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- PDB-5b83: Crystal structure of Optineurin UBAN in complex with linear ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b83
タイトルCrystal structure of Optineurin UBAN in complex with linear ubiquitin
要素
  • Optineurin
  • tetra ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / UBIQUITIN / COILED-COIL / CELLULAR / SIGNALING / NFKB PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / cell death / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / Golgi to plasma membrane protein transport / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TNFR1-induced proapoptotic signaling ...parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / cell death / negative regulation of receptor recycling / Golgi ribbon formation / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / Golgi to plasma membrane protein transport / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / TNFR1-induced proapoptotic signaling / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / Golgi organization / autophagosome / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to unfolded protein / positive regulation of autophagy / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of PTEN localization / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / EGFR downregulation / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
: / C2H2 type zinc-finger / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / Ubiquitin domain signature. ...: / C2H2 type zinc-finger / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Optineurin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.694 Å
データ登録者Ishii, R. / Nureki, O.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Linear ubiquitination is involved in the pathogenesis of optineurin-associated amyotrophic lateral sclerosis
著者: Nakazawa, S. / Oikawa, D. / Ishii, R. / Ayaki, T. / Takahashi, H. / Takeda, H. / Ishitani, R. / Kamei, K. / Takeyoshi, I. / Kawakami, H. / Iwai, K. / Hatada, I. / Sawasaki, T. / Ito, H. / ...著者: Nakazawa, S. / Oikawa, D. / Ishii, R. / Ayaki, T. / Takahashi, H. / Takeda, H. / Ishitani, R. / Kamei, K. / Takeyoshi, I. / Kawakami, H. / Iwai, K. / Hatada, I. / Sawasaki, T. / Ito, H. / Nureki, O. / Tokunaga, F.
履歴
登録2016年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: tetra ubiquitin
B: Optineurin
C: Optineurin
D: tetra ubiquitin
E: Optineurin
F: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,9716
ポリマ－114,9716
非ポリマー00
水1,06359
1
A: tetra ubiquitin
B: Optineurin
C: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4863
ポリマ－57,4863
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: tetra ubiquitin
E: Optineurin
F: Optineurin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4863
ポリマ－57,4863
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.327, 82.038, 244.853
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 tetra ubiquitin


分子量: 34253.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質
Optineurin / E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein ...E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein 7 / HIP-7 / Huntingtin-interacting protein L / NEMO-related protein / Optic neuropathy-inducing protein / Transcription factor IIIA-interacting protein / TFIIIA-IntP


分子量: 11616.219 Da / 分子数: 4 / Fragment: UNP residues 416-510 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.76 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 16% PEG 3350, 250mM Potassium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→50 Å / Num. obs: 40450 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.141 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.69→2.86 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 96.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ZVN

2zvn


解像度: 2.694→49.061 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.71
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2541 2026 5.01 %
Rwork0.2012 --
obs0.2039 40445 99.39 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.694→49.061 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6643 0 0 59 6702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.016709
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1319014
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1794236
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0561060
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061167
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6941-2.76150.38271350.30412495X-RAY DIFFRACTION92
2.7615-2.83610.31071440.2692736X-RAY DIFFRACTION100
2.8361-2.91960.35121420.24992689X-RAY DIFFRACTION100
2.9196-3.01380.30521430.23842727X-RAY DIFFRACTION100
3.0138-3.12150.31321430.23232720X-RAY DIFFRACTION100
3.1215-3.24650.29011430.23142732X-RAY DIFFRACTION100
3.2465-3.39420.23651450.21882745X-RAY DIFFRACTION100
3.3942-3.57310.28171450.20542740X-RAY DIFFRACTION100
3.5731-3.79690.26281430.22718X-RAY DIFFRACTION100
3.7969-4.08990.21821460.17882772X-RAY DIFFRACTION100
4.0899-4.50120.21791450.1642760X-RAY DIFFRACTION100
4.5012-5.15190.23041470.16812810X-RAY DIFFRACTION100
5.1519-6.48850.24981480.20652809X-RAY DIFFRACTION100
6.4885-49.06910.22081570.18762966X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.76970.6867-3.29925.7921-1.99987.40250.4520.2544-0.249-1.2493-0.6557-0.6832-0.24891.72230.21791.09080.08320.22241.37850.17230.784.308336.82615.9629
23.67890.69840.4541.02580.05081.0459-0.09580.4441-0.2881-0.15020.0591-0.00780.1548-0.09920.02570.27430.00420.03460.5008-0.04650.469622.008142.521236.1425
31.7894-2.80182.06676.0911-3.34133.3206-0.00690.1608-0.02090.1896-0.00090.2797-0.0532-0.23890.01470.1619-0.00440.05570.3828-0.01130.417354.64836.185450.8371
43.5407-1.82744.36710.7715-1.30944.9155-0.26430.28920.3976-0.1894-0.0435-0.094-0.6077-0.2940.29570.38790.0374-0.02450.63570.06760.418763.16641.531335.1132
56.8324-1.92196.23571.4611-1.67.87680.36451.3139-0.2011-0.3267-0.3810.03520.3540.7205-0.02680.24650.02350.07050.5702-0.03490.448266.810335.785736.8975
63.61310.70411.61324.19832.3144.22390.26881.97010.0403-1.22820.0068-0.1986-0.04-0.6221-0.22560.74180.138-0.05561.2083-0.01280.502274.87388.093821.5101
74.80522.2757-2.93744.8386-2.39922.20810.01570.14460.1017-0.20680.08560.12710.0312-0.1782-0.12210.28670.0169-0.10070.2716-0.01760.261759.69674.391846.6434
81.9646-3.2687-1.65467.4913.59972.67330.0703-0.12210.2024-0.21220.1531-0.4499-0.19860.2232-0.20820.21710.0021-0.0180.313-0.00350.392127.97096.664251.7702
90.20860.32920.01627.69862.17060.6399-0.18842.1257-0.1193-2.31531.12211.11810.8004-1.2896-0.80911.53390.2137-0.20191.8480.01820.656322.5679-4.564717.8343
108.1526-5.6949-7.81036.51357.02158.32670.4734-0.14050.3102-0.54230.139-0.0719-1.04740.6708-0.35790.23870.0114-0.07480.36790.03820.41288.948813.654949.7996
116.7678-4.055-6.21812.67072.84745.5985-0.1902-0.1557-0.6779-0.2615-0.05080.27950.59320.53930.18620.41020.0942-0.13620.5724-0.08830.596914.54163.465742.184
124.62550.5192-5.81490.5001-1.18778.2611.22690.72022.4661-0.1149-0.03570.6838-0.2741-1.1365-1.16650.38650.13680.17510.54870.16540.7829-17.583618.857171.4747
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 55 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 56 through 186 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 302 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 443 through 501 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 445 through 505 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'D' and (resid 1 through 77 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'D' and (resid 78 through 153 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'D' and (resid 154 through 300 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'E' and (resid 453 through 460 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'E' and (resid 461 through 502 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'F' and (resid 447 through 499 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'F' and (resid 500 through 505 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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