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- PDB-5bp3: Dehydratase domain (DH) of a mycocerosic acid synthase-like (MAS-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bp3
タイトルDehydratase domain (DH) of a mycocerosic acid synthase-like (MAS-like) PKS, crystal form 2
要素Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
キーワードLYASE / PKS / dehydratase / DH / polyketide
機能・相同性
機能・相同性情報


DIM/DIP cell wall layer assembly / fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / fatty acid biosynthetic process / oxidoreductase activity / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Polyketide synthase dehydratase / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily ...: / Polyketide synthase dehydratase / Zinc-binding dehydrogenase / : / Polyketide synthase dehydratase N-terminal domain / Polyketide synthase, dehydratase domain / PKS_DH / : / Polyketide synthase dehydratase domain / Polyketide synthase, dehydratase domain superfamily / : / Polyketide and metazoan fatty acid synthase dehydratase (PKS/mFAS DH) domain profile. / Polyketide synthase, C-terminal extension / Ketoacyl-synthetase C-terminal extension / Polyketide synthase, ketoreductase domain / KR domain / Thiol Ester Dehydrase; Chain A / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Alcohol dehydrogenase, N-terminal / Alcohol dehydrogenase GroES-like domain / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Polyketide synthase, enoylreductase domain / Enoylreductase / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / PKS_KR / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / GroES-like superfamily / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Herbst, D.A. / Jakob, P.R. / Zaehringer, F. / Maier, T.
資金援助 スイス, 4件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation125357 スイス
Swiss National Science Foundation138262 スイス
Swiss National Science Foundation159696 スイス
Swiss National Science Foundation145023 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2016
タイトル: Mycocerosic acid synthase exemplifies the architecture of reducing polyketide synthases.
著者: Herbst, D.A. / Jakob, R.P. / Zahringer, F. / Maier, T.
履歴
登録2015年5月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 1.22016年4月6日Group: Database references
改定 1.32016年12月28日Group: Structure summary
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
B: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5468
ポリマ－64,1742
非ポリマー3726
水8,953497
1
A: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
ヘテロ分子

B: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5468
ポリマ－64,1742
非ポリマー3726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_476x-1/2,-y+5/2,-z+11
Buried area2950 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
2
B: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
ヘテロ分子

A: Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,5468
ポリマ－64,1742
非ポリマー3726
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_576x+1/2,-y+5/2,-z+11
Buried area2950 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area22740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.060, 162.200, 59.490
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1355-

HOH

21A-1550-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Mycocerosic acid synthase-like polyketide synthase / MAS-like PKS / Polyketide synthase Pks5


分子量: 32086.957 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 884-1186 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium smegmatis (バクテリア)
株: ATCC 700084 / mc(2)155 / 細胞株: Mybobacterium / 遺伝子: pks5, MSMEG_4727 / プラスミド: pNIC28-Bsa4
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: A0R1E8, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 497 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.54 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: Crystallization condition: 16 % (w/v) PEG 3350 0.25 M disodium malonate 0.1 M BIS-TRIS propane pH 6.5 Protein/buffer: 38 mg/ml protein 0.02 M HEPES pH 7.4 0.25 M NaCl 5 % (v/v) Glycerol 0.005 ...詳細: Crystallization condition: 16 % (w/v) PEG 3350 0.25 M disodium malonate 0.1 M BIS-TRIS propane pH 6.5 Protein/buffer: 38 mg/ml protein 0.02 M HEPES pH 7.4 0.25 M NaCl 5 % (v/v) Glycerol 0.005 M DTT Cryo: 25 % (v/v) Ethylene glycol (final)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→47.99 Å / Num. obs: 115067 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 30.151 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Net I/σ(I): 19.07
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 6.5 % / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
PHASER位相決定
XSCALEVERSION July 4, 2012 BUILT=20131111データスケーリング
XDSNovember 11, 2013データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5BP2

5bp2


解像度: 1.45→47.968 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1774 2000 1.74 %Random selection
Rwork0.1491 ---
obs0.1496 114809 99.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.291 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→47.968 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4181 0 24 497 4702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114587
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3096298
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.3841646
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074731
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007842
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.48630.39881350.33977617X-RAY DIFFRACTION95
1.4863-1.52650.32881410.28917912X-RAY DIFFRACTION98
1.5265-1.57140.27851410.25287940X-RAY DIFFRACTION99
1.5714-1.62210.33111400.23467958X-RAY DIFFRACTION99
1.6221-1.68010.27711420.2148005X-RAY DIFFRACTION99
1.6801-1.74740.22811420.17988037X-RAY DIFFRACTION100
1.7474-1.82690.21821430.16068031X-RAY DIFFRACTION100
1.8269-1.92320.19041440.13868077X-RAY DIFFRACTION100
1.9232-2.04370.1841430.13918073X-RAY DIFFRACTION100
2.0437-2.20150.18081430.12338097X-RAY DIFFRACTION100
2.2015-2.42310.17211440.12178123X-RAY DIFFRACTION100
2.4231-2.77370.15491440.13238171X-RAY DIFFRACTION100
2.7737-3.49440.16091470.13838255X-RAY DIFFRACTION100
3.4944-47.99460.14971510.14598513X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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