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- PDB-5aoy: Structure of mouse Endonuclease V -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aoy
タイトルStructure of mouse Endonuclease V
要素ENDONUCLEASE V
キーワードHYDROLASE / ENDONUCLEASE / ENDONUCLEASE V
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA endonuclease activity, producing 5'-phosphomonoesters / RNA endonuclease activity producing 5'-phosphomonoesters, hydrolytic mechanism / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / cytoplasmic stress granule / single-stranded RNA binding / DNA repair / nucleolus / magnesium ion binding / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endonuclease V / Endonuclease V / archaeoglobus fulgidus dsm 4304 fold / archaeoglobus fulgidus dsm 4304 superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Vik, E.S. / Nawaz, M.S. / Ronander, M.E. / Solvoll, A.M. / Strom-Andersen, P. / Bjoras, M. / Alseth, I. / Dalhus, B.
引用ジャーナル: Sci.Rep. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure and Md Simulation of Mouse Endov Reveal Wedge Motif Plasticity in This Inosine-Specific Endonuclease.
著者: Nawaz, M.S. / Vik, E.S. / Ronander, M.E. / Solvoll, A.M. / Blicher, P. / Bjoras, M. / Alseth, I. / Dalhus, B.
履歴
登録2015年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDONUCLEASE V


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,7061
ポリマ－27,7061
非ポリマー00
水5,441302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.630, 114.030, 54.010
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2008-

HOH

21A-2029-

HOH

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要素

#1: タンパク質 ENDONUCLEASE V


分子量: 27706.111 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PETM41 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODON PLUS RIPL
参照: UniProt: Q8C9A2, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8729
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8729 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→32.47 Å / Num. obs: 32035 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 11.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4B20

4b20


解像度: 1.75→32.474 Å / SU ML: 0.1 / σ(F): 0.03 / 位相誤差: 16.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1903 1598 5.1 %
Rwork0.1649 --
obs0.1661 31483 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→32.474 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1856 0 0 302 2158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071938
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1942631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.956737
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08300
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01342
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.80650.24711380.21712581X-RAY DIFFRACTION95
1.8065-1.87110.19151270.19082637X-RAY DIFFRACTION96
1.8711-1.9460.22151530.17832648X-RAY DIFFRACTION97
1.946-2.03450.2191360.16622689X-RAY DIFFRACTION98
2.0345-2.14180.19431430.1552696X-RAY DIFFRACTION99
2.1418-2.27590.20421450.15772716X-RAY DIFFRACTION99
2.2759-2.45160.18281490.16552750X-RAY DIFFRACTION99
2.4516-2.69820.20061680.16452706X-RAY DIFFRACTION99
2.6982-3.08840.19471410.16342768X-RAY DIFFRACTION99
3.0884-3.890.17121570.1472795X-RAY DIFFRACTION100
3.89-32.47950.16211410.16542899X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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