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- PDB-5bqm: Crystal structure of SXN101959, a Clostridium botulinum neurotoxi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bqm
タイトルCrystal structure of SXN101959, a Clostridium botulinum neurotoxin type D derivative and targeted secretion inhibitor
要素
  • Botulinum neurotoxin type D
  • Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D
キーワードHYDROLASE / botulinum neurotoxin / targeted secretion inhibitors / endopeptidase / type D / protein engineering
機能・相同性
機能・相同性情報


growth hormone-releasing hormone receptor binding / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, REM sleep / growth hormone-releasing hormone activity / growth hormone secretion / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / adenohypophysis development / ganglioside GT1b binding / positive regulation of growth hormone secretion / bontoxilysin / neuropeptide hormone activity ...growth hormone-releasing hormone receptor binding / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, REM sleep / growth hormone-releasing hormone activity / growth hormone secretion / Toxicity of botulinum toxin type D (botD) / adenohypophysis development / ganglioside GT1b binding / positive regulation of growth hormone secretion / bontoxilysin / neuropeptide hormone activity / positive regulation of multicellular organism growth / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / response to food / peptide hormone receptor binding / protein transmembrane transporter activity / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / multicellular organism growth / terminal bouton / metalloendopeptidase activity / Glucagon-type ligand receptors / cell-cell signaling / regulation of protein localization / toxin activity / G alpha (s) signalling events / perikaryon / positive regulation of cell population proliferation / proteolysis / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Clostridium botulinum neurotoxin B, "coiled-coil" domain / Clostridium botulinum neurotoxin b, "coiled-coil" domain / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / Clostridium neurotoxin, translocation ...: / Clostridium botulinum neurotoxin B, "coiled-coil" domain / Clostridium botulinum neurotoxin b, "coiled-coil" domain / Zincin-like / Metalloproteases ("zincins"), catalytic domain like / Glucagon/GIP/secretin/VIP / Peptide hormone / Glucagon / GIP / secretin / VIP family signature. / Glucagon like hormones / Clostridium neurotoxin, translocation / Clostridium neurotoxin, Translocation domain / Clostridium neurotoxin, translocation domain / Clostridial neurotoxin zinc protease / Botulinum/Tetanus toxin, catalytic chain / Clostridium neurotoxin, receptor-binding C-terminal / Clostridium neurotoxin, receptor binding N-terminal / Clostridium neurotoxin, C-terminal receptor binding / Clostridium neurotoxin, N-terminal receptor binding / Kunitz inhibitor STI-like superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Somatoliberin / Botulinum neurotoxin type D
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Masuyer, G. / Davies, J.R. / Moore, K. / Chaddock, J.A. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of Clostridium botulinum neurotoxin type D as a platform for the development of targeted secretion inhibitors.
著者: Masuyer, G. / Davies, J.R. / Moore, K. / Chaddock, J.A. / Ravi Acharya, K.
履歴
登録2015年5月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Botulinum neurotoxin type D
B: Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D
C: Botulinum neurotoxin type D
D: Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)210,9226
ポリマ－210,7914
非ポリマー1312
水1267
1
A: Botulinum neurotoxin type D
B: Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,4613
ポリマ－105,3962
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9750 Å2
ΔGint-89 kcal/mol
Surface area36100 Å2
手法PISA
2
C: Botulinum neurotoxin type D
D: Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,4613
ポリマ－105,3962
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9610 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area36060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.201, 143.916, 172.762
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Botulinum neurotoxin type D / BoNT/D / Bontoxilysin-D


分子量: 51677.230 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Correspond to the catalytic domain of LHn/D. The whole molecule is expressed as a single polypeptide cleaved into an active di-chain using an engineered protease recognition site
由来: (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: botD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P19321, bontoxilysin
#2: タンパク質 Somatoliberin,Botulinum neurotoxin type D / Growth hormone-releasing factor / GRF / Growth hormone-releasing hormone / GHRH / Somatocrinin / ...Growth hormone-releasing factor / GRF / Growth hormone-releasing hormone / GHRH / Somatocrinin / Somatorelin / BoNT/D / Bontoxilysin-D


分子量: 53718.473 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Correspond to the catalytic domain of LHn/D. The whole molecule is expressed as a single polypeptide cleaved into an active di-chain using an engineered protease recognition site
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Clostridium botulinum (ボツリヌス菌)
遺伝子: GHRH, GHRF, botD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P01286, UniProt: P19321, bontoxilysin
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.9 %
結晶化温度: 289.1 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium actetate pH 5.5, 0.8 M sodium formate, 10 % w /v polyethylene glycol 8000, 10 % w /v polyethylene glycol 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→110 Å / Num. all: 35774 / Num. obs: 35774 / % possible obs: 89 % / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 3.1→3.25 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 1.02 / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 81.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0107精密化
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
DIALSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FPQ

2fpq


解像度: 3.1→110 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 85.872 / SU ML: 0.612 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.607 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29532 1739 4.9 %RANDOM
Rwork0.24969 ---
obs0.25194 34012 87.89 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 100.488 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.56 Å2-0 Å20 Å2
2--5.38 Å20 Å2
3----4.82 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.1→110 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13249 0 2 7 13258
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0213547
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0212753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9681.95718407
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.829329399
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.50751656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.10525.531640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.972152335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.9341542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0550.22090
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.02115365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023077
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0269.3236636
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0269.3236635
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.93513.9848285
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.93513.9838286
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.4689.2156911
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.4689.2156912
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.02313.82610122
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined3.35772.06314851
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other3.35772.06314852
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.42 115 -
Rwork0.406 2191 -
obs--76.99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -16.7454 Å / Origin y: -5.9356 Å / Origin z: 46.3708 Å
111213212223313233
T0.1089 Å2-0.0041 Å2-0.0015 Å2-0.0316 Å2-0.0275 Å2--0.0367 Å2
L0.0573 °2-0.043 °2-0.1425 °2-0.0927 °20.1889 °2--0.5808 °2
S0.0139 Å °0.0039 Å °0.0073 Å °0.0212 Å °0.0145 Å °-0.0427 Å °0.056 Å °-0.0432 Å °-0.0283 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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