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万見
- PDB-5b5u: Crystal structure of truncated Pyrococcus furiosus L-asparaginase... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b5u
タイトルCrystal structure of truncated Pyrococcus furiosus L-asparaginase with peptide
要素
  • (L-asparaginase) x 2
  • LEU-VAL-VAL-ASN
キーワードHYDROLASE / Truncated Pyrococcus furiosus L-asparaginase / Linkerless
機能・相同性
機能・相同性情報


asparaginase / asparaginase activity / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase ...Type I L-asparaginase family / Type I (cytosolic) L-asparaginase / L-asparaginase, N-terminal domain / Rossmann fold - #40 / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile. / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARTIC ACID / ISOPROPYL ALCOHOL / L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.61 Å
データ登録者Sharma, P. / Tomar, R. / Nath, S.K. / Kundu, B. / Ashish, F.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: Heat induces end to end repetitive association in P. furiosus L-asparaginase which enables its thermophilic property.
著者: Sharma, P. / Tomar, R. / Yadav, S.S. / Badmalia, M.D. / Nath, S.K. / Kundu, B.
履歴
登録2016年5月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation ...audit_author / citation / citation_author / database_2
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: LEU-VAL-VAL-ASN
E: LEU-VAL-VAL-ASN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,85812
ポリマ－34,2584
非ポリマー6008
水48627
1
A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: LEU-VAL-VAL-ASN
E: LEU-VAL-VAL-ASN
ヘテロ分子

A: L-asparaginase
B: L-asparaginase
C: LEU-VAL-VAL-ASN
E: LEU-VAL-VAL-ASN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,71624
ポリマ－68,5158
非ポリマー1,20116
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_555-y,-x,-z+1/61
単位格子
Length a, b, c (Å)91.310, 91.310, 186.971
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 L-asparaginase


分子量: 19466.314 Da / 分子数: 1 / 断片: N-Terminal domain UNP residues 1-178 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
株: DSM 3638 / 遺伝子: PF2047 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q8TZE8, asparaginase
#2: タンパク質 L-asparaginase


分子量: 13904.347 Da / 分子数: 1 / 断片: C-Terminal domain UNP residues 202-326 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus DSM 3638 (古細菌)
株: DSM 3638 / 遺伝子: PF2047 / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q8TZE8, asparaginase

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 CE

#3: タンパク質・ペプチド LEU-VAL-VAL-ASN


分子量: 443.537 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Pyrococcus furiosus (古細菌)

-
非ポリマー , 5種, 35分子

#4: 化合物 ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID / アスパラギン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-IPA / ISOPROPYL ALCOHOL / 2-PROPANOL / 2-プロパノ-ル


分子量: 60.095 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O / コメント: alkaloid*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.55 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.2 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 0.1 M Sodium cacodylate 6, 30%(v/v) 2-Propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年5月4日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: Mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.61→72.83 Å / Num. obs: 13346 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(F): 2.5 / Observed criterion σ(I): 2.5 / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.102 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.61→2.75 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / % possible all: 88.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.2_869精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RA9

4ra9


解像度: 2.61→60.374 Å / SU ML: 0.82 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2419 667 5.06 %
Rwork0.2028 --
obs0.2048 13193 89.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.02 Å2 / ksol: 0.369 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.8034 Å20 Å2-0 Å2
2--7.8034 Å2-0 Å2
3----15.6068 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.61→60.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2372 0 37 27 2436
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092433
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1683280
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.915905
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073394
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6101-2.81160.38321230.30442384X-RAY DIFFRACTION88
2.8116-3.09450.32591650.25362400X-RAY DIFFRACTION89
3.0945-3.54230.24151360.2082435X-RAY DIFFRACTION88
3.5423-4.46270.2031210.15962442X-RAY DIFFRACTION87
4.4627-60.39060.19711220.18962865X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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