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- PDB-5a93: 293K Joint X-ray Neutron with Cefotaxime: EXPLORING THE MECHANISM... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a93
タイトル293K Joint X-ray Neutron with Cefotaxime: EXPLORING THE MECHANISM OF BETA-LACTAM RING PROTONATION IN THE CLASS A BETA-LACTAMASE ACYLATION MECHANISM USING NEUTRON AND X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
要素BETA-LACTAMASE CTX-M-97
キーワードHYDROLASE / JOINT NEUTRON X-RAY / BETA LACTAMASE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CEFOTAXIME, C3' cleaved, open, bound form / Beta-lactamase CTX-M-97
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法中性子回折 / X線回折 / NUCLEAR REACTOR / 分子置換 / 解像度: 1.598 Å
データ登録者Vandavasi, V.G. / Weiss, K.L. / Cooper, J.B. / Erskine, P.T. / Tomanicek, S.J. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Ginell, S.L. / Coates, L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Exploring the Mechanism of Beta-Lactam Ring Protonation in the Class a Beta-Lactamase Acylation Mechanism Using Neutron and X-Ray Crystallography.
著者: Vandavasi, V.G. / Weiss, K.L. / Cooper, J.B. / Erskine, P.T. / Tomanicek, S.J. / Ostermann, A. / Schrader, T.E. / Ginell, S.L. / Coates, L.
履歴
登録2015年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22017年1月25日Group: Data collection
改定 1.32018年2月14日Group: Data collection
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_source
Item: _diffrn_detector.type / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol ..._diffrn_detector.type / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _diffrn_source.source / _diffrn_source.type
改定 1.42018年6月6日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 2.02018年10月3日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
改定 2.12018年11月14日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 2.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.32024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE CTX-M-97
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,9957
ポリマ－28,1181
非ポリマー8786
水4,288238
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.315, 73.315, 98.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2011-

HOH

21A-2215-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE CTX-M-97 / TOHO1 BETA LACTAMASE


分子量: 28117.752 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: E1ANH6, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-CEF / CEFOTAXIME, C3' cleaved, open, bound form


分子量: 397.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H15N5O5S2 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験
手法使用した結晶の数
中性子回折1
X線回折1

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
12.7354.91
22.7354.91
結晶化
Crystal-IDpH
15.9
26.1

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12931
22932
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
回転陽極RIGAKU FR-E DW11.541.54
NUCLEAR REACTORORNL Spallation Neutron Source MANDI233
検出器
タイプID検出器日付詳細
RIGAKU RAXIS IV++1IMAGE PLATE2010年4月5日
ORNL ANGER CAMERA2SNS ANGER CAMERAMIRRORS
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMneutron2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.541
231
反射

Entry-ID: 5A93

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Observed criterion σ(I)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)Rsym value
1.6-19.54109499.56.80.07716.1
2.2-15.211180371.403.90.17129.40.17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
1.6-1.685.80.2972.8197.6
2.2-2.282.20.2523.9249.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS位相決定
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
Mantidデータ削減
Mantidデータスケーリング
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化

% reflection Rfree: 5 % / 構造決定の手法: 分子置換 / 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 開始モデル: PDB ENTRY 2XR0

2xr0

/ 立体化学のターゲット値: ML / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

解像度 (Å)Refine-IDRfactor RfreeRfactor RworkRfactor obsNum. reflection RfreeNum. reflection obs% reflection obs (%)SU MLDiffraction-IDσ(F)位相誤差
1.598-19.503X-RAY DIFFRACTION0.15620.13340.134520664105599.530.1211.3414.18
2.2-15.03NEUTRON DIFFRACTION0.23630.21710.2185741157972.260.2220.74
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.598→19.503 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1961 0 51 238 2250
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.0124259
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d1.2487738
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.2211183
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087347
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.007681
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5981-1.63530.21981330.18812429X-RAY DIFFRACTION95
1.6353-1.67620.25291250.16682589X-RAY DIFFRACTION100
1.6762-1.72150.15641250.15822553X-RAY DIFFRACTION100
1.7215-1.77210.18991550.15382589X-RAY DIFFRACTION100
1.7721-1.82920.17481300.14412600X-RAY DIFFRACTION100
1.8292-1.89460.17061540.13462571X-RAY DIFFRACTION100
1.8946-1.97040.15051450.12762548X-RAY DIFFRACTION100
1.9704-2.05990.1551410.12542608X-RAY DIFFRACTION100
2.0599-2.16840.15441380.12282580X-RAY DIFFRACTION100
2.1684-2.30410.14031290.12042616X-RAY DIFFRACTION100
2.3041-2.48170.14751170.12612625X-RAY DIFFRACTION100
2.4817-2.73080.14351380.12422628X-RAY DIFFRACTION100
2.7308-3.12450.15861500.14132604X-RAY DIFFRACTION100
3.1245-3.93130.1351520.12522667X-RAY DIFFRACTION100
3.9313-19.50450.15391340.1322782X-RAY DIFFRACTION100
2.2001-2.42060.2537990.26282056NEUTRON DIFFRACTION55
2.4206-2.7690.28021180.23432456NEUTRON DIFFRACTION65
2.769-3.48150.24081770.22582884NEUTRON DIFFRACTION76
3.4815-15.030.2151800.19623609NEUTRON DIFFRACTION92

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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