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- PDB-5aol: Structure of the p53 cancer mutant Y220C with bound 3-bromo-5-(tr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aol
タイトルStructure of the p53 cancer mutant Y220C with bound 3-bromo-5-(trifluoromethyl)benzene-1,2-diamine
要素CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
キーワードCELL CYCLE / P53 / CANCER / TUMOR SUPPRESSION / DNA BINDING / CANCER THERAPY / SMALL-MOLECULE STABILIZERS / MOLECULAR CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity ...negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / positive regulation of programmed necrotic cell death / bone marrow development / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / negative regulation of mitophagy / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / general transcription initiation factor binding / cellular response to UV-C / cellular response to actinomycin D / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of execution phase of apoptosis / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / neuroblast proliferation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / response to X-ray / hematopoietic stem cell differentiation / Pyroptosis / viral process / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / somitogenesis / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / mitophagy / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / response to salt stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / 14-3-3 protein binding / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding / cardiac muscle cell apoptotic process / transcription repressor complex / cellular response to ionizing radiation
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain ...Immunoglobulin-like - #720 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-BROMO-5-(TRIFLUOROMETHYL)BENZENE-1,2-DIAMINE / Cellular tumor antigen p53
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Joerger, A.C. / Harbrecht, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Exploiting Transient Protein States for the Design of Small-Molecule Stabilizers of Mutant P53.
著者: Joerger, A.C. / Bauer, M.R. / Wilcken, R. / Baud, M.G.J. / Harbrecht, H. / Exner, T.E. / Boeckler, F.M. / Spencer, J. / Fersht, A.R.
履歴
登録2015年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
B: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,4475
ポリマ－49,0622
非ポリマー3863
水9,980554
1
A: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8513
ポリマ－24,5311
非ポリマー3202
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5962
ポリマ－24,5311
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.910, 71.240, 105.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / ANTIGEN NY-CO-13 / PHOSPHOPROTEIN P53 / TUMOR SUPPRESSOR P53 / P53


分子量: 24530.811 Da / 分子数: 2 / 断片: DNA-BINDING DOMAIN, UNP RESIDUES 94-312 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P04637
#2: 化合物 ChemComp-UFV / 3-BROMO-5-(TRIFLUOROMETHYL)BENZENE-1,2-DIAMINE / 3-ブロモ-5-(トリフルオロメチル)ベンゼン-1,2-ジアミン


分子量: 255.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6BrF3N2
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 554 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION AT 21 DEGREE C. PROTEIN SOLUTION: 6 MG/ML PROTEIN IN 25 MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7.2, 150 MM KCL, 5 MM DTT. RESERVOIR BUFFER: 100 MM HEPES, PH 7.2, 19% (W/V) ...詳細: SITTING-DROP VAPOR DIFFUSION AT 21 DEGREE C. PROTEIN SOLUTION: 6 MG/ML PROTEIN IN 25 MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7.2, 150 MM KCL, 5 MM DTT. RESERVOIR BUFFER: 100 MM HEPES, PH 7.2, 19% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 5 MM DTT. SOAKING BUFFER: 30 MM COMPOUND IN 100 MM HEPES, PH 7.2, 10 MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7.2, 19% (W/V) POLYETHYLENE GLYCOL 4000, 20 % (V/V) GLYCEROL, 150 MM KCL.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→35.4 Å / Num. obs: 78962 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 11.23 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J1X

2j1x


解像度: 1.5→35.421 Å / SU ML: 0.11 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 15.21 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SMALL MOLECULE BINDING WAS OBSERVED IN CHAIN A ONLY, WITH PARTIAL OCCUPANCY. RESIDUES 219-224 IN CHAIN A WERE REFINED IN TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS, CORRESPONDING TO BOUND AND UNBOUND ...詳細: SMALL MOLECULE BINDING WAS OBSERVED IN CHAIN A ONLY, WITH PARTIAL OCCUPANCY. RESIDUES 219-224 IN CHAIN A WERE REFINED IN TWO ALTERNATIVE CONFORMATIONS, CORRESPONDING TO BOUND AND UNBOUND STATE OF THE Y220C POCKET.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1694 3912 5 %
Rwork0.1385 --
obs0.14 78403 99.74 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→35.421 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3090 0 15 554 3659
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063313
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0234514
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.721286
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042498
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006594
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.51830.17971450.1432601X-RAY DIFFRACTION99
1.5183-1.53750.19531350.13862629X-RAY DIFFRACTION100
1.5375-1.55770.18941190.13492633X-RAY DIFFRACTION99
1.5577-1.57910.17921180.13182669X-RAY DIFFRACTION99
1.5791-1.60160.20241540.13242571X-RAY DIFFRACTION100
1.6016-1.62560.15631420.13052662X-RAY DIFFRACTION100
1.6256-1.6510.18391370.11852603X-RAY DIFFRACTION100
1.651-1.6780.1371410.1132626X-RAY DIFFRACTION100
1.678-1.7070.1551470.11392619X-RAY DIFFRACTION100
1.707-1.7380.16781430.11462655X-RAY DIFFRACTION100
1.738-1.77140.17261470.11232601X-RAY DIFFRACTION100
1.7714-1.80760.15781510.11522649X-RAY DIFFRACTION100
1.8076-1.84690.17761620.12062623X-RAY DIFFRACTION100
1.8469-1.88980.16071480.12562628X-RAY DIFFRACTION100
1.8898-1.93710.17521340.12542633X-RAY DIFFRACTION100
1.9371-1.98950.16071340.1292672X-RAY DIFFRACTION100
1.9895-2.0480.16181290.13212669X-RAY DIFFRACTION100
2.048-2.11410.18031540.1312645X-RAY DIFFRACTION100
2.1141-2.18970.17651490.13512656X-RAY DIFFRACTION100
2.1897-2.27730.18061280.13352652X-RAY DIFFRACTION100
2.2773-2.38090.17431350.13822695X-RAY DIFFRACTION100
2.3809-2.50640.16351450.14342654X-RAY DIFFRACTION100
2.5064-2.66340.16381370.14722680X-RAY DIFFRACTION100
2.6634-2.8690.17761480.1542687X-RAY DIFFRACTION100
2.869-3.15750.16851320.15312708X-RAY DIFFRACTION100
3.1575-3.6140.17021420.14712739X-RAY DIFFRACTION100
3.614-4.55180.16561270.14172749X-RAY DIFFRACTION100
4.5518-35.43040.15961290.16462883X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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