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- PDB-5amq: Structure of the La Crosse Bunyavirus polymerase in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5amq
タイトルStructure of the La Crosse Bunyavirus polymerase in complex with the 3' and 5' viral RNA
要素
  • (RNA) x 3
  • RNA POLYMERASE L
キーワードHYDROLASE / POLYMERASE / RNADRNAPOL / BUNYAVIRUS / RNA
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding ...host cell endoplasmic reticulum / virion component / host cell endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / host cell Golgi apparatus / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / hydrolase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / nucleotide binding / DNA-templated transcription / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RNA-directed RNA polymerase, orthobunyavirus / : / Virus, RNA-directed RNA polymerase L, thumb ring domain / RNA-directed RNA polymerase L, N-terminal / L protein N-terminus / : / RNA-dependent RNA polymerase, bunyaviral / Bunyavirus RNA dependent RNA polymerase / RNA-directed RNA polymerase, negative-strand RNA virus / RdRp of negative ssRNA viruses with segmented genomes catalytic domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA / RNA (> 10) / RNA-directed RNA polymerase L
類似検索 - 構成要素
生物種BUNYAVIRUS LA CROSSE (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Reguera, J. / Gerlach, P. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Structural Insights into Bunyavirus Replication and Its Regulation by the vRNA Promoter.
著者: Piotr Gerlach / Hélène Malet / Stephen Cusack / Juan Reguera /
要旨: Segmented negative-strand RNA virus (sNSV) polymerases transcribe and replicate the viral RNA (vRNA) within a ribonucleoprotein particle (RNP). We present cryo-EM and X-ray structures of, ...Segmented negative-strand RNA virus (sNSV) polymerases transcribe and replicate the viral RNA (vRNA) within a ribonucleoprotein particle (RNP). We present cryo-EM and X-ray structures of, respectively, apo- and vRNA bound La Crosse orthobunyavirus (LACV) polymerase that give atomic-resolution insight into how such RNPs perform RNA synthesis. The complementary 3' and 5' vRNA extremities are sequence specifically bound in separate sites on the polymerase. The 5' end binds as a stem-loop, allosterically structuring functionally important polymerase active site loops. Identification of distinct template and product exit tunnels allows proposal of a detailed model for template-directed replication with minimal disruption to the circularised RNP. The similar overall architecture and vRNA binding of monomeric LACV to heterotrimeric influenza polymerase, despite high sequence divergence, suggests that all sNSV polymerases have a common evolutionary origin and mechanism of RNA synthesis. These results will aid development of replication inhibitors of diverse, serious human pathogenic viruses.
履歴
登録2015年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22018年6月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / diffrn_source
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.type
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA POLYMERASE L
B: RNA
C: RNA
c: RNA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)274,1444
ポリマ－274,1444
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7510 Å2
ΔGint-53.5 kcal/mol
Surface area73610 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.000, 141.100, 165.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RNA POLYMERASE L


分子量: 263372.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BUNYAVIRUS LA CROSSE (ウイルス) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: A5HC98
#2: RNA鎖 RNA


分子量: 5060.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BUNYAVIRUS LA CROSSE (ウイルス) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
#3: RNA鎖 RNA


分子量: 3201.956 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BUNYAVIRUS LA CROSSE (ウイルス) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
#4: RNA鎖 RNA


分子量: 2509.577 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) BUNYAVIRUS LA CROSSE (ウイルス) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
解説: THE MOLECULAR REPLACEMENT MODEL IS UNDER PDB SUBMISSION
結晶化pH: 7
詳細: 0.1M HEPES PH 7, 0.2M SODIUM CITRATE DIHYDRATE, 0.3M AMMONIUM SULPHATE, 15% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.97924
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年9月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 48549 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4.32 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 11.91
反射 シェル解像度: 3→3.12 Å / 冗長度: 4.52 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Mean I/σ(I) obs: 1.55 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 23.315 / SU ML: 0.387 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.431 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE DISORDERED RESIDUES HAVE BEEN DELETED FROM THE PDB
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25242 2407 5 %RANDOM
Rwork0.19228 ---
obs0.19516 46142 99.05 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 89.461 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.05 Å20 Å20 Å2
2--0.07 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→49.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13618 716 0 0 14334
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01914688
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0213743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1481.92219959
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.946331743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.21151656
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.72524.541654
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.089152653
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.961574
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.22217
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215774
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023339
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3718.8776654
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3718.8766653
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.55813.318300
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1889.0658034
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3→3.078 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 182 -
Rwork0.356 3349 -
obs--99.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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