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- PDB-4zwv: Crystal Structure of Aminotransferase AtmS13 from Actinomadura me... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zwv
タイトルCrystal Structure of Aminotransferase AtmS13 from Actinomadura melliaura
要素Putative aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / aminotransferase / Structural Genomics / PSI-Biology / Protein Structure Initiative / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis / NatPro / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide biosynthetic process / transaminase activity / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase / DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase family / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex ...DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase / DegT/DnrJ/EryC1/StrS aminotransferase family / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Actinomadura melliaura (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.503 Å
データ登録者Kim, Y. / Bigelow, L. / Endres, M. / Wang, F. / Phillips Jr., G.N. / Joachimiak, A. / Enzyme Discovery for Natural Product Biosynthesis (NatPro) / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)U01GM098248 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA84374 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094585 米国
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2015
タイトル: Structural characterization of AtmS13, a putative sugar aminotransferase involved in indolocarbazole AT2433 aminopentose biosynthesis.
著者: Singh, S. / Kim, Y. / Wang, F. / Bigelow, L. / Endres, M. / Kharel, M.K. / Babnigg, G. / Bingman, C.A. / Joachimiak, A. / Thorson, J.S. / Phillips, G.N.
履歴
登録2015年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2015年6月3日ID: 4RXK
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月24日Group: Database references
改定 1.22015年7月1日Group: Structure summary
改定 1.32015年7月29日Group: Database references
改定 1.42015年10月14日Group: Data collection
改定 2.02017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations ...Author supporting evidence / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: entity / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _chem_comp.formula / _chem_comp.name ..._chem_comp.formula / _chem_comp.name / _entity.formula_weight / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 2.12019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.22025年4月2日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative aminotransferase
B: Putative aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,2386
ポリマ－83,8702
非ポリマー3684
水20,8071155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5880 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area26020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)204.137, 73.025, 58.607
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.680, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ALA / Beg label comp-ID: ALA / End auth comp-ID: TRP / End label comp-ID: TRP / Auth seq-ID: 0 - 369 / Label seq-ID: 3 - 372

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB

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要素

#1: タンパク質 Putative aminotransferase


分子量: 41935.047 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Actinomadura melliaura (バクテリア)
遺伝子: atS13 / プラスミド: PMCSG68 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0H2X1
#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.39 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride, 20 % (w/v) PEG3350, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月30日
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 250365 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 13.79 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 2.561 / Net I/σ(I): 14.85 / Num. measured all: 560589
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.5-1.590.8190.32136102942331342180.42980.8
1.59-1.70.9130.2334.968686739821391890.30298.4
1.7-1.840.9710.1338.278558937075368350.17199.4
1.84-2.020.990.07512.857908834090338470.09799.3
2.02-2.250.9950.04718.197159130818305030.06199
2.25-2.60.9970.03623.066286927240268540.04698.6
2.6-3.180.9970.02927.575235623007224460.03897.6
3.18-4.490.9980.02332.93965817758171960.0396.8
4.490.9980.02334.7521542983792770.03194.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
SHELXDE位相決定
HKL-3000位相決定
精密化解像度: 1.503→49.586 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.01 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1667 12571 5.02 %
Rwork0.1457 237771 -
obs0.1468 250342 95.61 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.27 Å2 / Biso mean: 19.7321 Å2 / Biso min: 6.09 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.503→49.586 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5818 0 24 1155 6997
Biso mean--33.98 35.39 -
残基数----740
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0066475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1048870
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045952
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061181
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2342414
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3290X-RAY DIFFRACTION3.068TORSIONAL
12B3290X-RAY DIFFRACTION3.068TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.5029-1.51990.24072890.23635540582968
1.5199-1.53780.25833250.22426338666376
1.5378-1.55660.23093760.21166764714082
1.5566-1.57630.21823740.20657233760787
1.5763-1.5970.20744320.20337762819493
1.597-1.61890.23354400.19368016845696
1.6189-1.6420.22244600.19398069852998
1.642-1.66650.22244300.184682528682100
1.6665-1.69260.18514430.172482508693100
1.6926-1.72030.17175040.164281848688100
1.7203-1.750.19294100.15738243865399
1.75-1.78180.18353940.14838358875299
1.7818-1.81610.1674400.15138116855699
1.8161-1.85320.18064230.14728301872499
1.8532-1.89350.17154260.1488279870599
1.8935-1.93750.16984350.14888176861199
1.9375-1.9860.14194610.14338238869999
1.986-2.03970.18394000.14268273867399
2.0397-2.09970.15484340.13828246868099
2.0997-2.16750.16324440.14268214865899
2.1675-2.24490.16794040.14058148855299
2.2449-2.33480.16684250.13738242866799
2.3348-2.44110.15513830.13918230861398
2.4411-2.56980.16324250.14438185861099
2.5698-2.73070.15224250.14068095852098
2.7307-2.94160.18044250.14668152857798
2.9416-3.23750.16134160.1428083849998
3.2375-3.70590.14554770.12847986846397
3.7059-4.66850.13614560.11577966842297
4.6685-49.61290.16293950.1427832822794
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5766-0.0053-0.02060.7330.22790.6120.0175-0.05630.1140.0467-0.0430.0756-0.0421-0.05680.01730.0841-0.0091-0.00490.079-0.00420.101524.43670.499512.7621
20.6827-0.0382-0.22540.80580.21780.5746-0.01920.0591-0.0710.0088-0.01630.00620.075-0.04080.02850.079-0.0077-0.00550.07510.00510.076327.185438.66973.3028
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 0 through 369)A0
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 0 through 369)B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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