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- PDB-5ao5: Endo180 D1-4, monoclinic form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ao5
タイトルEndo180 D1-4, monoclinic form
要素C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2
キーワードENDOCYTOSIS / ENDOCYTIC RECEPTOR / FIBRONECTIN TYPE II DOMAIN / C-TYPE LECTIN DOMAIN / COLLAGEN / GELATIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / collagen catabolic process / collagen binding / endocytosis / osteoblast differentiation / signaling receptor activity / carbohydrate binding / focal adhesion / membrane
類似検索 - 分子機能
Fibronectin, type II, collagen-binding / MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / CD209-like, C-type lectin-like domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain ...Fibronectin, type II, collagen-binding / MRC2-like, N-terminal cysteine-rich domain / Seminal Fluid Protein PDC-109 (Domain B) / CD209-like, C-type lectin-like domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / : / C-type lectin, conserved site / C-type lectin domain signature. / Ricin-type beta-trefoil / Mannose-Binding Protein A; Chain A / Mannose-Binding Protein A, subunit A / Lectin domain of ricin B chain profile. / Ricin B, lectin domain / Ricin B-like lectins / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Kringle-like fold / Ribbon / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C-type mannose receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Paracuellos, P. / Briggs, D.C. / Carafoli, F. / Loncar, T. / Hohenester, E.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Insights Into Collagen Uptake by C-Type Mannose Receptors from the Crystal Structure of Endo180 Domains 1-4.
著者: Paracuellos, P. / Briggs, D.C. / Carafoli, F. / Loncar, T. / Hohenester, E.
履歴
登録2015年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22015年11月18日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2
B: C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,66110
ポリマ－109,1852
非ポリマー4768
水2,936163
1
A: C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8315
ポリマ－54,5921
非ポリマー2384
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,8315
ポリマ－54,5921
非ポリマー2384
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.370, 92.370, 127.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.31, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 C-TYPE MANNOSE RECEPTOR 2 / ENDO180 / C-TYPE LECTIN DOMAIN FAMILY 13 MEMBER E / ENDOCYTIC RECEPTOR 180 / MACROPHAGE MANNOSE ...ENDO180 / C-TYPE LECTIN DOMAIN FAMILY 13 MEMBER E / ENDOCYTIC RECEPTOR 180 / MACROPHAGE MANNOSE RECEPTOR 2 / UROKINASE-TYPE PLASMINOGEN ACTIVATOR RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN / UPAR-ASSOCIATED PROTEIN / UROKINASE RECEPTOR-ASSOCIATED PROTEIN / CD280


分子量: 54592.484 Da / 分子数: 2 / 断片: DOMAINS 1-4, RESIDUES 35-511 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCEP-PU / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q9UBG0
#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 163 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細VECTOR-DERIVED APLA AT N-TERMINUS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PIXEL / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年10月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.48→62.8 Å / Num. obs: 50153 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 46.16 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.48→2.54 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1TDQ, 3M7P, 1DQG

1tdq

3m7p

1dqg


解像度: 2.48→60.158 Å / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2442 2496 5 %
Rwork0.1936 --
obs0.1961 50150 97.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→60.158 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6960 0 24 163 7147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9019746
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7332554
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035983
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031265
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.48-2.52770.3141400.28222673X-RAY DIFFRACTION98
2.5277-2.57930.33431280.26432644X-RAY DIFFRACTION99
2.5793-2.63540.28971640.25162688X-RAY DIFFRACTION99
2.6354-2.69670.33731490.25982617X-RAY DIFFRACTION98
2.6967-2.76410.30951200.25352630X-RAY DIFFRACTION98
2.7641-2.83890.31171350.25192439X-RAY DIFFRACTION91
2.8389-2.92240.31181310.23772645X-RAY DIFFRACTION97
2.9224-3.01670.33171370.23152684X-RAY DIFFRACTION99
3.0167-3.12450.28781410.23092676X-RAY DIFFRACTION99
3.1245-3.24960.30171490.22292678X-RAY DIFFRACTION99
3.2496-3.39750.24131290.21982704X-RAY DIFFRACTION99
3.3975-3.57660.25431500.20282658X-RAY DIFFRACTION99
3.5766-3.80070.25711290.18262677X-RAY DIFFRACTION99
3.8007-4.09410.22241570.17352612X-RAY DIFFRACTION97
4.0941-4.5060.17411300.14242546X-RAY DIFFRACTION94
4.506-5.15770.18421420.14092717X-RAY DIFFRACTION99
5.1577-6.49690.19161380.17012706X-RAY DIFFRACTION99
6.4969-60.17560.24881270.18772660X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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