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- PDB-5a01: O-GlcNAc transferase from Drososphila melanogaster -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a01
タイトルO-GlcNAc transferase from Drososphila melanogaster
要素O-GLYCOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / O-GLCNAC / PROTEIN POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION / TETRATRICOPEPTIDE REPEATS / GLYCOSYLTRANSFERASE / GT41 / N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE / EMBRYONIC DEVELOPMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / wing disc development / glycoprotein metabolic process / HATs acetylate histones / UCH proteinases / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway ...RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / wing disc development / glycoprotein metabolic process / HATs acetylate histones / UCH proteinases / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein O-linked glycosylation / response to temperature stimulus / locomotor rhythm / regulation of gene expression
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-12V / protein O-GlcNAc transferase
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Mariappa, D. / Zheng, X. / Schimpl, M. / Raimi, O. / Rafie, K. / Ferenbach, A.T. / Mueller, H.J. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Open Biol / 年: 2015
タイトル: Dual functionality of O-GlcNAc transferase is required for Drosophila development.
著者: Mariappa, D. / Zheng, X. / Schimpl, M. / Raimi, O. / Ferenbach, A.T. / Muller, H.A. / van Aalten, D.M.
履歴
登録2015年4月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
B: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
C: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,0216
ポリマ－239,1513
非ポリマー1,8703
水1,04558
1
A: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3402
ポリマ－79,7171
非ポリマー6231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3402
ポリマ－79,7171
非ポリマー6231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: O-GLYCOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,3402
ポリマ－79,7171
非ポリマー6231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)160.946, 160.946, 77.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A350 - 1060
2111B350 - 1060
3111C350 - 1060

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.492032, 0.870549, -0.007063), (-0.870577, -0.492009, 0.00481), (0.000713, 0.008515, 0.999963)79.70119, 46.54176, -29.50918
3given(-0.57218, -0.820008, -0.01404), (0.819941, -0.572331, 0.011526), (-0.017487, -0.004917, 0.999835)79.89037, -45.77416, 29.70473

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要素

#1: タンパク質 O-GLYCOSYLTRANSFERASE / O-GLCNAC TRANSFERASE


分子量: 79717.078 Da / 分子数: 3 / 断片: CATALYTIC DOMAIN AND 4.5 TPR, UNP RESIDUES 352-1059 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ARCTIC EXPRESS / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: Q7KJA9, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, protein O-GlcNAc transferase
#2: 化合物 ChemComp-12V / (2S,3R,4R,5S,6R)-3-(acetylamino)-4,5-dihydroxy-6-(hydroxymethyl)tetrahydro-2H-thiopyran-2-yl [(2R,3S,4R,5R)-5-(2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / URIDINE DIPHOSPHO-5-THIO-N-ACETYLGLUCOSAMINE / ウリジン5′-二りん酸P2-[3α-(アセチルアミノ)-4β,5α-ジヒドロキシ-6β-(ヒドロ(以下略)


分子量: 623.419 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O16P2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ACTIVE SITE MUTANT K872M

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE
結晶化詳細: CONDITION 70 OF THE MOLECULAR DIMENSIONS MORPHEUS SCREEN 0.12 M MIX OF D-GLUCOSE, D-MANNOSE, D-GALACTOSE, L-FUCOSE, D-XYLOSE, N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE, 30% PEG8000/ETHYLENE GLYCEROL AND 0.1 M TRIS-BICINE PH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.886
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.886 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.66→35 Å / Num. obs: 63989 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.8
反射 シェル解像度: 2.66→2.75 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PE4

3pe4


解像度: 2.66→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 13.254 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.369 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2638 3238 5.1 %RANDOM
Rwork0.22475 ---
obs0.22672 60715 99.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.263 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20.6 Å20 Å2
2--1.21 Å20 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16026 0 117 58 16201
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0216497
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2591.96722416
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.54952028
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.23924.256726
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.048152796
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0061590
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.22562
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02112345
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.66→2.729 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.498 240 -
Rwork0.39 4342 -
obs--98.58 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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