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- PDB-5avf: The ligand binding domain of Mlp37 with taurine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5avf
タイトルThe ligand binding domain of Mlp37 with taurine
要素Methyl-accepting chemotaxis (MCP) signaling domain protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / chemoreceptor / ligand complex / MCP-like protein / PAS-like domain
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane => GO:0016020 / chemotaxis / signal transduction / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Double Cache domain 1 / Cache domain / Periplasmic sensor-like domain superfamily / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. ...Double Cache domain 1 / Cache domain / Periplasmic sensor-like domain superfamily / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Methyl-accepting chemotaxis protein (MCP) signalling domain / Bacterial chemotaxis sensory transducers domain profile. / Methyl-accepting chemotaxis-like domains (chemotaxis sensory transducer). / HAMP domain / HAMP (Histidine kinases, Adenylyl cyclases, Methyl binding proteins, Phosphatases) domain / HAMP domain profile. / HAMP domain / PAS domain / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-AMINOETHANESULFONIC ACID / Methyl-accepting chemotaxis (MCP) signaling domain protein / Methyl-accepting chemotaxis protein
類似検索 - 構成要素
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Takahashi, Y. / Sumita, K. / Uchida, Y. / Nishiyama, S. / Kawagishi, I. / Imada, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Identification of a Vibrio cholerae chemoreceptor that senses taurine and amino acids as attractants
著者: Nishiyama, S. / Takahashi, Y. / Yamamoto, K. / Suzuki, D. / Itoh, Y. / Sumita, K. / Uchida, Y. / Homma, M. / Imada, K. / Kawagishi, I.
履歴
登録2015年6月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月26日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl-accepting chemotaxis (MCP) signaling domain protein
B: Methyl-accepting chemotaxis (MCP) signaling domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5854
ポリマ－56,3352
非ポリマー2502
水7,134396
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1000 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area24270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.230, 119.050, 138.750
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Methyl-accepting chemotaxis (MCP) signaling domain protein


分子量: 28167.406 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-275 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: A periplasmic fragment (58-303) of Mlp37. N-terminal GPLGS, a remnant of the GST-tag; C-terminal His x 6
由来: (組換発現) Vibrio cholerae (コレラ菌) / 遺伝子: DN30_191 / プラスミド: pGEX 6P-2 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A085T373, UniProt: Q9KL26*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-TAU / 2-AMINOETHANESULFONIC ACID / タウリン


分子量: 125.147 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H7NO3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 396 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 15% (w/v) PEG-8000 and 30% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月13日
放射モノクロメーター: Double-crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→33.3 Å / Num. obs: 41301 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 20.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3c8c

3c8c


解像度: 1.95→32.316 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 22.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2364 2000 4.93 %Random selection
Rwork0.1933 ---
obs0.1955 40570 98.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.202 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.976 Å2-0 Å2-0 Å2
2---2.7619 Å20 Å2
3----3.2141 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→32.316 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3738 0 14 396 4148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083879
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0345296
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4461410
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005697
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.99880.31631340.22272584X-RAY DIFFRACTION95
1.9988-2.05280.24121380.21522657X-RAY DIFFRACTION96
2.0528-2.11320.25711370.20992648X-RAY DIFFRACTION96
2.1132-2.18140.26881380.19922678X-RAY DIFFRACTION98
2.1814-2.25930.27441420.19592729X-RAY DIFFRACTION98
2.2593-2.34980.25861410.19912728X-RAY DIFFRACTION98
2.3498-2.45670.26681410.20232713X-RAY DIFFRACTION99
2.4567-2.58610.25271440.20542782X-RAY DIFFRACTION99
2.5861-2.74810.25651440.21092770X-RAY DIFFRACTION99
2.7481-2.96010.23921440.20142771X-RAY DIFFRACTION99
2.9601-3.25780.27581460.19872799X-RAY DIFFRACTION100
3.2578-3.72860.22951470.17332840X-RAY DIFFRACTION100
3.7286-4.69530.16511480.1612867X-RAY DIFFRACTION100
4.6953-32.32050.22341560.20023004X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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