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- PDB-5a4i: The mechanism of Hydrogen activation by NiFE-hydrogenases -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a4i
タイトルThe mechanism of Hydrogen activation by NiFE-hydrogenases
要素(Hydrogenase-1 ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROGEN ACTIVATION / NIFE-HYDROGENASE / FES CLUSTER
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogen metabolic process / fermentation / hydrogenase (acceptor) / anaerobic electron transport chain / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / periplasmic side of plasma membrane / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration ...hydrogen metabolic process / fermentation / hydrogenase (acceptor) / anaerobic electron transport chain / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / periplasmic side of plasma membrane / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / cellular response to starvation / outer membrane-bounded periplasmic space / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / NICKEL (II) ION / FE4-S3 CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / Hydrogenase-1 large chain / Hydrogenase-1 small chain
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MC4100 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Evans, R.M. / Brooke, E.J. / Wehlin, S.A.M. / Nomerotskaia, E. / Sargent, F. / Carr, S.C. / Phillips, S.E.V. / Armstrong, F.A.
引用ジャーナル: Nat. Chem. Biol. / 年: 2016
タイトル: Mechanism of hydrogen activation by [NiFe] hydrogenases.
著者: Evans, R.M. / Brooke, E.J. / Wehlin, S.A. / Nomerotskaia, E. / Sargent, F. / Carr, S.B. / Phillips, S.E. / Armstrong, F.A.
履歴
登録2015年6月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月9日Group: Database references
改定 1.22016年1月13日Group: Database references
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity / entity_name_com / entity_src_gen / entity_src_nat / pdbx_struct_mod_residue / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _entity.pdbx_description / _entity.src_method / _entity_name_com.name / _pdbx_struct_mod_residue.details / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Hydrogenase-1 large chain
M: Hydrogenase-1 large chain
S: Hydrogenase-1 small chain
T: Hydrogenase-1 small chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,88924
ポリマ－203,1624
非ポリマー3,72720
水16,844935
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26230 Å2
ΔGint-327.7 kcal/mol
Surface area46640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.780, 97.580, 182.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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Hydrogenase-1 ... , 2種, 4分子 LMST

#1: タンパク質 Hydrogenase-1 large chain / HYD1 / Membrane-bound hydrogenase 1 large subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 64766.402 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, UNP RESIDUES 1-582 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MC4100 (大腸菌)
遺伝子: hyaB, b0973, JW0955
発現宿主: ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MC4100 (大腸菌)
参照: UniProt: P0ACD8, hydrogenase (acceptor)
#2: タンパク質 Hydrogenase-1 small chain / HYD1 / Membrane-bound hydrogenase 1 small subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 36814.676 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 46-372 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MC4100 (大腸菌)
遺伝子: hyaA, b0972, JW0954
発現宿主: ESCHERICHIA COLI STR. K-12 SUBSTR. MC4100 (大腸菌)
参照: UniProt: P69739, hydrogenase (acceptor)

-
糖 , 1種, 2分子

#10: 糖 ChemComp-LMT / DODECYL-BETA-D-MALTOSIDE


タイプ: D-saccharide / 分子量: 510.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H46O11 / コメント: 可溶化剤*YM

-
非ポリマー , 9種, 953分子

#3: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#4: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#8: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#9: 化合物 ChemComp-SF3 / FE4-S3 CLUSTER


分子量: 319.575 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S3
#11: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#12: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 935 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細MUTATION D574N CREATED TO TEST FUNCTIONALITY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.8 %
解説: MERGING R FOR HIGHEST RESOLUTION BIN 2.5, CCHALF 0.5
結晶化pH: 6
詳細: 100 MM BIS TRIS PH 5.9, 22% (W/V) PEG 3350, 200 MM LISO4, 150 MM NACL, 1 MM TCEP, 0.02 % DDM

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97944
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月25日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→32.53 Å / Num. obs: 468877 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.23→1.26 Å / 冗長度: 13.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 94.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0123精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3USC

3usc


解像度: 1.23→32.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.983 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.979 / SU B: 1.291 / SU ML: 0.024 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.034 / ESU R Free: 0.034 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.14689 23652 5 %RANDOM
Rwork0.1239 ---
obs0.12507 445141 97.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 14.032 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å20 Å2
2--0.28 Å20 Å2
3----0.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→32.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13170 0 104 935 14209
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.01914093
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0213164
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8951.94519260
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.098330376
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.12351820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.22523.891663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.003152285
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.79915100
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1150.22046
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02116200
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.023338
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2430.28322
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2250.224664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1830.213886
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0960.212866
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2476
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.080.212
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.260.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2190.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1090.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0861.1776907
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0861.1776906
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.291.7778664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7941.4597186
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8342.07510488
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.64127257
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free17.9335287
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded5.87827489
LS精密化 シェル解像度: 1.23→1.262 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 1690 -
Rwork0.319 31856 -
obs--94.78 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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