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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5a01 | ||||||
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タイトル | O-GlcNAc transferase from Drososphila melanogaster | ||||||
![]() | O-GLYCOSYLTRANSFERASE | ||||||
![]() | TRANSFERASE / O-GLCNAC / PROTEIN POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION / TETRATRICOPEPTIDE REPEATS / GLYCOSYLTRANSFERASE / GT41 / N-ACETYLGLUCOSAMINYLTRANSFERASE / EMBRYONIC DEVELOPMENT | ||||||
機能・相同性 | ![]() RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / wing disc development / glycoprotein metabolic process / HATs acetylate histones / UCH proteinases / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway ...RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / wing disc development / glycoprotein metabolic process / HATs acetylate histones / UCH proteinases / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / protein O-linked glycosylation / response to temperature stimulus / locomotor rhythm / regulation of gene expression 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Mariappa, D. / Zheng, X. / Schimpl, M. / Raimi, O. / Rafie, K. / Ferenbach, A.T. / Mueller, H.J. / van Aalten, D.M.F. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Dual functionality of O-GlcNAc transferase is required for Drosophila development. 著者: Mariappa, D. / Zheng, X. / Schimpl, M. / Raimi, O. / Ferenbach, A.T. / Muller, H.A. / van Aalten, D.M. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 403.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 327.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 70.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 96 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3pe4S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 79717.078 Da / 分子数: 3 / 断片: CATALYTIC DOMAIN AND 4.5 TPR, UNP RESIDUES 352-1059 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q7KJA9, 転移酵素; グリコシル基を移すもの, 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 六炭糖残基を移すもの, protein O-GlcNAc transferase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | ACTIVE SITE MUTANT K872M | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 詳細: CONDITION 70 OF THE MOLECULAR DIMENSIONS MORPHEUS SCREEN 0.12 M MIX OF D-GLUCOSE, D-MANNOSE, D-GALACTOSE, L-FUCOSE, D-XYLOSE, N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE, 30% PEG8000/ETHYLENE GLYCEROL AND 0.1 M TRIS-BICINE PH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月15日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.886 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.66→35 Å / Num. obs: 63989 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 8.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.66→2.75 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 99.1 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3PE4 解像度: 2.66→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 13.254 / SU ML: 0.276 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.369 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 50.263 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.66→35 Å
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拘束条件 |
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