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万見
- PDB-4zzi: SIRT1/Activator/Inhibitor Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zzi
タイトルSIRT1/Activator/Inhibitor Complex
要素NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
キーワードHydrolase/hydrolase inhibitor / Sirtuin / Activator / Deacylase / Complex / Hydrolase-hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / eNoSc complex / histone H4K12 deacetylase activity / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / protein depropionylation ...negative regulation of prostaglandin biosynthetic process / regulation of smooth muscle cell apoptotic process / maintenance of nucleus location / eNoSc complex / histone H4K12 deacetylase activity / histone H3K deacetylase activity / NAD-dependent histone decrotonylase activity / negative regulation of attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of cellular response to testosterone stimulus / protein depropionylation / protein-propionyllysine depropionylase activity / regulation of peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of transcription by glucose / regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of macrophage apoptotic process / NAD-dependent histone H3K14 deacetylase activity / negative regulation of triglyceride biosynthetic process / regulation of endodeoxyribonuclease activity / triglyceride mobilization / behavioral response to starvation / pyrimidine dimer repair by nucleotide-excision repair / keratin filament binding / HLH domain binding / regulation of lipid storage / Regulation of MITF-M dependent genes involved in metabolism / NAD-dependent histone H3K9 deacetylase activity / leptin-mediated signaling pathway / negative regulation of peptidyl-lysine acetylation / NAD-dependent histone H4K16 deacetylase activity / deacetylase activity / regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of smooth muscle cell differentiation / bHLH transcription factor binding / response to leptin / positive regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / intracellular triglyceride homeostasis / peptidyl-lysine acetylation / negative regulation of androgen receptor signaling pathway / positive regulation of adaptive immune response / regulation of centrosome duplication / rDNA heterochromatin / ovulation from ovarian follicle / negative regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / single strand break repair / regulation of bile acid biosynthetic process / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / rDNA heterochromatin formation / protein acetyllysine N-acetyltransferase / negative regulation of protein acetylation / negative regulation of phosphorylation / chromatin silencing complex / NAD-dependent histone deacetylase activity / protein deacetylation / positive regulation of MHC class II biosynthetic process / UV-damage excision repair / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein lysine deacetylase activity / negative regulation of TOR signaling / positive regulation of cAMP-dependent protein kinase activity / negative regulation of helicase activity / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of macrophage cytokine production / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / nuclear inner membrane / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of double-strand break repair / muscle organ development / stress-induced premature senescence / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / histone deacetylase activity / DNA synthesis involved in DNA repair / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / negative regulation of fat cell differentiation / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of cellular senescence / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / macrophage differentiation / positive regulation of macroautophagy / negative regulation of cell cycle / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / white fat cell differentiation / regulation of glucose metabolic process / NAD+ binding / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / positive regulation of cholesterol efflux / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / fatty acid homeostasis / heterochromatin / cellular response to glucose starvation / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of cellular response to heat / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / energy homeostasis / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of endothelial cell proliferation / regulation of mitotic cell cycle
類似検索 - 分子機能
SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / : / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily ...SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / : / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1NS / Chem-4TQ / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7346 Å
データ登録者Dai, H.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Crystallographic structure of a small molecule SIRT1 activator-enzyme complex.
著者: Dai, H. / Case, A.W. / Riera, T.V. / Considine, T. / Lee, J.E. / Hamuro, Y. / Zhao, H. / Jiang, Y. / Sweitzer, S.M. / Pietrak, B. / Schwartz, B. / Blum, C.A. / Disch, J.S. / Caldwell, R. / ...著者: Dai, H. / Case, A.W. / Riera, T.V. / Considine, T. / Lee, J.E. / Hamuro, Y. / Zhao, H. / Jiang, Y. / Sweitzer, S.M. / Pietrak, B. / Schwartz, B. / Blum, C.A. / Disch, J.S. / Caldwell, R. / Szczepankiewicz, B. / Oalmann, C. / Yee Ng, P. / White, B.H. / Casaubon, R. / Narayan, R. / Koppetsch, K. / Bourbonais, F. / Wu, B. / Wang, J. / Qian, D. / Jiang, F. / Mao, C. / Wang, M. / Hu, E. / Wu, J.C. / Perni, R.B. / Vlasuk, G.P. / Ellis, J.L.
履歴
登録2015年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月23日Group: Data collection
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0684
ポリマ－40,1251
非ポリマー9423
水46826
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
ヘテロ分子

