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- PDB-4zpp: Crystal Structure of Protocadherin Gamma C5 EC1-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zpp
タイトルCrystal Structure of Protocadherin Gamma C5 EC1-3
要素MCG133388, isoform CRA_f
キーワードCELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / synapse organization / negative regulation of neuron apoptotic process / cell adhesion / calcium ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. ...Cadherin, C-terminal catenin-binding domain / Cadherin C-terminal cytoplasmic tail, catenin-binding region / Cadherin, cytoplasmic C-terminal domain / Cadherin cytoplasmic C-terminal / Cadherin, N-terminal / Cadherin-like / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherins domain profile. / Cadherin-like / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Pcdhgc5 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.002 Å
データ登録者Wolcott, H.N. / Goodman, K.M. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Shapiro, L.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Molecular Logic of Neuronal Self-Recognition through Protocadherin Domain Interactions.
著者: Rubinstein, R. / Thu, C.A. / Goodman, K.M. / Wolcott, H.N. / Bahna, F. / Mannepalli, S. / Ahlsen, G. / Chevee, M. / Halim, A. / Clausen, H. / Maniatis, T. / Shapiro, L. / Honig, B.
履歴
登録2015年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MCG133388, isoform CRA_f
B: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,53220
ポリマ－70,4822
非ポリマー2,05018
水77543
1
A: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,26610
ポリマ－35,2411
非ポリマー1,0259
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: MCG133388, isoform CRA_f
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,26610
ポリマ－35,2411
非ポリマー1,0259
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.188, 84.563, 109.144
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.43, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 MCG133388, isoform CRA_f / Pcdhgc5 protein / Protein Pcdhgc5 / Protocadherin gamma C-V / Protocadherin gamma C5 / ...Pcdhgc5 protein / Protein Pcdhgc5 / Protocadherin gamma C-V / Protocadherin gamma C5 / Protocadherin gamma subfamily C / 5


分子量: 35240.887 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 30-345 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pcdhgc5, mCG_133388 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q91XW9
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 糖
ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.85 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 25.5% (w/v) PEG 4000, 15% (v/v) glycerol, 3mM calcium chloride, 85mM Tris-Cl, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. obs: 23383 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 74.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.39 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 93.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZPO

4zpo


解像度: 3.002→27.938 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 1202 5.14 %
Rwork0.2095 --
obs0.2115 23383 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.002→27.938 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4438 0 112 43 4593
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0034649
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5946370
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.0731655
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025768
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003860
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0024-3.12240.36251060.28862325X-RAY DIFFRACTION94
3.1224-3.26430.29171420.23642442X-RAY DIFFRACTION100
3.2643-3.43610.2951280.24472460X-RAY DIFFRACTION100
3.4361-3.6510.25151240.21812491X-RAY DIFFRACTION100
3.651-3.93220.24051380.20472474X-RAY DIFFRACTION100
3.9322-4.32660.22481430.19362488X-RAY DIFFRACTION100
4.3266-4.94960.23821440.18532476X-RAY DIFFRACTION100
4.9496-6.22460.26691380.21422487X-RAY DIFFRACTION100
6.2246-27.9390.22361390.20222538X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.378-0.0763-0.24886.52281.52674.68050.30550.2954-1.4334-0.4277-0.56951.30310.82090.08230.21410.77880.1781-0.18820.7358-0.11971.796964.7813-22.5322114.9011
20.98270.2883-1.77320.3378-0.90134.52240.40330.34810.17630.0134-0.4575-0.2037-0.62781.91760.09921.90130.06480.31182.45070.16950.775557.476441.591955.6582
36.3589-5.8569-1.05989.35711.20391.78460.0671-0.1245-0.02130.5330.1648-0.6899-0.01150.0797-0.18720.62790.0912-0.14990.4871-0.07940.634848.303923.1711118.0534
43.4626-0.9813-3.69092.85480.71789.6589-0.1230.1235-0.108-0.330.08290.34320.4721-0.01520.06820.5110.0613-0.07070.4359-0.02860.506133.386532.188196.856
56.4739-1.669-0.93958.5793-0.71655.9816-0.28390.0150.25520.30220.1350.5962-0.3274-0.13170.13070.49470.04680.06330.4238-0.02720.413322.307859.7959113.6449
61.45321.05-1.45420.8132-0.72064.0264-0.4241-1.8623-0.97091.30950.5710.72660.75190.15830.12311.83290.47110.53631.50780.46270.893322.117427.527138.986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and resid 207 through 311
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and resid 207 through 311
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and resid 98 through 206
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and resid 98 through 206
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and resid 1 through 97
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and resid 1 through 97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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