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万見
- PDB-4zte: Crystal structure of human E-Cadherin (residues 3-213) in complex... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zte
タイトルCrystal structure of human E-Cadherin (residues 3-213) in complex with a peptidomimetic inhibitor
要素Cadherin-1
キーワードCELL ADHESION / adhesion / cadherin / calcium-binding protein / x-dimer / inhibitor / peptidomimetic
機能・相同性
機能・相同性情報


response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules ...response to heparin / desmosome assembly / response to Gram-positive bacterium / pituitary gland development / gamma-catenin binding / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in extracellular matrix, focal adhesion and epithelial-to-mesenchymal transition / negative regulation of axon extension / desmosome / cellular response to indole-3-methanol / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / cell-cell adhesion mediated by cadherin / Formation of definitive endoderm / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / adherens junction organization / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / Adherens junctions interactions / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / apical junction complex / cellular response to lithium ion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / synapse assembly / cell adhesion molecule binding / positive regulation of protein localization / Degradation of the extracellular matrix / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / cell morphogenesis / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / response to toxic substance / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell junction / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / postsynapse / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4RL / Cadherin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.13 Å
データ登録者Nardone, V. / Lucarelli, A.P. / Dalle Vedove, A. / Parisini, E.
資金援助1件
組織認可番号国
European UnionFP7-PEOPLE-2010-RG (N. 268231)
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of Human E-Cadherin-EC1EC2 in Complex with a Peptidomimetic Competitive Inhibitor of Cadherin Homophilic Interaction.
著者: Nardone, V. / Lucarelli, A.P. / Dalle Vedove, A. / Fanelli, R. / Tomassetti, A. / Belvisi, L. / Civera, M. / Parisini, E.
履歴
登録2015年5月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年6月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月8日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cadherin-1
B: Cadherin-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,08910
ポリマ－45,6992
非ポリマー1,3908
水4,125229
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2440 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area21590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.579, 76.835, 72.772
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.14, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cadherin-1 / CAM 120/80 / Epithelial cadherin / E-cadherin / Uvomorulin


分子量: 22849.428 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 157-367 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDH1, CDHE, UVO / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P12830
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-4RL / N-{[(2S,5S)-1-benzyl-5-(2-{[(2S,3S)-1-(tert-butylamino)-3-methyl-1-oxopentan-2-yl]amino}-2-oxoethyl)-3,6-dioxopiperazin-2-yl]methyl}-L-alpha-asparagine / Nα-[[(2S,5S)-4-ベンジル-5-(α-アスパルチルアミノメチル)-3,6-ジオキソピ(以下略)


分子量: 574.669 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H42N6O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.25 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRIS 0.1 M, ammonium sulfate 1.3 M, calcium chloride 80 mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.13→48.82 Å / Num. obs: 33775 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.129 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.13→2.25 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.123 / Mean I/σ(I) obs: 0.6 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZT1

4zt1


解像度: 2.13→42.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 5.615 / SU ML: 0.137 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.166 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22951 1689 5 %RANDOM
Rwork0.18515 ---
obs0.18735 32085 97.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.401 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.53 Å2-0 Å22.31 Å2
2---3.34 Å20 Å2
3----1.52 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.13→42.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3196 0 88 229 3513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0030.023338
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.023134
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.4871.9814556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4363.0097256
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg9.2145418
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.69926.429140
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.72815530
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4631510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0410.2546
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0160.0213746
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02664
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.8814.2631678
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.8584.2581677
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.186.382094
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other6.1956.3842095
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it7.5425.0891660
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other7.545.0911661
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other10.3287.3482463
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined12.436.2993726
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other12.39936.3123727
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.129→2.184 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 103 -
Rwork0.289 1962 -
obs--81.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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