[日本語] English
万見
- PDB-5b3a: Crystal Structure of O-Phoshoserine Sulfhydrylase from Aeropyrum ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b3a
タイトルCrystal Structure of O-Phoshoserine Sulfhydrylase from Aeropyrum pernix in Complexed with the alpha-Aminoacrylate Intermediate
要素Protein CysO
キーワードTRANSFERASE / Cysteine Biosynthesis / sulfhydrylase / intermediate / External Schiff base of PLP with alpha-amino acrylate
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phosphoserine sulfhydrylase / O-phosphoserine sulfhydrylase activity / cystathionine beta-synthase / cystathionine beta-synthase activity / cysteine synthase / cysteine synthase activity / cysteine biosynthetic process from serine
類似検索 - 分子機能
Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain - #20 / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Alpha-Beta Complex ...Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain - #20 / Conserved hypothetical protein from pyrococcus furiosus pfu- 392566-001, ParB domain / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase, pyridoxal-phosphate attachment site / Cysteine synthase/cystathionine beta-synthase P-phosphate attachment site. / : / Rossmann fold - #1100 / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Pyridoxal-phosphate dependent enzyme / Tryptophan synthase beta subunit-like PLP-dependent enzyme / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0JO / Protein CysO
類似検索 - 構成要素
生物種Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Nakamura, T. / Takeda, E. / Kawai, Y. / Kataoka, M. / Ishikawa, K.
引用
ジャーナル: Extremophiles / 年: 2016
タイトル: Role of F225 in O-phosphoserine sulfhydrylase from Aeropyrum pernix K1
著者: Takeda, E. / Kunimoto, K. / Kawai, Y. / Kataoka, M. / Ishikawa, K. / Nakamura, T.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of the substrate recognition mechanism in O-phosphoserine sulfhydrylase from the hyperthermophilic archaeon Aeropyrum pernix K1
著者: Nakamura, T. / Kawai, Y. / Kunimoto, K. / Iwasaki, Y. / Nishii, K. / Kataoka, M. / Ishikawa, K.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Three-dimensional structure of a new enzyme, O-phosphoserine sulfhydrylase, involved in l-cysteine biosynthesis by a hyperthermophilic archaeon, Aeropyrum pernix K1, at 2.0A resolution
著者: Oda, Y. / Mino, K. / Ishikawa, K. / Ataka, M.
履歴
登録2016年2月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Database references
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32017年5月10日Group: Non-polymer description
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein CysO
B: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,9206
ポリマ－84,0522
非ポリマー8694
水6,269348
1
A: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4603
ポリマ－42,0261
非ポリマー4342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area270 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15490 Å2
手法PISA
2
B: Protein CysO
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4603
ポリマ－42,0261
非ポリマー4342
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area160 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.151, 74.151, 275.961
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Protein CysO / Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase / O-acetylserine sulfhydrylase / O-phosphoserine ...Cystathionine beta-synthase / Cysteine synthase / O-acetylserine sulfhydrylase / O-phosphoserine sulfhydrylase / Serine sulfhydrase


分子量: 42025.855 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aeropyrum pernix K1 (好気性超好熱古細菌)
株: K1 / 遺伝子: cysO, APE_1586 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3)
参照: UniProt: Q9YBL2, cystathionine beta-synthase, cysteine synthase, O-phosphoserine sulfhydrylase
#2: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-0JO / 2-{[(E)-{3-hydroxy-2-methyl-5-[(phosphonooxy)methyl]pyridin-4-yl}methylidene]amino}prop-2-enoic acid / 2-[[2-メチル-3-ヒドロキシ-5-(ホスホノオキシメチル)-4-ピリジル]メチレンアミノ]プロペン酸


分子量: 316.204 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H13N2O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 348 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES sodium pH 7.5, 27% 2-propanol, 12% PEG4000, 12 mM TCEP-HCl, the crystal was soaked with the reservoir solution containing 5% MPD as a cryoprotectant, 20 mM O-phospho-L-serine (OPS) and 12 mM TCEP-HCl

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月24日
放射モノクロメーター: Rotated-inclined double-crystal monochromator , Si (111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→32.92 Å / Num. obs: 40639 / % possible obs: 97.99 % / 冗長度: 10 % / Net I/σ(I): 59.8
反射 シェル解像度: 2.14→2.18 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: CysO free form (PDB ID, 3VSA)

3vsa


解像度: 2.14→32.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 3.821 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.176 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20284 2161 5 %RANDOM
Rwork0.1417 ---
obs0.14471 40639 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.593 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.14→32.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5834 0 58 348 6240
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0196108
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025903
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9411.9898313
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9643.00213530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9085788
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.90922.765264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.14515991
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1441560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0216971
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021375
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8121.7633099
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.8091.7633092
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8212.6363877
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.8222.6373874
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5892.0663009
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.5892.0663009
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.112.984423
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.48414.7347253
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.40414.5567148
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.141→2.196 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 163 -
Rwork0.152 2862 -
obs--96.15 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る