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- PDB-4zy8: K. lactis Lst4 longin domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zy8
タイトルK. lactis Lst4 longin domain
要素Protein LST4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / longin / DENN
機能・相同性
機能・相同性情報


FNIP-folliculin RagC/D GAP / vacuolar membrane / amino acid transport / positive regulation of TORC1 signaling / GTPase activator activity / protein transport
類似検索 - 分子機能
Yeast longin domain / Yeast longin domain / Tripartite DENN domain, FNIP1/2-type / Tripartite DENN FNIP1/2-type domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Pacitto, A. / Ascher, D.B. / Blundell, T.L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号
Myrovlytis Trust 英国
引用ジャーナル: Open Biology / : 2015
タイトル: Lst4, the yeast Fnip1/2 orthologue, is a DENN-family protein.
著者: Pacitto, A. / Ascher, D.B. / Wong, L.H. / Blaszczyk, B.K. / Nookala, R.K. / Zhang, N. / Dokudovskaya, S. / Levine, T.P. / Blundell, T.L.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Protein LST4
A: Protein LST4
B: Protein LST4
D: Protein LST4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,5624
ポリマ-82,5624
非ポリマー00
3,171176
1
C: Protein LST4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6411
ポリマ-20,6411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Protein LST4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6411
ポリマ-20,6411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Protein LST4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6411
ポリマ-20,6411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Protein LST4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6411
ポリマ-20,6411
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.703, 120.703, 93.285
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質
Protein LST4


分子量: 20640.516 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 58-226 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: LST4, KLLA0A06622g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CXP4
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.22 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8 / 詳細: Sodium chloride, Butan-1-ol, Bis-Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→35.29 Å / Num. obs: 38603 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.1 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.14→2.216 Å / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.632 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.14→35.29 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2522 1860 4.83 %
Rwork0.2106 --
obs0.2126 38544 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→35.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4408 0 0 176 4584
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134511
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.36152
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7151533
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.14-2.19790.3251420.25972772X-RAY DIFFRACTION100
2.1979-2.26250.30371410.23852769X-RAY DIFFRACTION100
2.2625-2.33550.2481300.22692774X-RAY DIFFRACTION100
2.3355-2.4190.27081330.22992807X-RAY DIFFRACTION100
2.419-2.51580.29051420.22932779X-RAY DIFFRACTION100
2.5158-2.63030.28391480.23722796X-RAY DIFFRACTION100
2.6303-2.76890.24791440.24092776X-RAY DIFFRACTION100
2.7689-2.94230.3181460.24142812X-RAY DIFFRACTION100
2.9423-3.16940.28941470.23222807X-RAY DIFFRACTION100
3.1694-3.48810.25081500.20752813X-RAY DIFFRACTION100
3.4881-3.99220.2591480.19552841X-RAY DIFFRACTION100
3.9922-5.02740.20121380.16812905X-RAY DIFFRACTION100
5.0274-35.29730.22761510.21423033X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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