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万見
- PDB-4zkq: Viral chemokine binding protein R17 encoded by rodent gammaherpes... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zkq
タイトルViral chemokine binding protein R17 encoded by rodent gammaherpesvirus Peru ( RHVP)
要素Putative uncharacterized protein
キーワードChemokine binding protein / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Uncharacterized protein
機能・相同性情報
生物種Cricetid herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.898 Å
データ登録者Lubman, O.Y. / Fremont, D.H.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI019687 米国
Center for Womens Infectious Disease Research 米国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI057160 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Parallel Evolution of Chemokine Binding by Structurally Related Herpesvirus Decoy Receptors.
著者: Lubman, O.Y. / Fremont, D.H.
履歴
登録2015年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月30日Group: Database references
改定 1.22016年1月20日Group: Database references
改定 1.32017年8月9日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.62019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id ..._atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8972
ポリマ－47,4731
非ポリマー4241
水6,395355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint6 kcal/mol
Surface area19020 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.561, 75.835, 106.985
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer according to multi-angle static light scaterring

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein


分子量: 47472.977 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cricetid herpesvirus 2 (ヘルペスウイルス)
遺伝子: RHVP-L.R17, RHVP.R17 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 器官 (発現宿主): KIDNEY / 発現宿主: Mammalian expression vector pBGSA (その他) / 参照: UniProt: E9M5R0
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris pH 8.5 20% PEG550 MME / PH範囲: 8.3-8.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 45516 / % possible obs: 93.8 % / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 20.8
反射 シェル解像度: 1.89→1.9 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.83 / % possible all: 61.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The 2.7 Angstrom model resolved by SAD experiment

解像度: 1.898→37.011 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2208 2024 5.07 %
Rwork0.1844 --
obs0.1862 39897 87.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.898→37.011 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3066 0 28 355 3449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053230
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9964381
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9221195
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038496
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004559
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8977-1.94520.3424520.2448779X-RAY DIFFRACTION26
1.9452-1.99780.2476670.22331604X-RAY DIFFRACTION53
1.9978-2.05660.24561140.21142432X-RAY DIFFRACTION79
2.0566-2.12290.23631690.21252732X-RAY DIFFRACTION91
2.1229-2.19880.22261630.19812892X-RAY DIFFRACTION95
2.1988-2.28680.23311610.18852961X-RAY DIFFRACTION97
2.2868-2.39090.22541480.19423044X-RAY DIFFRACTION99
2.3909-2.51690.22011610.19333033X-RAY DIFFRACTION99
2.5169-2.67460.23781630.19863036X-RAY DIFFRACTION99
2.6746-2.8810.25571480.19653068X-RAY DIFFRACTION99
2.881-3.17080.2651740.19353083X-RAY DIFFRACTION99
3.1708-3.62930.18491800.17943072X-RAY DIFFRACTION99
3.6293-4.57120.19791700.15333071X-RAY DIFFRACTION98
4.5712-37.01810.20811540.17393066X-RAY DIFFRACTION93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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