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万見
- PDB-5b64: A novel binding mode of MAGUK GK domain revealed by DLG GK domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b64
タイトルA novel binding mode of MAGUK GK domain revealed by DLG GK domain in complex with KIF13B MBS domain
要素
  • DLG GK
  • Protein Kif13b
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / MAGUK / GK / KIF13B / MBS / Kinesin / Motor
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization ...RHO GTPases activate CIT / positive regulation of AMPA glutamate receptor clustering / neuronal ion channel clustering / P2Y1 nucleotide receptor binding / Neurexins and neuroligins / beta-1 adrenergic receptor binding / neuroligin family protein binding / structural constituent of postsynaptic density / synaptic vesicle maturation / positive regulation of neuron projection arborization / regulation of grooming behavior / receptor localization to synapse / protein localization to synapse / vocalization behavior / cerebellar mossy fiber / proximal dendrite / cytoskeleton-dependent intracellular transport / LGI-ADAM interactions / paranode region of axon / cellular response to potassium ion / Trafficking of AMPA receptors / dendritic branch / neuron spine / negative regulation of receptor internalization / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / AMPA glutamate receptor clustering / dendritic spine morphogenesis / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / frizzled binding / juxtaparanode region of axon / dendritic spine organization / neuron projection terminus / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / acetylcholine receptor binding / Synaptic adhesion-like molecules / positive regulation of synapse assembly / regulation of NMDA receptor activity / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of dendrite morphogenesis / beta-2 adrenergic receptor binding / microtubule motor activity / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / kinesin complex / cortical cytoskeleton / microtubule-based movement / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / locomotory exploration behavior / regulation of neuronal synaptic plasticity / kinesin binding / microvillus / AMPA glutamate receptor complex / social behavior / excitatory synapse / neuromuscular process controlling balance / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / D1 dopamine receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite cytoplasm / cell periphery / synaptic membrane / PDZ domain binding / postsynaptic density membrane / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / establishment of protein localization / neuromuscular junction / kinase binding / cerebral cortex development / cell-cell adhesion / cell-cell junction / cell junction / synaptic vesicle / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / scaffold protein binding / microtubule binding / protein-containing complex assembly / basolateral plasma membrane / protein phosphatase binding / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / postsynapse / microtubule / dendritic spine / postsynaptic density / neuron projection / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / dendrite / synapse / protein-containing complex binding / protein kinase binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Kinesin-like KIF1-type / Kinesin protein 1B / Kinesin-like / Kinesin protein / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY ...Kinesin-like KIF1-type / Kinesin protein 1B / Kinesin-like / Kinesin protein / CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Kinesin-associated / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Kinesin-associated / Disks large 1-like / : / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / FHA domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / Forkhead-associated (FHA) domain / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / SMAD/FHA domain superfamily / Kinesin motor domain superfamily / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kinesin family member 13B / Disks large homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus (ネズミ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shang, Y. / Zhu, J. / Zhang, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: An Atypical MAGUK GK Target Recognition Mode Revealed by the Interaction between DLG and KIF13B
著者: Zhu, J. / Shang, Y. / Xia, Y. / Zhang, R. / Zhang, M.
履歴
登録2016年5月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月16日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DLG GK
B: Protein Kif13b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,17710
ポリマ－36,4162
非ポリマー7618
水52229
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area16040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.279, 116.279, 72.029
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-801-

SO4

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要素

#1: タンパク質 DLG GK


分子量: 21690.418 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus (ネズミ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P31016*PLUS
#2: タンパク質 Protein Kif13b


