU Rfree: 0.1665 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.167 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2317 530 5.2 %RANDOM
Rwork0.1816 ---
obs0.1841 9618 97.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 37.19 Å2 / Biso mean: 11.037 Å2 / Biso min: 2.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.19 Å20 Å2-0.33 Å2
2--0.57 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→40.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1171 0 16 54 1241
Biso mean--12.23 13.18 -
残基数----150
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0221222
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4661.951666
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8115151
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.14424.06859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.77915189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.027158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2186
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021944
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.721.5754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25921229
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.1853468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5284.5437
LS精密化 シェル解像度: 1.946→1.997 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.229 35 -
Rwork0.206 658 -
all-693 -
obs--92.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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