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- PDB-4zfx: Siderocalin-mediated recognition and cellular uptake of actinides -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zfx | ||||||
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Title | Siderocalin-mediated recognition and cellular uptake of actinides | ||||||
![]() | Neutrophil gelatinase-associated lipocalin | ||||||
![]() | Metal Binding Protein/inhibitor / Metal Binding Protein-inhibitor complex | ||||||
Function / homology | ![]() siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / iron ion binding ...siderophore transport / Metal sequestration by antimicrobial proteins / iron ion sequestering activity / enterobactin binding / Iron uptake and transport / specific granule lumen / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / defense response to bacterium / iron ion binding / innate immune response / Neutrophil degranulation / apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Allred, B.E. / Rupert, P.B. / Gauny, S.S. / An, D.D. / Ralston, C.Y. / Sturzbecher-Hoehne, M. / Strong, R.K. / Abergel, R.J. | ||||||
![]() | ![]() Title: Siderocalin-mediated recognition, sensitization, and cellular uptake of actinides. Authors: Allred, B.E. / Rupert, P.B. / Gauny, S.S. / An, D.D. / Ralston, C.Y. / Sturzbecher-Hoehne, M. / Strong, R.K. / Abergel, R.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 224.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 180.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4zhcC ![]() 4zhdC ![]() 4zhfC ![]() 4zhgC ![]() 4zhhC ![]() 1lm6S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 20700.564 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: residues 24-197 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-SO4 / | #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.24 Å3/Da / Density % sol: 62.02 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion / pH: 4 / Details: NaCl, Li2SO4, Acetate, Ammonium Sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU SATURN 944+ / Detector: CCD / Date: Mar 13, 2014 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: VariMax HF mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.54 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.55→50 Å / Num. obs: 26474 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Χ2: 1.883 / Net I/av σ(I): 27.788 / Net I/σ(I): 17.5 / Num. measured all: 200751 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1LM6 Resolution: 2.55→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.92 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / WRfactor Rfree: 0.2619 / WRfactor Rwork: 0.2277 / FOM work R set: 0.8 / SU B: 16.495 / SU ML: 0.2 / SU R Cruickshank DPI: 0.4516 / SU Rfree: 0.287 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.452 / ESU R Free: 0.287 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 134.41 Å2 / Biso mean: 57.594 Å2 / Biso min: 19.13 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.55→50 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 2.55→2.617 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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