A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,1358
ポリマ－80,2512
非ポリマー1,8856
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation10_664-y+1,-x+1,-z-1/61
Buried area2020 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area31730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)122.150, 122.150, 104.920
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-825-

HOH

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要素

#1: タンパク質 NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-1 / hSIRT1 / Regulatory protein SIR2 homolog 1 / SIR2-like protein 1 / hSIR2


分子量: 40125.262 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT1, SIR2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96EB6, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: 化合物 ChemComp-4TQ / (3S)-1,3-dimethyl-N-[3-(1,3-oxazol-5-yl)phenyl]-6-[3-(trifluoromethyl)phenyl]-2,3-dihydropyrido[2,3-b]pyrazine-4(1H)-carboxamide


分子量: 493.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H22F3N5O2
#3: 化合物 ChemComp-1NS / 4-(4-{2-[(methylsulfonyl)amino]ethyl}piperidin-1-yl)thieno[3,2-d]pyrimidine-6-carboxamide / 4-[4-[2-(メシルアミノ)エチル]ピペリジノ]チエノ[3,2-d]ピリミジン-6-カルボアミド


分子量: 383.489 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N5O3S2
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.55 M Sodium chloride, 0.1 M MES pH 6.5, and 20 % w/v PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.12713 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12713 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.73→39.983 Å / Num. obs: 12735 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 17.6 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 38.8
反射 シェル解像度: 2.73→2.95 Å / 冗長度: 18.2 % / Rmerge(I) obs: 0.803 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PHASER位相決定
xia2データ削減
xia2データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GLU and 4IG9

3glu

4ig9


解像度: 2.7346→39.983 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2346 636 5.01 %
Rwork0.1908 --
obs0.1931 12698 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7346→39.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2679 0 62 26 2767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042814
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8983826
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.8951089
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007495
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7346-2.94570.30031230.23652344X-RAY DIFFRACTION100
2.9457-3.2420.2841250.2162367X-RAY DIFFRACTION100
3.242-3.71090.26531260.19852377X-RAY DIFFRACTION100
3.7109-4.67420.20961260.17142417X-RAY DIFFRACTION100
4.6742-39.98720.22241360.19052557X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.87473.11911.86533.10283.048210.5411-0.155-0.7198-0.41320.71880.2378-1.0511-0.18660.4848-0.40150.87870.2202-0.17170.6228-0.04570.603911.072849.1881-19.4313
23.0485-0.40170.83522.5080.0043.2478-0.06680.15580.25360.34290.13260.4307-0.0805-0.34780.0150.5437-0.0113-0.00990.4987-0.10830.70141.357158.2399-5.5357
39.0527-2.9168-2.50786.69493.81228.4122-0.13170.6869-0.46520.19270.2032-0.84340.79940.4894-0.03920.56650.02590.13890.4412-0.02060.674612.709636.9425-3.7339
46.8198-0.5825-0.34614.08181.65735.5813-0.3298-0.1245-1.51530.7421-0.124-0.0351.1127-0.10420.37480.8648-0.03850.18840.50770.08420.69946.156833.50174.5676
53.43371.8961.23238.06463.81533.188-0.138-0.1013-2.15911.6180.17990.6742.2749-0.4015-0.011.5269-0.2740.50780.7868-0.08661.57364.824520.70442.2094
62.285-0.0691-1.64487.1453-3.16382.74630.43310.7529-2.05940.9348-0.0386-0.82532.5293-0.1825-0.27582.1089-0.25880.14880.7535-0.31131.98727.193912.1608-3.6699
75.45210.4219-1.75095.81291.91532.9907-0.1620.8865-0.68320.4137-0.26790.65870.3768-1.30010.34610.5735-0.0520.18830.9383-0.06040.6054-4.326839.8283-2.2725
88.19152.24241.96586.11231.35586.8906-0.1277-0.0190.41120.3861-0.00740.1113-0.0711-0.05110.13680.46180.06010.07390.4506-0.07830.34663.668153.65073.1571
93.45741.3706-1.47455.5221-5.27268.5197-0.4743-0.7685-0.04461.7298-0.0702-0.2713-0.136-0.26270.59951.0681-0.0274-0.00740.5791-0.1330.516410.500557.618511.1329
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 183 through 216 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 217 through 252 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 253 through 298 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 299 through 361 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 362 through 388 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 389 through 409 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 410 through 447 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 448 through 493 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 494 through 655 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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