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- PDB-4zjh: Crystal structure of native alpha-2-macroglobulin from Escherichi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zjh
タイトルCrystal structure of native alpha-2-macroglobulin from Escherichia coli spanning domains NIE-MG1.
要素alpha-2-Macroglobulin
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Bacterial pan-proteinase inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


endopeptidase inhibitor activity / defense response / protein homodimerization activity / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain ...Alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Alpha-2-macroglobulin, bacteria / Alpha-2-macroglobulin, MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG5 domain / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin, MG6 domain / : / : / : / Bacterial alpha-2-macroglobulin MG3 domain / Bacterial macroglobulin domain 6 / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG1 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG5 domain / Bacterial Alpha-2-macroglobulin MG10 domain / Bacterial alpha-2 macroglobulin MG2 domain / A2MG, CUB domain / : / Alpha-macro-globulin thiol-ester bond-forming region / Alpha-2-macroglobulin / Macroglobulin domain / Alpha-2-macroglobulin, bait region domain / Alpha-macroglobulin-like, TED domain / Alpha-2-macroglobulin family / MG2 domain / A-macroglobulin TED domain / Alpha-2-macroglobulin bait region domain / Alpha-2-Macroglobulin / Alpha-2-macroglobulin family / Terpenoid cyclases/protein prenyltransferase alpha-alpha toroid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Alpha-2-macroglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Garcia-Ferrer, I. / Arede, P. / Gomez-Blanco, J. / Luque, D. / Duquerroy, S. / Caston, J.R. / Goulas, T. / Gomis-Ruth, X.F.
資金援助 スペイン, 3件
組織認可番号国
European CommunityFP7-PEOPLE-2011-ITN-290246 スペイン
European CommunityFP7-HEALTH-2012-306029-2 スペイン
Spanish Ministry for Education, Culture and SportAP2010-3799 スペイン
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2015
タイトル: Structural and functional insights into Escherichia coli α2-macroglobulin endopeptidase snap-trap inhibition.
著者: Irene Garcia-Ferrer / Pedro Arêde / Josué Gómez-Blanco / Daniel Luque / Stephane Duquerroy / José R Castón / Theodoros Goulas / F Xavier Gomis-Rüth /
要旨: The survival of commensal bacteria requires them to evade host peptidases. Gram-negative bacteria from the human gut microbiome encode a relative of the human endopeptidase inhibitor, α2- ...The survival of commensal bacteria requires them to evade host peptidases. Gram-negative bacteria from the human gut microbiome encode a relative of the human endopeptidase inhibitor, α2-macroglobulin (α2M). Escherichia coli α2M (ECAM) is a ∼ 180-kDa multidomain membrane-anchored pan-peptidase inhibitor, which is cleaved by host endopeptidases in an accessible bait region. Structural studies by electron microscopy and crystallography reveal that this cleavage causes major structural rearrangement of more than half the 13-domain structure from a native to a compact induced form. It also exposes a reactive thioester bond, which covalently traps the peptidase. Subsequently, peptidase-laden ECAM is shed from the membrane and may dimerize. Trapped peptidases are still active except against very large substrates, so inhibition potentially prevents damage of large cell envelope components, but not host digestion. Mechanistically, these results document a novel monomeric "snap trap."
履歴
登録2015年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alpha-2-Macroglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1283
ポリマ－22,9771
非ポリマー1512
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • MONOMERIC
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area350 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area11520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.490, 32.860, 58.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.23, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 alpha-2-Macroglobulin


分子量: 22976.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
遺伝子: yfhM, b2520, JW2504 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P76578
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.23 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 25% [w/v] PEG3,350 200mM ammonium acetate 100mM sodium acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9793, 0.9687
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.96871
反射解像度: 1.6→57 Å / Num. obs: 24951 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 24.69 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.367 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELXDE位相決定
Cootモデル構築
BUSTER2.11.5精密化
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.6→49.34 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9548 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9504 / SU R Cruickshank DPI: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.1 / SU Rfree Blow DPI: 0.098 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.095
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2173 730 2.93 %RANDOM
Rwork0.1821 ---
obs0.1831 24939 99.51 %-
原子変位パラメータBiso mean: 32.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.9082 Å20 Å22.3599 Å2
2--4.1123 Å20 Å2
3----7.0206 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→49.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1650 0 10 200 1860
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.011692HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.082304HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d806SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes54HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes249HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1692HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.98
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.99
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion217SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2096SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.67 Å / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2843 84 3.08 %
Rwork0.2114 2644 -
all0.2136 2728 -
obs--99.51 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5961.14880.04372.6129-0.12110.26320.0741-0.1545-0.07340.0762-0.14390.00550.04350.00620.06980.02550.0144-0.00170.06150.00580.068831.57272.475417.4179
21.9877-0.1778-0.35891.06540.21451.217-0.0274-0.1017-0.07890.07110.055-0.0930.01440.1015-0.0276-0.00090.0009-0.02660.00160.01390.022955.69329.77398.7705
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|-2 - -2 A|-1 - -1 A|163 - 291}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|292 - 368}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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