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- PDB-5bnw: The active site of O-GlcNAc transferase imposes constraints on su... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bnw
タイトルThe active site of O-GlcNAc transferase imposes constraints on substrate sequence
要素
  • UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
  • laminB1 residues 179-191
キーワードTRANSFERASE / o-glcnac transferase / glycosyl transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / nuclear envelope organization / acetylglucosaminyltransferase activity / nuclear pore localization / regulation of Rac protein signal transduction ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / nuclear envelope organization / acetylglucosaminyltransferase activity / nuclear pore localization / regulation of Rac protein signal transduction / protein localization to nuclear envelope / regulation of necroptotic process / nuclear lamina / negative regulation of stem cell population maintenance / protein O-linked glycosylation / NSL complex / intermediate filament / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / nuclear migration / regulation of synapse assembly / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of TORC1 signaling / response to nutrient / negative regulation of cell migration / positive regulation of translation / cell projection / response to insulin / cellular response to glucose stimulus / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / protein processing / chromatin DNA binding / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of necroptotic cell death / UCH proteinases / nuclear envelope / heterochromatin formation / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / chromatin organization / nuclear membrane / apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / Lamin tail domain superfamily / Lamin tail domain / Lamin Tail Domain / Lamin-tail (LTD) domain profile. / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-12V / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / Lamin-B2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Pathak, S. / Alonso, J. / Schimpl, M. / Rafie, K. / Blair, D.E. / Borodkin, V.S. / Albarbarawi, O. / van Aalten, D.M.F.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome TrustWT087590MA 英国
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: The active site of O-GlcNAc transferase imposes constraints on substrate sequence.
著者: Pathak, S. / Alonso, J. / Schimpl, M. / Rafie, K. / Blair, D.E. / Borodkin, V.S. / Schuttelkopf, A.W. / Albarbarawi, O. / van Aalten, D.M.
履歴
登録2015年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit
D: laminB1 residues 179-191
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,9443
ポリマ－82,3212
非ポリマー6231
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area27580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.183, 150.176, 199.241
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222

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要素

#1: タンパク質 UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / O-GlcNAc transferase subunit p110 / O-linked N-acetylglucosamine transferase 110 kDa subunit / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 197-915 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OGT / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド laminB1 residues 179-191


分子量: 1346.531 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q03252*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P2-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略)


分子量: 623.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O16P2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.34 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 1.3 M DL-Malic acid pH 6.4, 0.1 M Bis-Tris propane pH 6.4 supplemented with crystal seeds grown out of the same condition.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月9日 / 詳細: Pilatus 2M Detector
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→30 Å / Num. all: 263631 / Num. obs: 40463 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 6.7 % / Rmerge(I) obs: 0.719 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
XDS0.5データ削減
SCALA3.3.21データスケーリング
Coot0.7.2モデル構築
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PE4

3pe4


解像度: 2.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 7.831 / SU ML: 0.174 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23517 2022 5 %RANDOM
Rwork0.18736 ---
obs0.18981 38435 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.49 Å20 Å20 Å2
2--2.89 Å20 Å2
3----1.4 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5533 0 39 78 5650
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0195705
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4921.9637739
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.823.00212574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3665698
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.51224.521261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.77915981
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4211531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0810.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216426
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021299
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.0274.3642804
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.0274.3632803
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.5846.5353498
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other4.5846.5373499
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4244.7262899
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.4234.7262899
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.5156.924242
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.57334.3256521
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.57734.3336504
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 158 -
Rwork0.31 2788 -
obs--99.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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