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- PDB-5aq6: Structure of E. coli ZinT at 1.79 Angstrom -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aq6
タイトルStructure of E. coli ZinT at 1.79 Angstrom
要素METAL-BINDING PROTEIN ZINT
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / ZINC TRANSPORT / NATURAL HIS-TAG / METAL RESISTANCE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to zinc ion starvation / intracellular zinc ion homeostasis / cadmium ion binding / cellular response to cadmium ion / cellular response to hydrogen peroxide / outer membrane-bounded periplasmic space / zinc ion binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ZinT domain / ZinT (YodA) periplasmic lipocalin-like zinc-recruitment / Calycin beta-barrel core domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Metal-binding protein ZinT
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.79 Å
データ登録者Santo, P.E. / Colaco, H.G. / Matias, P. / Vicente, J.B. / Bandeiras, T.M.
引用ジャーナル: Metallomics / 年: 2016
タイトル: Roles of Escherichia Coli Zint in Cobalt, Mercury and Cadmium Resistance and Structural Insights Into the Metal Binding Mechanism
著者: Colaco, H.G. / Santo, P.E. / Matias, P. / Bandeiras, T.M. / Vicente, J.B.
履歴
登録2015年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月30日Group: Database references
改定 2.02019年10月23日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / pdbx_database_status / software
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_database_status.status_code_sf / _software.name
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METAL-BINDING PROTEIN ZINT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,98510
ポリマ－22,4021
非ポリマー5839
水3,225179
1
A: METAL-BINDING PROTEIN ZINT
ヘテロ分子

A: METAL-BINDING PROTEIN ZINT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,97120
ポリマ－44,8042
非ポリマー1,16718
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area2710 Å2
ΔGint-387.9 kcal/mol
Surface area19650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.010, 62.010, 149.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 METAL-BINDING PROTEIN ZINT / CADMIUM-INDUCED PROTEIN ZINT / ZINT


分子量: 22401.955 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 24-216 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant: ROSETTA / 株: BL21(DE3) / 参照: UniProt: P76344
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE NUMBERED CONSIDERING MATURE PROTEIN. THE DEPOSITED PDB LACKS GLY2-HIS3-HIS4.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.81 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 75 MM ZINC ACETATE 18 % PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 2.1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.79→45.8 Å / Num. obs: 28379 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 1.7 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 24.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 1.79→1.85 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSPROGRAM PACKAGEデータ削減
XDSPROGRAM PACKAGEデータスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.79→47.754 Å / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.84 / 位相誤差: 20.66 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: THE CLOSE CONTACTS BETWEEN THE ATOMS ZN1, ZN2, ZN3, ZN4, ZN6 AND ZN8 AND THE RESPECTIVE SIDE CHAINS ARE DUE TO COORDINATION DISTANCES.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2083 1433 5.1 %
Rwork0.1746 --
obs0.1763 28294 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.79→47.754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1541 0 12 179 1732
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121642
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3182227
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.056604
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051222
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006292
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7901-1.8540.32621410.26792536X-RAY DIFFRACTION97
1.854-1.92830.2561350.23592649X-RAY DIFFRACTION100
1.9283-2.0160.2451310.19482633X-RAY DIFFRACTION100
2.016-2.12230.21931360.18422649X-RAY DIFFRACTION100
2.1223-2.25530.23091520.18392652X-RAY DIFFRACTION100
2.2553-2.42940.22451520.17282673X-RAY DIFFRACTION100
2.4294-2.67390.21031440.16612684X-RAY DIFFRACTION100
2.6739-3.06070.18291500.172703X-RAY DIFFRACTION100
3.0607-3.85590.19891480.15752762X-RAY DIFFRACTION100
3.8559-47.77130.18691440.16792920X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0348-0.23940.09970.76680.01060.44220.08370.3023-0.1362-0.1114-0.1836-0.04760.23440.1932-0.0420.18280.0494-0.00310.22480.00190.18856.946316.257922.0887
21.53220.15970.20931.7185-0.48450.80880.1366-0.00740.09290.4002-0.3471-0.1865-0.48070.8713-0.1330.1331-0.0944-0.09880.54280.07140.213771.455220.318440.7578
30.6274-0.2438-0.47310.7434-0.20330.9956-0.1156-0.13140.18020.1544-0.02140.0718-0.48150.335-0.13970.2624-0.1074-0.05410.26710.01880.20159.738526.031737.5371
40.1293-0.18430.0040.2380.11250.4734-0.0853-0.39180.08430.32710.2086-0.0216-0.4777-0.49510.00430.37310.0771-0.00010.2185-0.02680.280244.541829.882837.4893
50.1989-0.3296-0.04130.59430.16690.64060.17840.240.1302-0.1136-0.3092-0.0456-0.62030.2056-0.11590.2556-0.00450.01570.27510.08080.25252.156930.929822.784
61.7488-0.76160.40910.45360.22381.39650.0570.10020.108-0.0344-0.115-0.1564-0.11080.39940.00040.2013-0.0569-0.01550.19260.02460.200557.634522.900330.7929
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 28 THROUGH 65 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 66 THROUGH 89 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'A' AND (RESID 90 THROUGH 113 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'A' AND (RESID 114 THROUGH 127 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN 'A' AND (RESID 128 THROUGH 160 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN 'A' AND (RESID 161 THROUGH 216 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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