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- PDB-5a94: Crystal structure of beta-Glucanase SdGluc5_26A from Saccharophag... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a94
タイトルCrystal structure of beta-Glucanase SdGluc5_26A from Saccharophagus degradans in complex with tetrasaccharide A, form 1
要素PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
キーワードHYDROLASE / CAZYME / GLYCOSIDE HYDROLASE / BETA-GLUCANASE / GH5_26
機能・相同性
機能・相同性情報


glucan catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 5 / Cellulase (glycosyl hydrolase family 5) / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative retaining b-glycosidase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROPHAGUS DEGRADANS 2-40 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Sulzenbacher, G. / Lafond, M. / Freyd, T. / Henrissat, B. / Coutinho, R.M. / Berrin, J.G. / Garron, M.L.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: The Quaternary Structure of a Glycoside Hydrolase Dictates Specificity Towards Beta-Glucans
著者: Lafond, M. / Sulzenbacher, G. / Freyd, T. / Henrissat, B. / Berrin, J.G. / Garron, M.L.
履歴
登録2015年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: diffrn_detector / struct / Item: _diffrn_detector.type / _struct.title
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "EB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
B: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
C: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
D: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
E: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
F: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,95924
ポリマ－252,5746
非ポリマー3,38518
水27,7611541
1
D: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
E: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
F: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,98012
ポリマ－126,2873
非ポリマー1,6939
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-91.9 kcal/mol
Surface area37420 Å2
手法PISA
2
A: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
B: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
C: PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,98012
ポリマ－126,2873
非ポリマー1,6939
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8530 Å2
ΔGint-93 kcal/mol
Surface area37790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)188.643, 132.753, 131.352
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 133.78, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11E-2245-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: ASP / Beg label comp-ID: ASP / Refine code: _

Dom-IDEns-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LYSLYSAA30 - 36330 - 363
21LYSLYSBB30 - 36330 - 363
12LYSLYSAA30 - 36430 - 364
22LYSLYSCC30 - 36430 - 364
13ALAALAAA30 - 36230 - 362
23ALAALADD30 - 36230 - 362
14LYSLYSAA30 - 36430 - 364
24LYSLYSEE30 - 36430 - 364
15LYSLYSAA30 - 36430 - 364
25LYSLYSFF30 - 36430 - 364
16LYSLYSBB30 - 36330 - 363
26LYSLYSCC30 - 36330 - 363
17ALAALABB30 - 36230 - 362
27ALAALADD30 - 36230 - 362
18LYSLYSBB30 - 36330 - 363
28LYSLYSEE30 - 36330 - 363
19LYSLYSBB30 - 36330 - 363
29LYSLYSFF30 - 36330 - 363
110ALAALACC30 - 36230 - 362
210ALAALADD30 - 36230 - 362
111LYSLYSCC30 - 36430 - 364
211LYSLYSEE30 - 36430 - 364
112LYSLYSCC30 - 36430 - 364
212LYSLYSFF30 - 36430 - 364
113ALAALADD30 - 36230 - 362
213ALAALAEE30 - 36230 - 362
114ALAALADD30 - 36230 - 362
214ALAALAFF30 - 36230 - 362
115LYSLYSEE30 - 36430 - 364
215LYSLYSFF30 - 36430 - 364

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.4887, 0.7187, 0.4947), (0.6985, 0.01746, -0.7154), (-0.5228, 0.6951, -0.4935)-55.35, 77.58, 37.93
2given(0.4939, 0.6955, -0.5218), (0.7275, -0.001825, 0.6861), (0.4763, -0.7185, -0.5069)-7.007, 13.31, 102.1
3given(-0.5209, 0.6851, 0.5092), (-0.7063, -0.01089, -0.7078), (-0.4794, -0.7284, 0.4896)-7.258, 80.24, 12.35
4given(-0.07382, -0.02131, -0.997), (0.02649, -0.9995, 0.0194), (-0.9969, -0.02498, 0.07435)93.94, 91.07, 0.07226
5given(0.489, -0.7214, 0.4904), (-0.7044, 0.005103, 0.7098), (-0.5145, -0.6925, -0.5056)56.89, 13.56, 57.03

