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- PDB-5awg: Crystal structure of Hg-bound SufB-SufC-SufD complex from Escheri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5awg
タイトルCrystal structure of Hg-bound SufB-SufC-SufD complex from Escherichia coli
要素
  • FeS cluster assembly protein SufB
  • FeS cluster assembly protein SufD
  • Probable ATP-dependent transporter SufC
キーワードTRANSPORT PROTEIN/PROTEIN BINDING / Iron-Sulfur Clusters / Iron-Sulfur Proteins / ABC proteins / ABC ATPase / TRANSPORT PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


iron-sulfur cluster assembly complex / iron-sulfur cluster assembly / response to radiation / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / response to oxidative stress / ATP hydrolysis activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
SUF system FeS cluster assembly, SufB / SUF system FeS cluster assembly, SufBD, N-terminal / SufBD protein N-terminal region / SUF system FeS cluster assembly, SufD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD superfamily / : / SUF system FeS cluster assembly, SufBD core domain / FeS cluster assembly SUF system, ATPase SufC / ABC transporter-like, conserved site ...SUF system FeS cluster assembly, SufB / SUF system FeS cluster assembly, SufBD, N-terminal / SufBD protein N-terminal region / SUF system FeS cluster assembly, SufD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD / SUF system FeS cluster assembly, SufBD superfamily / : / SUF system FeS cluster assembly, SufBD core domain / FeS cluster assembly SUF system, ATPase SufC / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Probable ATP-dependent transporter SufC / Iron-sulfur cluster assembly protein SufB / Iron-sulfur cluster assembly protein SufD
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 4.278 Å
データ登録者Hirabayashi, K. / Wada, K.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2015
タイトル: Functional Dynamics Revealed by the Structure of the SufBCD Complex, a Novel ATP-binding Cassette (ABC) Protein That Serves as a Scaffold for Iron-Sulfur Cluster Biogenesis.
著者: Kei Hirabayashi / Eiki Yuda / Naoyuki Tanaka / Sumie Katayama / Kenji Iwasaki / Takashi Matsumoto / Genji Kurisu / F Wayne Outten / Keiichi Fukuyama / Yasuhiro Takahashi / Kei Wada /
要旨: ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC ...ATP-binding cassette (ABC)-type ATPases are chemomechanical engines involved in diverse biological pathways. Recent genomic information reveals that ABC ATPase domains/subunits act not only in ABC transporters and structural maintenance of chromosome proteins, but also in iron-sulfur (Fe-S) cluster biogenesis. A novel type of ABC protein, the SufBCD complex, functions in the biosynthesis of nascent Fe-S clusters in almost all Eubacteria and Archaea, as well as eukaryotic chloroplasts. In this study, we determined the first crystal structure of the Escherichia coli SufBCD complex, which exhibits the common architecture of ABC proteins: two ABC ATPase components (SufC) with function-specific components (SufB-SufD protomers). Biochemical and physiological analyses based on this structure provided critical insights into Fe-S cluster assembly and revealed a dynamic conformational change driven by ABC ATPase activity. We propose a molecular mechanism for the biogenesis of the Fe-S cluster in the SufBCD complex.
履歴
登録2015年7月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32021年8月11日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / database_2
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FeS cluster assembly protein SufB
B: FeS cluster assembly protein SufD
C: Probable ATP-dependent transporter SufC
D: Probable ATP-dependent transporter SufC
E: FeS cluster assembly protein SufB
F: FeS cluster assembly protein SufD
G: Probable ATP-dependent transporter SufC
H: Probable ATP-dependent transporter SufC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)314,62512
ポリマ－313,8238
非ポリマー8024
水00
1
A: FeS cluster assembly protein SufB
B: FeS cluster assembly protein SufD
C: Probable ATP-dependent transporter SufC
D: Probable ATP-dependent transporter SufC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,3136
ポリマ－156,9114
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6940 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area52160 Å2
手法PISA
2
E: FeS cluster assembly protein SufB
F: FeS cluster assembly protein SufD
G: Probable ATP-dependent transporter SufC
H: Probable ATP-dependent transporter SufC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,3136
ポリマ－156,9114
非ポリマー4012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6770 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area51920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.848, 139.379, 124.414
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.55, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 FeS cluster assembly protein SufB


分子量: 54800.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: sufB, ynhE, b1683, JW5273 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77522
#2: タンパク質 FeS cluster assembly protein SufD


分子量: 46884.641 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: sufD, ynhC, b1681, JW1671 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77689
#3: タンパク質
Probable ATP-dependent transporter SufC


分子量: 27613.332 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: sufC, ynhD, b1682, JW1672 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P77499
#4: 化合物
ChemComp-HG / MERCURY (II) ION


分子量: 200.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Hg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.48 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS.
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: pentaerythritol propoxylate (5/4 PO/OH), sodium citrate, potassium chloride

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.95 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.278→50 Å / Num. obs: 50117 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.127 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 4.3→4.45 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.295 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 4.278→43.942 Å / SU ML: 0.63 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 37.87 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3404 2511 5.01 %Random selection
Rwork0.2948 ---
obs0.2973 50117 98.44 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.278→43.942 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18804 0 4 0 18808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00719142
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.67225886
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.957047
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072917
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0073395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.2783-4.36050.37291210.32112422X-RAY DIFFRACTION91
4.3605-4.44940.42441630.31922689X-RAY DIFFRACTION100
4.4494-4.54610.42741280.29442665X-RAY DIFFRACTION100
4.5461-4.65170.32471380.27992686X-RAY DIFFRACTION100
4.6517-4.76790.33731610.27352675X-RAY DIFFRACTION100
4.7679-4.89670.35871250.29562637X-RAY DIFFRACTION100
4.8967-5.04060.35781410.29942710X-RAY DIFFRACTION100
5.0406-5.2030.41891470.3072703X-RAY DIFFRACTION100
5.203-5.38870.35571320.31582699X-RAY DIFFRACTION100
5.3887-5.6040.37151460.32122639X-RAY DIFFRACTION100
5.604-5.85850.43571320.31832705X-RAY DIFFRACTION100
5.8585-6.16660.36951400.32952667X-RAY DIFFRACTION100
6.1666-6.55180.37061500.35072674X-RAY DIFFRACTION99
6.5518-7.05570.38261440.33312685X-RAY DIFFRACTION99
7.0557-7.76230.34161340.32192623X-RAY DIFFRACTION98
7.7623-8.87740.30911380.27792648X-RAY DIFFRACTION98
8.8774-11.15430.25241390.22672564X-RAY DIFFRACTION96
11.1543-43.9440.2461320.27112515X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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