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万見
- PDB-5b0n: Structure of Shigella effector LRR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5b0n
タイトルStructure of Shigella effector LRR domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8
キーワードLIGASE / effector / ubiquitin ligase / LRR domain
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host inflammatory response / symbiont-mediated suppression of host defenses / protein K27-linked ubiquitination / host cell cytosol / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process ...symbiont-mediated suppression of host inflammatory response / symbiont-mediated suppression of host defenses / protein K27-linked ubiquitination / host cell cytosol / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / host cell nucleus / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe ...Novel E3 ligase (NEL) domain profile. / Novel E3 ligase domain / C-terminal novel E3 ligase, LRR-interacting / LRR-containing bacterial E3 ligase, N-terminal / Type III secretion system leucine rich repeat protein / : / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Leucine-rich repeats, bacterial type / Alpha-Beta Horseshoe / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8
類似検索 - 構成要素
生物種Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Takagi, K. / Sasakawa, C. / Kim, M. / Mizushima, T.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
The Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan23000012 日本
The Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan24112009 日本
The Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan15H01174 日本
The Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology of Japan15H04341 日本
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of the substrate-recognition domain of the Shigella E3 ligase IpaH9.8
著者: Takagi, K. / Kim, M. / Sasakawa, C. / Mizushima, T.
履歴
登録2015年11月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月20日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8
B: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7552
ポリマ－50,7552
非ポリマー00
水2,576143
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3781
ポリマ－25,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,3781
ポリマ－25,3781
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)60.792, 66.192, 105.176
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ipaH9.8 / Invasion plasmid antigen ipaH9.8


分子量: 25377.514 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 22-244 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shigella flexneri (フレクスナー赤痢菌)
遺伝子: ipaH9.8, CP0226, pWR501_0234, SFLP090 / プラスミド: pCold1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q8VSC3, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M BIS-TRIS pH5.5, 0.2M Lithium Sulfate monohydrate, 25% (w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 39927 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 49.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / 冗長度: 7.4 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / % possible all: 100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000data processing
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→34.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.934 / SU B: 3.206 / SU ML: 0.101 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.155 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1996 5 %RANDOM
Rwork0.2096 ---
obs0.212 37748 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 114.7 Å2 / Biso mean: 30.486 Å2 / Biso min: 9.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→34.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3483 0 0 143 3626
Biso mean---31.87 -
残基数----435
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.023672
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5741.9925029
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0125462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.27924.556180
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.67415640
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.1221528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2575
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.0222828
LS精密化 シェル解像度: 1.803→1.849 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 133 -
Rwork0.262 2523 -
all-2656 -
obs--98.59 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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