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万見
- PDB-5b1o: DHp domain structure of EnvZ P248A mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b1o
タイトルDHp domain structure of EnvZ P248A mutant
要素Osmolarity sensor protein EnvZ
キーワードSIGNALING PROTEIN / Two-component system / Autophosphorylation / DHp domain / Histidine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / phosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity ...response to osmotic stress / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / phosphoprotein phosphatase activity / phosphorelay sensor kinase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein autophosphorylation / phosphorylation / signal transduction / protein homodimerization activity / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal ...Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphotransfer (DHp) domain / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / His Kinase A (phospho-acceptor) domain / His Kinase A (phosphoacceptor) domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain / Signal transduction histidine kinase, dimerisation/phosphoacceptor domain superfamily / Signal transduction histidine kinase-related protein, C-terminal / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Sensor histidine kinase EnvZ
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Okajima, T. / Eguchi, Y. / Tochio, N. / Inukai, Y. / Shimizu, R. / Ueda, S. / Shinya, S. / Kigawa, T. / Fukamizo, T. / Igarashi, M. / Utsumi, R.
引用ジャーナル: J. Antibiot. / 年: 2017
タイトル: Angucycline antibiotic waldiomycin recognizes common structural motif conserved in bacterial histidine kinases
著者: Eguchi, Y. / Okajima, T. / Tochio, N. / Inukai, Y. / Shimizu, R. / Ueda, S. / Shinya, S. / Kigawa, T. / Fukamizo, T. / Igarashi, M. / Utsumi, R.
履歴
登録2015年12月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月29日Group: Database references
改定 1.22019年12月25日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / reflns / reflns_shell
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _reflns.pdbx_Rsym_value / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Osmolarity sensor protein EnvZ
B: Osmolarity sensor protein EnvZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3922
ポリマ－15,3922
非ポリマー00
水50428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2380 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area8280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.761, 35.761, 191.248
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Osmolarity sensor protein EnvZ


分子量: 7695.764 Da / 分子数: 2 / 断片: DHP domain, UNP residues 223-289 / 変異: P248A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: envZ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0A0K5ZMN4, UniProt: P0AEJ4*PLUS, histidine kinase, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 含窒素基に移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.79 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9 / 詳細: 0.1 M magnesium formate, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 10 % / 数: 68888 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rsym value: 0.074 / D res high: 2.3 Å / D res low: 63.888 Å / Num. obs: 6909 / % possible obs: 99
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRsym valueRedundancy
7.2763.8910.0440.0446.5
5.147.2710.050.059.2
4.25.1410.0620.0629.6
3.644.210.0740.0749.6
3.253.6410.0710.07110
2.973.2510.0960.09610.2
2.752.9710.1090.10910.2
2.572.7510.1360.13610.4
2.422.5710.1770.17710.4
2.32.4210.2490.24910.3
反射解像度: 2.2302→63.76 Å / Num. all: 7507 / Num. obs: 7507 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 9.9 % / Biso Wilson estimate: 40.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.078 / Rsym value: 0.08 / Net I/av σ(I): 6.032 / Net I/σ(I): 20.1 / Num. measured all: 68888
反射 シェル解像度: 2.23→2.35 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 0.399 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. measured all: 10158 / Rpim(I) all: 0.081 / Rsym value: 0.249 / Net I/σ(I) obs: 8.2 / Rejects: 0 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ収集
SCALA3.2.25データスケーリング
SCALAデータ削減
PHASER2.5.5位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5B1N

5b1n


解像度: 2.3→20.488 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 30.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2716 427 5.76 %Random selection
Rwork0.2352 6992 --
obs0.2373 6909 98.34 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 148.67 Å2 / Biso mean: 61.2707 Å2 / Biso min: 25.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→20.488 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数955 0 0 28 983
Biso mean---58.15 -
残基数----123
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.013971
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2971306
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06156
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006172
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.959372
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2302-2.55240.33671410.30282245X-RAY DIFFRACTION98
2.5524-3.21380.33361430.28732328X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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