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- PDB-5afd: Native structure of N-acetylneuramininate lyase (sialic acid aldo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5afd
タイトルNative structure of N-acetylneuramininate lyase (sialic acid aldolase) from Aliivibrio salmonicida
要素N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
キーワードLYASE / SIALIC ACID ALDOLASE / ALKALINE / COLD ACTIVE / PSYCHROPHILE
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydropicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種ALIIVIBRIO SALMONICIDA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Gurung, M.K. / Altermark, B. / Rader, I.L.U. / Helland, R. / Smalas, A.O.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2019
タイトル: Features and structure of a cold active N-acetylneuraminate lyase.
著者: Gurung, M.K. / Altermark, B. / Helland, R. / Smalas, A.O. / Raeder, I.L.U.
履歴
登録2015年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月26日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9325
ポリマ－32,6531
非ポリマー2784
水3,369187
1
A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子

A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子

A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子

A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,72720
ポリマ－130,6134
非ポリマー1,11316
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area14340 Å2
ΔGint-76.3 kcal/mol
Surface area41470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.942, 86.280, 117.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

#1: タンパク質 N-ACETYLNEURAMINATE LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE LYASE / NALASE


分子量: 32653.342 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ALIIVIBRIO SALMONICIDA (バクテリア)
株: LFI1238
解説: NORWEGIAN INSTITUTE OF FISHERIES AND AQUACULTURE RESEARCH CULTURE COLLECTION, TROMSO, NORWAY
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ONE SHOT STAR / 参照: UniProt: B6EI04, N-acetylneuraminate lyase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE LAST THREE HISTIDINE RESIDUES AT THE C-TERMINAL IS PART OF THE HIS-TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 25% PEG 1500, 20% GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→43.14 Å / Num. obs: 41377 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 20.2
反射 シェル解像度: 1.65→1.74 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1F74

1f74


解像度: 1.65→43.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.765 / SU ML: 0.059 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.082 / ESU R Free: 0.086 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FUNCTIONAL TETRAMER IS GENERATED BY THE SYMMETRY OF THE SYSTEN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20122 2081 5 %RANDOM
Rwork0.16423 ---
obs0.16604 39270 99.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.272 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.74 Å20 Å20 Å2
2--2.56 Å20 Å2
3----1.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→43.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2263 0 18 187 2468
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0192427
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1961.9533297
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0325321
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.79724.54599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.78415392
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.143158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1680.2371
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0211849
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 153 -
Rwork0.259 2886 -
obs--99.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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