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万見
- PDB-5b78: Crystal structure of MOZ double PHD finger mutant-S210D/N235R in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b78
タイトルCrystal structure of MOZ double PHD finger mutant-S210D/N235R in complex with histone H3 crotonylation at K14
要素
  • Histone H3
  • Histone acetyltransferase KAT6A
キーワードTRANSFERASE / MOZ double PHD finger
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / chromosome organization / histone H4K16 acetyltransferase activity ...histone H3 acetyltransferase activity / myeloid cell differentiation / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of developmental process / regulation of hemopoiesis / protein acetylation / acetyltransferase activity / histone acetyltransferase activity / chromosome organization / histone H4K16 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H2AK5 acetyltransferase activity / histone H2AK9 acetyltransferase activity / histone H2BK5 acetyltransferase activity / histone H2BK12 acetyltransferase activity / histone H3K4 acetyltransferase activity / histone H3K27 acetyltransferase activity / histone H3K36 acetyltransferase activity / histone H3K122 acetyltransferase activity / histone H3K18 acetyltransferase activity / histone H3K9 acetyltransferase activity / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / transcription coregulator activity / PML body / structural constituent of chromatin / cellular senescence / nucleosome / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / nuclear speck / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 ...: / SAM domain-containing protein 1, WH domain / SAMD1-like winged helix (WH) domain profile. / : / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / PHD-finger / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone acetyltransferase KAT6A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Li, H. / Xiong, X.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: Selective recognition of histone crotonylation by double PHD fingers of MOZ and DPF2
著者: Xiong, X. / Panchenko, T. / Yang, S. / Zhao, S. / Yan, P. / Zhang, W. / Xie, W. / Li, Y. / Zhao, Y. / Allis, C.D. / Li, H.
履歴
登録2016年6月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月30日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.32023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT6A
B: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,9646
ポリマ－17,7032
非ポリマー2624
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area8370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.671, 48.238, 76.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT6A / MOZ


分子量: 15001.702 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 194-323 / 変異: S210D, N235R / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MOZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92794, histone acetyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 2701.156 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-26 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: K7EMV3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.4 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: polyethylene glycol 4000, lithium sulfate, Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→24.1 Å / Num. obs: 35447 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 35.6
反射 シェル解像度: 1.4→1.42 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2155: ???)精密化
HKL-2000data processing
Cootモデル構築
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LLB

4llb


解像度: 1.4→24.1 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1869 1798 5.07 %
Rwork0.1686 --
obs0.1695 35447 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→24.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1099 0 4 229 1332
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0051148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7871540
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006204
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3987-1.43650.28451420.25292520X-RAY DIFFRACTION99
1.4365-1.47870.26751390.23892542X-RAY DIFFRACTION100
1.4787-1.52640.23351070.20932585X-RAY DIFFRACTION100
1.5264-1.5810.21111350.18462553X-RAY DIFFRACTION100
1.581-1.64430.18431460.18032557X-RAY DIFFRACTION100
1.6443-1.71910.19451120.16392576X-RAY DIFFRACTION100
1.7191-1.80970.16821560.16772547X-RAY DIFFRACTION100
1.8097-1.9230.20461380.16632601X-RAY DIFFRACTION100
1.923-2.07140.18291540.16172556X-RAY DIFFRACTION100
2.0714-2.27980.17921200.16172622X-RAY DIFFRACTION100
2.2798-2.60930.18971420.1682598X-RAY DIFFRACTION100
2.6093-3.28610.19961440.17272643X-RAY DIFFRACTION100
3.2861-24.12260.16161630.15222749X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.80261.6585-0.68174.392-1.00130.75110.26280.78860.7054-1.17340.24380.7977-0.4938-0.4749-0.13610.39770.08390.00730.47840.15610.40184.7769-5.6754-12.9465
23.68220.62041.5990.33430.34260.87160.1004-0.0951-0.26590.03610.0541-0.0130.07-0.0665-0.16180.09530.0075-0.00030.18670.03650.154519.2935-13.65271.2995
32.328-0.3521-0.43271.98480.33862.60180.0043-0.74250.24860.27760.0252-0.1187-0.1664-0.1348-0.00220.13920.015-0.00190.2818-0.02060.137522.0887-6.81838.5992
41.4720.29130.88590.58880.09821.3761-0.0031-0.11010.1302-0.0008-0.03410.0156-0.0601-0.10780.0150.09440.01990.00220.1360.01370.14220.6365-6.9066-2.2076
51.10660.52910.15181.7710.82.4401-0.0525-0.13220.2037-0.15720.01250.0487-0.2732-0.15370.03560.13330.0435-0.0030.1421-0.00170.163416.2054-2.5705-7.0839
61.0947-0.07711.71335.84750.71134.0731-0.04650.27870.0623-0.88940.0202-0.50280.19930.3079-0.00660.31230.02020.04690.15940.02040.199319.7692-6.2287-21.9953
71.49840.36190.39291.4452-1.19231.9157-0.12290.17090.24840.07970.04680.0377-0.4247-0.02790.05990.22250.0061-0.01440.1130.03150.147319.5722.4107-18.9486
85.073-0.0216-0.79215.42513.9798.8020.26830.2385-0.03680.1826-0.2561-0.3590.2568-0.30210.12710.2742-0.026-0.02260.1510.03350.200129.69236.6877-22.6089
93.940.9220.44132.98030.07973.86990.04510.03190.34530.3242-0.07650.4226-1.2224-0.1550.14710.48780.0967-0.03660.1360.01040.205218.85058.8061-15.0477
104.0134-0.88921.43075.8648-2.31543.4969-0.58-0.1329-0.088-0.07270.0925-1.13090.0940.23270.3360.2324-0.03250.00250.22860.01950.324229.1181-3.3703-11.4819
113.33160.09971.11142.9854-0.26783.78620.36410.3075-1.0651-0.44450.10290.42230.6824-0.4808-0.29610.2197-0.009-0.06240.27440.03790.460427.5839-18.7143-0.8665
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 193 through 202 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 203 through 212 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 213 through 229 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 230 through 245 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 246 through 264 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 265 through 277 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 278 through 297 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 298 through 302 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 303 through 311 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1 through 11 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 12 through 22 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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