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万見
- PDB-5bms: Crystal structure of P21-activated kinase 4 in complex with an in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bms
タイトルCrystal structure of P21-activated kinase 4 in complex with an inhibitor compound 29
要素Serine/threonine-protein kinase PAK 4
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Kinase / Inhibitor / Complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / : / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle ...dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / : / regulation of MAPK cascade / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cytoskeleton organization / RAC1 GTPase cycle / cellular response to starvation / adherens junction / regulation of cell growth / positive regulation of angiogenesis / cell migration / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4T6 / Serine/threonine-protein kinase PAK 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.903 Å
データ登録者Rouge, L. / Wang, W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Guided Design of Group I Selective p21-Activated Kinase Inhibitors.
著者: Crawford, J.J. / Lee, W. / Aliagas, I. / Mathieu, S. / Hoeflich, K.P. / Zhou, W. / Wang, W. / Rouge, L. / Murray, L. / La, H. / Liu, N. / Fan, P.W. / Cheong, J. / Heise, C.E. / Ramaswamy, S. ...著者: Crawford, J.J. / Lee, W. / Aliagas, I. / Mathieu, S. / Hoeflich, K.P. / Zhou, W. / Wang, W. / Rouge, L. / Murray, L. / La, H. / Liu, N. / Fan, P.W. / Cheong, J. / Heise, C.E. / Ramaswamy, S. / Mintzer, R. / Liu, Y. / Chao, Q. / Rudolph, J.
履歴
登録2015年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,4492
ポリマ－33,0681
非ポリマー3811
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)64.412, 64.412, 185.146
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / p21-activated kinase 4 / PAK-4


分子量: 33068.422 Da / 分子数: 1 / 断片: Protein kinase domain residues 300-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK4, KIAA1142 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-4T6 / N~2~-[(7-chloro-1H-benzimidazol-6-yl)methyl]-N~4~-(5-cyclopropyl-1H-pyrazol-3-yl)pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 380.834 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17ClN8
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.64 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2 M Tri-Potassium citrate and 20% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 9264 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 11.3 % / Net I/σ(I): 25.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.903→37.588 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.17 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2303 431 4.68 %
Rwork0.1735 --
obs0.1761 9207 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.903→37.588 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2300 0 27 0 2327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042379
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8553226
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.399907
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03360
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004415
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9035-3.32340.28551410.21432820X-RAY DIFFRACTION99
3.3234-4.18620.25831230.18972906X-RAY DIFFRACTION100
4.1862-37.59110.20781670.15543050X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.51180.1118-0.35930.9563-0.14741.0737-0.25110.13190.3031-0.1460.08780.02230.0433-0.02260.00020.40430.05520.02740.5151-0.01820.5055-25.460416.3711-22.8605
21.88580.1441-1.53633.2661-1.5662.33610.2896-0.4259-0.19760.153-0.4850.015-0.11790.2154-0.0290.4550.02260.00540.46320.0840.4114-26.09116.0086-0.3093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 299:398
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 399:589 or chain A and resid 601

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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