- PDB-5ax2: Crystal structure of S.cerevisiae Kti11p -
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基本情報
登録情報
データベース: PDB / ID: 5ax2
タイトル
Crystal structure of S.cerevisiae Kti11p
要素
Diphthamide biosynthesis protein 3
キーワード
METAL BINDING PROTEIN / cytoplasm / metal binding / protein folding / high-pressure NMR / MR-SAD
機能・相同性
機能・相同性情報
2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / tRNA wobble uridine modification / iron chaperone activity / protein histidyl modification to diphthamide / ferrous iron binding / iron ion binding / zinc ion binding ...2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / oxidoreductase activity, acting on iron-sulfur proteins as donors / tRNA wobble base 5-methoxycarbonylmethyl-2-thiouridinylation / Synthesis of diphthamide-EEF2 / tRNA wobble uridine modification / iron chaperone activity / protein histidyl modification to diphthamide / ferrous iron binding / iron ion binding / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.078 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.4→45 Å / Num. obs: 3858 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル
解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 2.2 % / Rmerge(I) obs: 0.172 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 68.6
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.6.0117
精密化
HKL-2000
データ削減
HKL-2000
データスケーリング
PHENIX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.4→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.564 / ESU R Free: 0.293 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.2617
370
10 %
RANDOM
Rwork
0.23124
-
-
-
obs
0.2344
3329
95.9 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK