[日本語] English
万見
- PDB-4zy6: Crystal structure of P21-activated kinase 1 in complex with an in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zy6
タイトルCrystal structure of P21-activated kinase 1 in complex with an inhibitor compound 29
要素Serine/threonine-protein kinase PAK 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / PAK1 / Kinase / Inhibitor / Complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Activation of RAC1 / Ephrin signaling ...negative regulation of cell proliferation involved in contact inhibition / protein localization to cytoplasmic stress granule / negative regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / positive regulation of microtubule nucleation / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / RHO GTPases Activate ROCKs / gamma-tubulin binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / Activation of RAC1 / Ephrin signaling / CD28 dependent Vav1 pathway / positive regulation of fibroblast migration / regulation of axonogenesis / RHOV GTPase cycle / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / branching morphogenesis of an epithelial tube / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / RHOQ GTPase cycle / exocytosis / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / neuron projection morphogenesis / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / Generation of second messenger molecules / intercalated disc / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / Smooth Muscle Contraction / positive regulation of protein targeting to membrane / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of axon extension / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / RHO GTPases activate PKNs / collagen binding / positive regulation of stress fiber assembly / ruffle / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / CD209 (DC-SIGN) signaling / cerebellum development / cellular response to starvation / Signal transduction by L1 / VEGFR2 mediated vascular permeability / actin filament / MAPK6/MAPK4 signaling / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / wound healing / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / Z disc / cellular response to insulin stimulus / G beta:gamma signalling through CDC42 / cell-cell junction / cell migration / lamellipodium / chromosome / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / response to hypoxia / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / chromatin remodeling / axon / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / dendrite / centrosome / DNA damage response / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4T6 / Serine/threonine-protein kinase PAK 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Rouge, L. / Wang, W.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Guided Design of Group I Selective p21-Activated Kinase Inhibitors.
著者: Crawford, J.J. / Lee, W. / Aliagas, I. / Mathieu, S. / Hoeflich, K.P. / Zhou, W. / Wang, W. / Rouge, L. / Murray, L. / La, H. / Liu, N. / Fan, P.W. / Cheong, J. / Heise, C.E. / Ramaswamy, S. ...著者: Crawford, J.J. / Lee, W. / Aliagas, I. / Mathieu, S. / Hoeflich, K.P. / Zhou, W. / Wang, W. / Rouge, L. / Murray, L. / La, H. / Liu, N. / Fan, P.W. / Cheong, J. / Heise, C.E. / Ramaswamy, S. / Mintzer, R. / Liu, Y. / Chao, Q. / Rudolph, J.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年12月16日Group: Refinement description
改定 1.32024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0055
ポリマ－67,1472
非ポリマー8583
水4,396244
1
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0503
ポリマ－33,5741
非ポリマー4772
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase PAK 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,9542
ポリマ－33,5741
非ポリマー3811
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)62.634, 82.241, 66.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 1 / Alpha-PAK / p21-activated kinase 1 / PAK-1 / p65-PAK


分子量: 33573.547 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein kinase domain residue 249-545 / 変異: D389N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q13153, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-4T6 / N~2~-[(7-chloro-1H-benzimidazol-6-yl)methyl]-N~4~-(5-cyclopropyl-1H-pyrazol-3-yl)pyrimidine-2,4-diamine


分子量: 380.834 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17ClN8
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 244 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.53 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 25% PEG 3500, 0.2M Ammonium Sulfate and 0.1M Tris pH 8

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 9458 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 42.85 Å2 / Net I/σ(I): 21.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.5精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→29.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9509 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9178 / SU R Cruickshank DPI: 0.217 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.217 / SU Rfree Blow DPI: 0.187 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.188
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2389 1754 5.03 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.1896 34882 99.25 %-
原子変位パラメータBiso mean: 60.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.7765 Å20 Å2-5.9233 Å2
2--0.942 Å20 Å2
3---2.8345 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.304 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.15→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4404 0 59 244 4707
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014543HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.156147HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1615SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes119HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes635HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4543HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.07
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.61
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion601SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5387SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.22 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2235 132 4.6 %
Rwork0.2091 2740 -
all0.2097 2872 -
obs--99.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.12120.3322-0.72674.56820.90072.9804-0.54020.6484-1.0768-0.570.4724-0.13250.46180.01220.06780.4411-0.0850.15970.4715-0.34830.550921.9639-22.43198.156
22.64740.2790.20722.1361.18493.9426-0.17650.2332-0.1111-0.05980.2676-0.1988-0.450.6922-0.09120.283-0.02720.03370.2803-0.03410.120324.4332-0.433621.3443
31.701-0.01760.30325.74960.56572.1005-0.0918-0.183-0.11590.9003-0.17890.54650.4096-0.31810.27080.4944-0.0790.22620.194-0.03360.3408-2.3394-15.9257-15.185
41.96190.3977-1.07620.9186-0.41242.83350.0667-0.32350.18120.1539-0.04730.1052-0.16510.2331-0.01940.29620.00180.06580.1801-0.02440.202915.21814.835-16.8792
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|251 - A|346 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|347 - A|541 A|601 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|255 - B|346 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|347 - B|541 B|601 }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る