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Yorodumi- PDB-5b6d: Crystal Structure of cytidine monophosphate hydroxymethylase MilA... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5b6d | ||||||
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Title | Crystal Structure of cytidine monophosphate hydroxymethylase MilA with CMP | ||||||
Components | CMP 5-hydroxymethylase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / CMP hydroxymethylase | ||||||
Function / homology | Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / methyltransferase activity / methylation / CYTIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / CMP 5-hydroxymethylase Function and homology information | ||||||
Biological species | Streptomyces rimofaciens (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | ||||||
Authors | Gong, Z. / Wu, G. / He, X. | ||||||
Citation | Journal: Sci Rep / Year: 2016 Title: Structural basis of the substrate preference towards CMP for a thymidylate synthase MilA involved in mildiomycin biosynthesis Authors: Zhao, G. / Chen, C. / Xiong, W. / Gao, T. / Deng, Z. / Wu, G. / He, X. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5b6d.cif.gz | 272.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5b6d.ent.gz | 219.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5b6d.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b6/5b6d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/b6/5b6d | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5b6eC 5jnhSC 5jp9C C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 36528.031 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: UNP residues 5-329 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Streptomyces rimofaciens (bacteria) / Gene: milA / Plasmid: pET28 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: B4Y380 #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.69 Å3/Da / Density % sol: 54.31 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: evaporation / pH: 8.5 Details: 0.1 M sodium cacodylate trihydrate(pH 6.5), 1.4 M sodium acetate trihydrate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL17U / Wavelength: 0.97912 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Dec 1, 2014 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97912 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.65→50 Å / Num. obs: 91579 / % possible obs: 96.6 % / Redundancy: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 20.86 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.132 / Net I/av σ(I): 13.553 / Net I/σ(I): 4.4 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5JNH Resolution: 1.65→47.459 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 18.61
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 78.17 Å2 / Biso mean: 24.5545 Å2 / Biso min: 10.21 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.65→47.459 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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