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- PDB-5awm: The Crystal Structure of JNK from Drosophila melanogaster Reveals... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5awm
タイトルThe Crystal Structure of JNK from Drosophila melanogaster Reveals an Evolutionarily Conserved Topology with that of Mammalian JNK Proteins.
要素Stress-activated protein kinase JNK
キーワードTRANSFERASE / c-Jun N-terminal kinase / MAP kinase / Drosophila JNK pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


collateral sprouting of injured axon / Formation of the cytosolic BSK 'scaffolding complex' / Formation of the nuclear AP-1 transcription factor 'scaffolding complex' / Transcriptional activtion by AP-1 transcription factor / Imd pathway / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Interleukin-38 signaling / NRAGE signals death through JNK / chorion micropyle formation / embryonic anterior midgut (ectodermal) morphogenesis ...collateral sprouting of injured axon / Formation of the cytosolic BSK 'scaffolding complex' / Formation of the nuclear AP-1 transcription factor 'scaffolding complex' / Transcriptional activtion by AP-1 transcription factor / Imd pathway / Activation of the AP-1 family of transcription factors / Interleukin-38 signaling / NRAGE signals death through JNK / chorion micropyle formation / embryonic anterior midgut (ectodermal) morphogenesis / dorsal closure, spreading of leading edge cells / peptidoglycan recognition protein signaling pathway / imaginal disc fusion, thorax closure / imaginal disc-derived male genitalia morphogenesis / determination of digestive tract left/right asymmetry / FCERI mediated MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / melanization defense response / positive regulation of neuron remodeling / dorsal closure / mushroom body development / follicle cell of egg chamber development / JUN phosphorylation / dorsal appendage formation / positive regulation of border follicle cell migration / Oxidative Stress Induced Senescence / JUN kinase activity / engulfment of apoptotic cell / cellular response to arsenic-containing substance / axon extension / wound healing, spreading of epidermal cells / MAP kinase activity / neuron development / mitogen-activated protein kinase / long-term memory / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of autophagy / JNK cascade / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to cadmium ion / neuron projection morphogenesis / axon guidance / wound healing / cellular response to reactive oxygen species / cellular response to oxidative stress / antibacterial humoral response / response to heat / regulation of gene expression / response to oxidative stress / protein kinase activity / intracellular signal transduction / axon / protein serine/threonine kinase activity / dendrite / positive regulation of gene expression / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase, JNK / Mitogen-activated protein (MAP) kinase, conserved site / MAP kinase signature. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Stress-activated protein kinase JNK
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Boonserm, P.
資金援助 タイ, 1件
組織認可番号国
Mahidol University タイ
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: The crystal structure of JNK from Drosophila melanogaster reveals an evolutionarily conserved topology with that of mammalian JNK proteins.
著者: Chimnaronk, S. / Sitthiroongruang, J. / Srisucharitpanit, K. / Srisaisup, M. / Ketterman, A.J. / Boonserm, P.
履歴
登録2015年7月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2015年8月5日ID: 4M3A
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月11日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Stress-activated protein kinase JNK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0644
ポリマ－45,5101
非ポリマー5553
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.486, 55.329, 126.717
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Stress-activated protein kinase JNK / dJNK / Protein basket


分子量: 45509.547 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: bsk, JNK, CG5680 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)pLysS / 参照: UniProt: P92208, mitogen-activated protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25% (w/v) PEG 4000, 0.1 M Tris-HCl pH 8.5 and 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→28.28 Å / Num. obs: 51133 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/av σ(I): 11.8 / Net I/σ(I): 0.118
反射 シェル解像度: 1.58→1.66 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.794 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XS0

2xs0


解像度: 1.79→28.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 2.468 / SU ML: 0.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.125 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21956 3586 10.1 %RANDOM
Rwork0.17474 ---
obs0.17936 31789 99.33 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.457 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å2-0 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→28.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2810 0 33 143 2986
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0192904
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022741
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9821.9653938
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11536285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0865340
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.08723.836146
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.71915502
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4221522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2430
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0213242
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02691
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
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X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.712.3561375
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.7032.3531374
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.9013.5031710
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.8993.5051711
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7952.8361529
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7962.8371528
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.7314.0812229
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined7.32219.3513260
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other7.27419.2653209
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.79→1.836 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 270 -
Rwork0.228 2318 -
obs--99.77 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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