-
要素

#1: タンパク質
PUTATIVE RETAINING B-GLYCOSIDASE / SDGLUC5_26A


分子量: 42095.680 Da / 分子数: 6 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-365 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROPHAGUS DEGRADANS 2-40 (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q21KE5, licheninase
#2: 多糖
beta-D-glucopyranose-(1-3)-beta-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3DGlcpb1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1b_1-5]/1-1-1/a4-b1_b3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][b-D-Glcp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1541 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1,3)-BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1, 4)-BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1,4)-BETA-D- ...BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1,3)-BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1, 4)-BETA-D-GLUCOPYRANOSYL-(1,4)-BETA-D-GLUCOPYRANOSE (CTA): THE REDUCING END GLUCOSE MOIETY IS NOT PRESENT IN THE STRUCTURE

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5
詳細: 30% (W/V) PEG 4000, 0.1 M TRIS BUFFER PH 7.5, 0.2 M MGCL2

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.95373
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95373 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.772
11H+4/2L, -K, -L20.228
反射解像度: 2→47.53 Å / Num. obs: 157114 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 19.67 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WWPDB ENTRY 5A8N

5a8n


解像度: 1.99→47.42 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.945 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 4.323 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.038 / ESU R Free: 0.029 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19038 8001 5.1 %RANDOM
Rwork0.17891 ---
obs0.1795 149108 98.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.785 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.93 Å20 Å214.92 Å2
2---5.41 Å20 Å2
3---6.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→47.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16604 0 216 1541 18361
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0217414
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0215936
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2821.9423774
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.15336810
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.65552014
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.02224.163836
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.529152771
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5111573
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.22490
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02119360
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.024193
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2410.25305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1830.215148
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1890.28717
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.28472
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1290.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1320.211
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.310.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2350.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other0.1560.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A216590.08
12B216590.08
21A216540.08
22C216540.08
31A217320.07
32D217320.07
41A218420.07
42E218420.07
51A217040.08
52F217040.08
61B215700.08
62C215700.08
71B217000.07
72D217000.07
81B218110.07
82E218110.07
91B217000.08
92F217000.08
101C214950.07
102D214950.07
111C217620.07
112E217620.07
121C216740.08
122F216740.08
131D217110.07
132E217110.07
141D216330.06
142F216330.06
151E218020.08
152F218020.08
LS精密化 シェル解像度: 1.988→2.04 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 446 -
Rwork0.207 8552 -
obs--76.45 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2141-0.18080.00770.25970.10880.20650.00960.0375-0.0092-0.0102-0.0072-0.0088-0.00020.0481-0.00240.0359-0.0018-0.03370.03970.00040.0387-25.51955.4834.675
20.233-0.13780.10860.3131-0.13810.2182-0.0005-0.0208-0.0020.03470.00020.0178-0.0345-0.03340.00030.03840.0048-0.02840.0725-0.00790.0319-10.81635.90772.718
30.05460.01170.11190.38680.06580.4686-0.0132-0.00460.0101-0.04050.0225-0.04490.00460.0605-0.00930.03980.0191-0.02980.0624-0.01130.04190.84718.41932.571
40.78160.2274-0.11260.3153-0.03580.2155-0.00270.13640.0722-0.07140.03830.046-0.0526-0.0733-0.03560.07380.0025-0.04160.08630.04250.057661.64773.0391.188
50.29660.0198-0.06650.3406-0.18350.3276-0.0080.02650.0166-0.03070.01470.04820.009-0.0193-0.00660.0297-0.0002-0.03120.03880.00310.034860.08635.64126.71
60.3422-0.10780.01740.3384-0.21790.28740.018-0.0118-0.0491-0.014-0.01330.0177-0.0063-0.0194-0.00480.04360.0007-0.04590.10790.01050.052821.42556.39814.222
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A30 - 364
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 364
3X-RAY DIFFRACTION3C30 - 364
4X-RAY DIFFRACTION4D30 - 364
5X-RAY DIFFRACTION5E30 - 364
6X-RAY DIFFRACTION6F30 - 364

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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