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- PDB-4zqt: Crystal structure of PfA-M1 with virtual ligand inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zqt
タイトルCrystal structure of PfA-M1 with virtual ligand inhibitor
要素M1 family aminopeptidase
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE inhibitor / aminopeptidase / hydrolase / HYDROLASE-HYDROLASE inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus ...symbiont-containing vacuole membrane / vacuolar lumen / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ / food vacuole / dipeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold ...Aminopeptidase N, middle-beta domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, Ig-like fold / Peptidase M1, alanyl aminopeptidase, C-terminal domain superfamily / Alanyl aminopeptidase, Ig-like domain superfamily / Domain of unknown function (DUF3458) Ig-like fold / Domain of unknown function (DUF3458_C) ARM repeats / Zincin-like fold / Zincin-like - #30 / Zincin-like / tricorn interacting facor f3 domain / Peptidase M1, alanine aminopeptidase/leukotriene A4 hydrolase / Peptidase M1, membrane alanine aminopeptidase / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain / Peptidase family M1 domain / Peptidase M1 N-terminal domain / Aminopeptidase N-like , N-terminal domain superfamliy / Neutral Protease Domain 2 / Neutral Protease; domain 2 / Peptidase M4/M1, CTD superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Alpha Horseshoe / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4QP / Aminopeptidase N / Aminopeptidase N
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.981 Å
データ登録者Ruggeri, C. / Drinkwater, N. / McGowan, S.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1063786 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)100100690 オーストラリア
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Identification and Validation of a Potent Dual Inhibitor of the P. falciparum M1 and M17 Aminopeptidases Using Virtual Screening.
著者: Ruggeri, C. / Drinkwater, N. / Sivaraman, K.K. / Bamert, R.S. / McGowan, S. / Paiardini, A.
履歴
登録2015年5月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: M1 family aminopeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,2056
ポリマ－103,6321
非ポリマー5735
水16,268903
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.350, 109.110, 118.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 M1 family aminopeptidase / Pfa-M1


分子量: 103631.609 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 196-1084 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: synthetic gene
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum 3D7 (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / プラスミド: pTrc-His2b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O96935, UniProt: Q8IEK1*PLUS, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アミノペプチターゼ

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非ポリマー , 5種, 908分子

#2: 化合物 ChemComp-4QP / (2R)-2-{[(R)-[(R)-amino(phenyl)methyl](hydroxy)phosphoryl]methyl}-4-methylpentanoic acid


分子量: 299.303 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H22NO4P
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 903 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 22% (v/v) PEG 8000, 10% (v/v) glycerol, 0.1 M Tris pH 8.5, 0.2 M MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月24日
放射モノクロメーター: Double-crystal Si(111) water-cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→63.51 Å / Num. obs: 68333 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 19.62 Å2 / CC1/2: 0.993 / Rmerge(I) obs: 0.204 / Rpim(I) all: 0.082 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 488655 / Scaling rejects: 66
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.98-2.036.51.2161.62927444780.5220.50999.2
9.29-63.5160.04325.245877610.9980.01999.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3EBG

3ebg


解像度: 1.981→62.002 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2095 3464 5.07 %
Rwork0.1585 64796 -
obs0.1611 68260 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 93.15 Å2 / Biso mean: 24.273 Å2 / Biso min: 8.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.981→62.002 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7200 0 42 903 8145
Biso mean--25.63 33.95 -
残基数----889
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.97110089
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0381120
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041285
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0212787
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 25

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.981-2.00820.29711270.25442512263998
2.0082-2.03680.28881390.232525862725100
2.0368-2.06720.27911470.220925202667100
2.0672-2.09960.25381490.218625662715100
2.0996-2.1340.25551530.201925372690100
2.134-2.17080.2641320.191525572689100
2.1708-2.21030.26171500.190425502700100
2.2103-2.25280.26651110.184725972708100
2.2528-2.29870.25251410.185725802721100
2.2987-2.34870.23871350.177825542689100
2.3487-2.40340.22671330.171225692702100
2.4034-2.46350.24711210.166426102731100
2.4635-2.53010.24851530.166125532706100
2.5301-2.60450.22251450.165125822727100
2.6045-2.68860.22411330.161825992732100
2.6886-2.78470.22261360.1625822718100
2.7847-2.89620.22531400.163725862726100
2.8962-3.0280.23781430.152425942737100
3.028-3.18760.1791310.148425962727100
3.1876-3.38730.19931310.143426132744100
3.3873-3.64890.16411300.126826302760100
3.6489-4.0160.1631430.125626232766100
4.016-4.5970.15721260.117526512777100
4.597-5.7910.15171490.127826872836100
5.791-62.03250.19261660.165627622928100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.5092 Å / Origin y: 4.1318 Å / Origin z: 10.2365 Å
111213212223313233
T0.1048 Å2-0.0035 Å20.011 Å2-0.1252 Å20.0127 Å2--0.1062 Å2
L0.3844 °2-0.1464 °20.02 °2-0.8264 °20.2164 °2--0.6135 °2
S-0.0513 Å °-0.0371 Å °0.0426 Å °0.0129 Å °0.0128 Å °-0.0125 Å °-0.0624 Å °-0.0055 Å °0.0364 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA196 - 1084
2X-RAY DIFFRACTION1allA1
3X-RAY DIFFRACTION1allB1
4X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 983
5X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 2
6X-RAY DIFFRACTION1allE1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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