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- PDB-5akv: Transthyretin binding heterogeneity and anti-amyloidogenic activi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5akv
タイトルTransthyretin binding heterogeneity and anti-amyloidogenic activity of natural polyphenols and their metabolites: genistein-7-O- glucuronide
要素TRANSTHYRETIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / AMYLOID / FIBRILLOGENESIS / FIBRILLOGENESIS INHIBITORS / POLYPHENOLS / POLYPHENOL METABOLITES / TRANSTHYRETIN / NEGATIVE COOPERATIVITY
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / thyroid hormone binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Genistein-7-O-glucuronide / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.52 Å
データ登録者Florio, P. / Foll, C. / Cianci, M. / Del Rio, D. / Zanotti, G. / Berni, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Transthyretin Binding Heterogeneity and Anti-Amyloidogenic Activity of Natural Polyphenols and Their Metabolites
著者: Florio, P. / Folli, C. / Cianci, M. / Del Rio, D. / Zanotti, G. / Berni, R.
履歴
登録2015年3月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22016年1月13日Group: Database references
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4474
ポリマ－27,5552
非ポリマー8932
水4,053225
1
A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子

A: TRANSTHYRETIN
B: TRANSTHYRETIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,8958
ポリマ－55,1094
非ポリマー1,7854
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-44.2 kcal/mol
Surface area19220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.843, 84.959, 63.636
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1126-

G7G

21A-1126-

G7G

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要素

#1: タンパク質 TRANSTHYRETIN / ATTR / PREALBUMIN / TBPA


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 21-147 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PET11B / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-G7G / Genistein-7-O-glucuronide / ゲニステイン7-グルクロニド


分子量: 446.361 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H18O11
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: CRYSTALS OF WT HUMAN TTR- LIGAND COMPLEXES WERE OBTAINED AT ROOM TEMPERATURE IN ABOUT ONE WEEK BY CO-CRYSTALLIZATION, USING THE HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. THE PROTEIN (5 MG/ML), IN ...詳細: CRYSTALS OF WT HUMAN TTR- LIGAND COMPLEXES WERE OBTAINED AT ROOM TEMPERATURE IN ABOUT ONE WEEK BY CO-CRYSTALLIZATION, USING THE HANGING-DROP VAPOR DIFFUSION METHOD. THE PROTEIN (5 MG/ML), IN 20 MM SODIUM PHOSPHATE, PH 7, WAS INCUBATED WITH A FOUR-FOLD MOLAR EXCESS OF LIGANDS SOLUBILIZED IN DMSO. DROPS WERE FORMED BY MIXING EQUAL VOLUMES OF THE SOLUTION CONTAINING LIGAND-TTR COMPLEXES AND OF THE RESERVOIR/PRECIPITANT SOLUTION (2.2 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M KCL, 0.03 M SODIUM PHOSPHATE, PH 7.0).

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.967
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月31日 / 詳細: KB MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.967 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.52→63.64 Å / Num. obs: 36372 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 20.08 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.52→1.55 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F41

1f41


解像度: 1.52→63.636 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2004 1819 5 %
Rwork0.1702 --
obs0.1717 36328 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.52→63.636 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 64 225 2074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112093
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5152896
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.741757
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008376
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.52-1.56110.3021450.24072593X-RAY DIFFRACTION99
1.5611-1.60710.25231400.21312604X-RAY DIFFRACTION99
1.6071-1.6590.27381330.21712603X-RAY DIFFRACTION99
1.659-1.71830.24871390.20492620X-RAY DIFFRACTION99
1.7183-1.78710.22491280.20232640X-RAY DIFFRACTION100
1.7871-1.86840.21851270.17792634X-RAY DIFFRACTION99
1.8684-1.96690.20061420.16462616X-RAY DIFFRACTION100
1.9669-2.09010.17521430.16622641X-RAY DIFFRACTION100
2.0901-2.25150.23061270.16132691X-RAY DIFFRACTION100
2.2515-2.47810.19231300.1642668X-RAY DIFFRACTION100
2.4781-2.83670.20171540.16822673X-RAY DIFFRACTION100
2.8367-3.57390.20521480.16482699X-RAY DIFFRACTION99
3.5739-63.69130.17491630.1612827X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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