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万見
- PDB-4zry: Crystal structure of the heterocomplex between coil 2B domains of... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zry
タイトルCrystal structure of the heterocomplex between coil 2B domains of human intermediate filament proteins keratin 1 (KRT1) and keratin 10 (KRT10)
要素
  • Keratin, type I cytoskeletal 10
  • Keratin, type II cytoskeletal 1
キーワードPROTEIN FIBRIL / keratin / intermediate filament / coiled-coil / skin / protein-protein complex / epidermis / helix
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / complement activation, lectin pathway / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / protein heterotetramerization ...positive regulation of epidermis development / structural constituent of skin epidermis / keratin filament / Keratinization / complement activation, lectin pathway / intermediate filament organization / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / protein heterotetramerization / intermediate filament / keratinization / epidermis development / establishment of skin barrier / regulation of angiogenesis / keratinocyte differentiation / epithelial cell differentiation / fibrinolysis / negative regulation of inflammatory response / signaling receptor activity / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / ficolin-1-rich granule lumen / response to oxidative stress / cytoskeleton / blood microparticle / protein heterodimerization activity / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Keratin type II cytoskeletal 1, tail / Keratin type II cytoskeletal 1 tail / Keratin, type I / Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain ...Keratin type II cytoskeletal 1, tail / Keratin type II cytoskeletal 1 tail / Keratin, type I / Keratin, type II / Keratin type II head / Keratin type II head / Intermediate filament protein, conserved site / Intermediate filament protein / Intermediate filament (IF) rod domain signature. / Intermediate filament, rod domain / Intermediate filament (IF) rod domain profile. / Intermediate filament protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Keratin, type II cytoskeletal 1 / Keratin, type I cytoskeletal 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.30012502044 Å
データ登録者Bunick, C.G. / Steitz, T.A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Dermatology Foundation 米国
引用ジャーナル: J. Invest. Dermatol. / 年: 2017
タイトル: The X-Ray Crystal Structure of the Keratin 1-Keratin 10 Helix 2B Heterodimer Reveals Molecular Surface Properties and Biochemical Insights into Human Skin Disease.
著者: Bunick, C.G. / Milstone, L.M.
履歴
登録2015年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Keratin, type I cytoskeletal 10
B: Keratin, type II cytoskeletal 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2542
ポリマ－28,2542
非ポリマー00
水00
1
A: Keratin, type I cytoskeletal 10
B: Keratin, type II cytoskeletal 1

A: Keratin, type I cytoskeletal 10
B: Keratin, type II cytoskeletal 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5094
ポリマ－56,5094
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
2


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4460 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area15690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.190, 75.860, 209.290
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Keratin, type I cytoskeletal 10 / Cytokeratin-10 / CK-10 / Keratin-10 / K10


分子量: 14403.900 Da / 分子数: 1 / 断片: coil 2B domain (UNP residues 337-456) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRT10, KPP / プラスミド: pET28A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon + / 参照: UniProt: P13645
#2: タンパク質 Keratin, type II cytoskeletal 1 / 67 kDa cytokeratin / Cytokeratin-1 / CK-1 / Hair alpha protein / Keratin-1 / K1 / Type-II keratin Kb1


分子量: 13850.421 Da / 分子数: 1 / 断片: coil 2B domain (UNP residues 370-489) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KRT1, KRTA / プラスミド: pGS21A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Codon + / 参照: UniProt: P04264

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.7 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES, 2.0 M ammonium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→37.37 Å / Num. obs: 9336 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 156.426266325 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Net I/σ(I): 13.76
反射 シェル解像度: 3.3→3.38 Å / 冗長度: 6.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / % possible all: 99.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3TNU

3tnu


解像度: 3.30012502044→37.37 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.32610665852 / 位相誤差: 50.4833616336
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276863469803 485 5.25119099177 %Random selection
Rwork0.272921078069 8751 --
obs0.273178625892 9236 98.5804248052 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 285.367408707 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.30012502044→37.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1731 0 0 0 1731
残基数----214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002990314686481737
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6094220497532332
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0254992360335274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00125894508445311
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.8091357396694
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3001-3.77731532826X-RAY DIFFRACTION97.2893533638
3.7773-4.75740.3374404401561630.3326043394592877X-RAY DIFFRACTION98.7975300617
4.7574-37.370.2371992490431690.228534620343048X-RAY DIFFRACTION99.5975232198
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.082645642920.5327240613540.1374382620382.388801773430.5724703385590.5970020131931.07770339915-0.394899664182-0.63331323380.922384931813-0.558236553807-0.1404963695932.47722672503-0.8659123414860.3251120483651.73051053672-0.0500675928541-0.05359274268751.2160718901-0.1938654160551.4618296914371.20821770185.8277909786445.5975306367
22.07901187302-0.452313464278-0.38651991280.371781179156-0.06992306926341.28480427836-0.339162413873-0.2849261184320.0819036711827-0.356002023765-0.687775415040.491468381035-0.732821714081-0.494839506529-0.1517563756550.812191908402-0.02244610067190.03867093328080.486705127856-0.2135187223380.85769905217371.29078794518.3551255803548.8477848934
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 347 through 456 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 386 through 489 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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