分子量: 14725.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif13b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: E9Q4K7
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.21 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.0M Ammonium sulfate, 0.1M HEPES pH 7.0, 0.5%(w/v) Polyethylene glycol 8,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→36.8 Å / Num. obs: 13026 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 25.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→36.771 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.48
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 643 4.94 %
Rwork0.1871 --
obs0.19 13024 97.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / Bsol: 61.836 Å2 / ksol: 0.337 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.464 Å20 Å2-0 Å2
2--0.464 Å20 Å2
3----0.9281 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→36.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2277 0 42 29 2348
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0082353
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0693189
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.097848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07355
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005412
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7002-2.90870.33041330.29132495X-RAY DIFFRACTION99
2.9087-3.20120.28941330.22822473X-RAY DIFFRACTION99
3.2012-3.66410.26371280.18742517X-RAY DIFFRACTION99
3.6641-4.61490.21361310.15892476X-RAY DIFFRACTION98
4.6149-36.7740.23921180.18412420X-RAY DIFFRACTION93
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6525-3.3994-2.68536.64990.0418.748-0.0365-0.37130.25110.4807-0.08830.0571-1.1288-0.15340.06070.738-0.06650.0860.6464-0.00190.50821.2371-36.0618-45.5556
23.5445-0.6102-2.12917.6165-1.08528.20810.16740.40910.0260.1421-0.10290.23430.0038-0.5371-0.09390.42670.00230.05770.56690.02490.5939-10.9619-41.5637-30.7829
33.3309-0.35090.90495.9416-1.43649.4911-0.26580.1481-0.39790.13030.18310.3830.8711-0.48260.0070.49640.01140.17090.5019-0.06640.6933-7.7846-46.8744-35.4319
44.4527-2.5333-4.53618.91111.15884.6494-0.04051.2942-0.6629-0.7669-0.34710.91020.7244-0.82780.46980.6393-0.04030.05880.8242-0.11780.6769-4.1707-45.5787-46.1922
53.5691.88413.95398.18072.14788.27040.3922-0.15040.37070.67550.4101-1.6269-1.09222.0809-0.44140.645-0.40240.02080.9655-0.21020.737515.8968-36.8485-46.4844
64.18580.91126.42748.33260.55412.17810.01180.6676-1.21930.1333-0.1993-1.1904-0.26082.12140.06980.6746-0.02360.04961.45280.02780.954114.9358-46.6515-44.1769
73.26840.5497-0.79497.85521.43815.36390.73791.26010.8269-0.7883-0.5218-0.7144-1.80171.0787-0.21820.975-0.14750.19960.91140.19460.6836.7388-34.892-53.8547
82.9812-0.2773-0.33536.0440.47095.21820.1640.25360.3209-0.434-0.192-0.1166-0.73370.1142-0.07410.4409-0.0227-0.00790.46390.11380.5814-5.4357-13.0523-20.5742
97.9442-4.2643-3.95242.64160.74569.44781.64630.06710.70721.14950.3329-0.04672.1479-1.3272-1.84860.9006-0.2264-0.04660.98710.54061.2662-25.677-9.491-14.8608
108.0802-6.1135-6.53446.30185.09976.74430.58030.5609-0.0514-0.1382-0.66080.3892-0.1328-0.96510.26980.8157-0.05970.0190.71120.03230.7552-17.0167-9.3432-20.7797
113.82-1.9786-0.32337.54092.08664.39990.0985-0.6168-0.55970.63610.13020.47250.1115-0.216-0.32210.5442-0.00880.04580.43080.12820.5788-5.4279-24.6242-20.5597
128.2114.98261.37462.10386.83765.07120.1716-0.1432-1.16730.14990.4343-1.32060.27780.7088-0.54430.5060.040.0260.4427-0.02990.80141.8064-38.4005-30.2505
136.09444.0057-0.38554.92462.68753.80920.41891.69770.8745-0.1822-1.04182.03390.0667-0.89130.45540.69350.0793-0.0080.754-0.03750.8066-11.378-25.8252-29.269
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 533:554)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 555:594)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 595:621)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 622:645)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resseq 646:666)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resseq 667:687)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resseq 688:712)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 680:718)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 719:725)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 726:746)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 747:772)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resseq 773:786)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resseq 787:795)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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