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- PDB-5agu: The sliding clamp of Mycobacterium tuberculosis in complex with a... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5agu | |||||||||
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Title | The sliding clamp of Mycobacterium tuberculosis in complex with a natural product. | |||||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / DNAN / DNA POLYMERASE / MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS / TUBERCULOSIS / NATURAL PRODUCT / SLIDING CLAMP | |||||||||
Function / homology | ![]() DNA polymerase III complex / DNA strand elongation involved in DNA replication / 3'-5' exonuclease activity / peptidoglycan-based cell wall / DNA-directed DNA polymerase activity / response to antibiotic / DNA binding / extracellular region / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lukat, P. / Kling, A. / Heinz, D.W. / Mueller, R. | |||||||||
![]() | ![]() Title: Antibiotics. Targeting Dnan for Tuberculosis Therapy Using Novel Griselimycins. Authors: Kling, A. / Lukat, P. / Almeida, D.V. / Bauer, A. / Fontaine, E. / Sordello, S. / Zaburannyi, N. / Herrmann, J. / Wenzel, S.C. / Konig, C. / Ammerman, N.C. / Barrio, M.B. / Borchers, K. / ...Authors: Kling, A. / Lukat, P. / Almeida, D.V. / Bauer, A. / Fontaine, E. / Sordello, S. / Zaburannyi, N. / Herrmann, J. / Wenzel, S.C. / Konig, C. / Ammerman, N.C. / Barrio, M.B. / Borchers, K. / Bordon-Pallier, F. / Bronstrup, M. / Courtemanche, G. / Gerlitz, M. / Geslin, M. / Hammann, P. / Heinz, D.W. / Hoffmann, H. / Klieber, S. / Kohlmann, M. / Kurz, M. / Lair, C. / Matter, H. / Nuermberger, E. / Tyagi, S. / Fraisse, L. / Grosset, J.H. / Lagrange, S. / Muller, R. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 305.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 249.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 5agvC ![]() 5ah2C ![]() 5ah4C ![]() 3p16S C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS oper: (Code: given Matrix: (-0.99814, -0.0013, 0.06094), Vector: |
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Components
#1: Protein | Mass: 42479.207 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Plasmid: PVP008_DNANMTB / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: I6XU56, UniProt: P9WNU1*PLUS, DNA-directed DNA polymerase #2: Protein/peptide | #3: Chemical | ChemComp-BU3 / ( | #4: Chemical | ChemComp-TRS / | #5: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | FIRST 4 N-TERMINAL RESIDUES ARE REMAINING FROM THE TEV- CLEAVAGE SITE AFTER PROTEOLYSI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.41 Å3/Da / Density % sol: 49 % / Description: NONE |
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Crystal grow | pH: 7.5 / Details: 21.2 % (W/V) PEG 3000, 100 MM TRIS-HCL PH 7.67. |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Sep 24, 2014 / Details: MIRRORS |
Radiation | Monochromator: KMC-1 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.918409 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.17→199.3 Å / Num. obs: 45449 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 20.8 % / Biso Wilson estimate: 32.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 13.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.17→2.18 Å / Redundancy: 20.7 % / Rmerge(I) obs: 1.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB ENTRY 3P16 Resolution: 2.173→70.841 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.99 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 42.24 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.173→70.841 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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