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- PDB-5a0u: Structure of CutC choline lyase choline bound form from Klebsiell... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a0u
タイトルStructure of CutC choline lyase choline bound form from Klebsiella pneumoniae.
要素CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
キーワードLYASE / CUTC / CHOLINE TMA LYASE / GLYCYL RADICAL ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


choline trimethylamine-lyase / choline trimethylamine lyase activity / choline catabolic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Choline trimethylamine-lyase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. ...Choline trimethylamine-lyase / : / Formate C-acetyltransferase glycine radical, conserved site / Glycine radical domain signature. / Pyruvate formate lyase domain / Pyruvate formate lyase-like / Pyruvate formate-lyase domain profile. / Glycine radical / Glycine radical domain / Glycine radical domain profile. / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain / Anaerobic Ribonucleotide-triphosphate Reductase Large Chain - #20 / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLINE ION / Choline trimethylamine-lyase
類似検索 - 構成要素
生物種KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kalnins, G. / Tars, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure and Function of Cutc Choline Lyase from Human Microbiota Bacterium Klebsiella Pneumoniaee
著者: Kalnins, G. / Kuka, J. / Grinberga, S. / Makrecka-Kuka, M. / Liepinsh, E. / Dambrova, M. / Tars, K.
履歴
登録2015年4月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_assembly ...diffrn_source / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly.details ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.vector[3]
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
B: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
C: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
D: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
E: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
F: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
G: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
H: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)716,64916
ポリマ－715,8158
非ポリマー8338
水35,5981976
1
A: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子

G: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
Buried area3240 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area48830 Å2
手法PISA
2
B: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
H: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area48770 Å2
手法PISA
3
C: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
D: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area48800 Å2
手法PISA
4
E: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子

F: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1/2,-y,z-1/21
Buried area3310 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area48880 Å2
手法PISA
5
F: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子

E: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
6
G: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子

A: CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,1624
ポリマ－178,9542
非ポリマー2082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_454-x-1/2,-y,z-1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)89.410, 221.870, 419.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
CHOLINE TRIMETHYLAMINE LYASE


分子量: 89476.922 Da / 分子数: 8 / 断片: RESIDUES 334-1028 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N_TERMINUS CLEAVED WITH CHYMOTRYPSN LEAVING VARIABLE N-TERMINAL SEQUENCE
由来: (組換発現) KLEBSIELLA PNEUMONIAE (肺炎桿菌) / 解説: THE MICROBIAL STRAIN COLLECTION OF LATVIA / プラスミド: PRSF / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0M3KL44*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CHT / CHOLINE ION / コリン


分子量: 104.171 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NO
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1976 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 20% PEG 3350, 60-20 MM K/NA TARTRATE, 100 MM BIS-TRIS PH 8.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: RAYONIX / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月12日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR, SI(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→209.74 Å / Num. obs: 289262 / % possible obs: 93.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 87.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1R9D

1r9d


解像度: 2.4→209.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 10.181 / SU ML: 0.222 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.377 / ESU R Free: 0.262 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24699 15197 5 %RANDOM
Rwork0.18787 ---
obs0.19083 289262 93.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.181 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.15 Å20 Å20 Å2
2---1.62 Å20 Å2
3---0.47 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→209.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数50095 0 56 1976 52127
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01951192
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0248660
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5651.96169276
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8783111932
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.74456337
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.35923.9932424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.342158896
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.40515376
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0920.27577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02158176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.0211776
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4482.72425372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4482.72425371
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2974.08231701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.6472.91925820
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6884.337576
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.462 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.341 1023 -
Rwork0.294 19910 -
obs--87.81 %

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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