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- PDB-5aof: Crystal structure of pneumolysin deletion mutant Delta146_147. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aof
タイトルCrystal structure of pneumolysin deletion mutant Delta146_147.
要素PNEUMOLYSIN
キーワードTOXIN / CHOLESTEROL DEPENDENT CYTOLYSIN / PORE FORMING TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cholesterol binding / toxin activity / killing of cells of another organism / host cell plasma membrane / extracellular region / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Perfringolysin, domain 4 / Thiol-activated cytolysins signature. / Thiol-activated cytolysin C-terminal / Thiol-activated cytolysin, C-terminal domain superfamily / Thiol-activated cytolysin beta sandwich domain / Thiol-activated cytolysin / Thiol-activated cytolysin superfamily / Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain superfamily / Thiol-activated cytolysin / Immunoglobulin-like ...Perfringolysin, domain 4 / Thiol-activated cytolysins signature. / Thiol-activated cytolysin C-terminal / Thiol-activated cytolysin, C-terminal domain superfamily / Thiol-activated cytolysin beta sandwich domain / Thiol-activated cytolysin / Thiol-activated cytolysin superfamily / Thiol-activated cytolysin, alpha-beta domain superfamily / Thiol-activated cytolysin / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pneumolysin / Pneumolysin
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者van Pee, K. / Yildiz, O.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: CryoEM structures of membrane pore and prepore complex reveal cytolytic mechanism of Pneumolysin.
著者: Katharina van Pee / Alexander Neuhaus / Edoardo D'Imprima / Deryck J Mills / Werner Kühlbrandt / Özkan Yildiz /
要旨: Many pathogenic bacteria produce pore-forming toxins to attack and kill human cells. We have determined the 4.5 Å structure of the ~2.2 MDa pore complex of pneumolysin, the main virulence factor of ...Many pathogenic bacteria produce pore-forming toxins to attack and kill human cells. We have determined the 4.5 Å structure of the ~2.2 MDa pore complex of pneumolysin, the main virulence factor of , by cryoEM. The pneumolysin pore is a 400 Å ring of 42 membrane-inserted monomers. Domain 3 of the soluble toxin refolds into two ~85 Å β-hairpins that traverse the lipid bilayer and assemble into a 168-strand β-barrel. The pore complex is stabilized by salt bridges between β-hairpins of adjacent subunits and an internal α-barrel. The apolar outer barrel surface with large sidechains is immersed in the lipid bilayer, while the inner barrel surface is highly charged. Comparison of the cryoEM pore complex to the prepore structure obtained by electron cryo-tomography and the x-ray structure of the soluble form reveals the detailed mechanisms by which the toxin monomers insert into the lipid bilayer to perforate the target membrane.
履歴
登録2015年9月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月5日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PNEUMOLYSIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,7081
ポリマ－54,7081
非ポリマー00
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)24.730, 163.500, 207.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PNEUMOLYSIN / THIOL-ACTIVATED CYTOLYSIN / CHOLESTEROL DEPENDENT CYTOLYSIN


分子量: 54708.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOCOCCUS PNEUMONIAE (肺炎レンサ球菌)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q04IN8, UniProt: Q7ZAK5*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES AT THE POSITION 146 AND 147 DELETED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.96 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97798
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97798 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.45→50 Å / Num. obs: 29724 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 1.3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 45.02 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 9.07
反射 シェル解像度: 2.45→2.6 Å / 冗長度: 4.47 % / Rmerge(I) obs: 1.16 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 5AOD

5aod


解像度: 2.45→48.263 Å / SU ML: 0.36 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 1486 5 %
Rwork0.2081 --
obs0.2094 29719 91.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.45→48.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3856 0 0 152 4008
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023937
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6465352
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0171438
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.024607
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002692
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.45-2.52910.34611350.33212548X-RAY DIFFRACTION94
2.5291-2.61950.33031330.30682534X-RAY DIFFRACTION93
2.6195-2.72430.33771370.29132611X-RAY DIFFRACTION92
2.7243-2.84830.31951340.28792538X-RAY DIFFRACTION93
2.8483-2.99850.29411330.25122519X-RAY DIFFRACTION91
2.9985-3.18630.25531350.23372582X-RAY DIFFRACTION92
3.1863-3.43230.23021350.21312548X-RAY DIFFRACTION91
3.4323-3.77750.22371330.19792536X-RAY DIFFRACTION91
3.7775-4.32380.19061340.17222555X-RAY DIFFRACTION89
4.3238-5.44640.17831370.15312584X-RAY DIFFRACTION89
5.4464-48.27260.2121400.18412678X-RAY DIFFRACTION86
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 27.2898 Å / Origin y: 326.2358 Å / Origin z: 466.6321 Å
111213212223313233
T0.3712 Å2-0.0028 Å2-0.0004 Å2-0.3902 Å2-0.0795 Å2--0.3521 Å2
L-0.0718 °20.2915 °20.3918 °2-1.3656 °22.0978 °2--2.3864 °2
S0.0801 Å °-0.0351 Å °-0.0147 Å °-0.0055 Å °-0.0269 Å °-0.0622 Å °0.065 Å °-0.1572 Å °-0.0391 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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