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- PDB-4zdr: Crystal structure of 14-3-3[zeta]-LKB1 fusion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zdr
タイトルCrystal structure of 14-3-3[zeta]-LKB1 fusion protein
要素14-3-3 protein zeta/delta,GGSGGS linker,Serine/threonine-protein kinase STK11
キーワードPROTEIN BINDING / chimeric protein / regulatory protein / tumor suppressor / serine/threonine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / dendrite extension / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic target recognition / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Golgi reassembly / activation of protein kinase activity ...positive regulation of vesicle transport along microtubule / intracellular protein-containing complex / Golgi localization / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / dendrite extension / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic target recognition / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Golgi reassembly / activation of protein kinase activity / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / establishment of Golgi localization / tissue homeostasis / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / respiratory system process / tube formation / regulation of synapse maturation / serine/threonine protein kinase complex / positive thymic T cell selection / vasculature development / Rap1 signalling / positive regulation of axonogenesis / regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of protein localization to nucleus / anoikis / G1 to G0 transition / negative regulation of cold-induced thermogenesis / KSRP (KHSRP) binds and destabilizes mRNA / cellular response to UV-B / LRR domain binding / regulation of dendrite morphogenesis / GP1b-IX-V activation signalling / response to ionizing radiation / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / FOXO-mediated transcription of cell death genes / establishment of cell polarity / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of localization of FOXO transcription factors / peptidyl-threonine phosphorylation / protein kinase activator activity / protein localization to nucleus / phosphoserine residue binding / Activation of BAD and translocation to mitochondria / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein targeting / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / protein dephosphorylation / cellular response to glucose starvation / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / RHO GTPases activate PKNs / negative regulation of TORC1 signaling / ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of autophagy / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / axonogenesis / lung development / protein sequestering activity / negative regulation of innate immune response / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / regulation of signal transduction by p53 class mediator / TP53 Regulates Metabolic Genes / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / regulation of cell growth / Negative regulation of NOTCH4 signaling / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of cell growth / regulation of protein stability / autophagy / positive regulation of protein localization to nucleus / p53 binding / intracellular protein localization / melanosome / glucose homeostasis / T cell receptor signaling pathway / protein autophosphorylation / angiogenesis / protein phosphatase binding / spermatogenesis / blood microparticle / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / vesicle / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cilium / cadherin binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / centrosome
類似検索 - 分子機能
Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily ...Serine/Threonine kinase LKB1, catalytic domain / 14-3-3 domain / Delta-Endotoxin; domain 1 / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PROPANE / 14-3-3 protein zeta/delta / Serine/threonine-protein kinase STK11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.899 Å
データ登録者Ding, S. / Shi, Z.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2015
タイトル: Structure of the 14-3-3 zeta-LKB1 fusion protein provides insight into a novel ligand-binding mode of 14-3-3.
著者: Ding, S. / Zhou, R. / Zhu, Y.
履歴
登録2015年4月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein zeta/delta,GGSGGS linker,Serine/threonine-protein kinase STK11
B: 14-3-3 protein zeta/delta,GGSGGS linker,Serine/threonine-protein kinase STK11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,43213
ポリマ－60,6992
非ポリマー73311
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area23970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.262, 130.262, 264.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 14-3-3 protein zeta/delta,GGSGGS linker,Serine/threonine-protein kinase STK11 / Protein kinase C inhibitor protein 1 / KCIP-1 / Liver kinase B1 / hLKB1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-19


分子量: 30349.270 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-230,UNP residues 333-340 / 変異: T240E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) synthetic construct (人工物)
遺伝子: YWHAZ, STK11, LKB1, PJS / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Codonplus / 参照: UniProt: P63104, UniProt: Q15831
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-TME / PROPANE


分子量: 44.096 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.47 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 1.4 M Li2SO4, 0.1 M BIS-TRIS propane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月12日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.899→50 Å / Num. obs: 19507 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.9 % / Net I/σ(I): 43
反射 シェル解像度: 2.899→2.95 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FJ3

4fj3


解像度: 2.899→47.964 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.84 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2453 1951 10.01 %Random selection
Rwork0.1907 ---
obs0.1962 19496 99.86 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.899→47.964 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3700 0 46 8 3754
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093782
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.195102
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2361365
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044584
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004660
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8989-2.97130.37091360.29911216X-RAY DIFFRACTION99
2.9713-3.05170.28561370.26411247X-RAY DIFFRACTION100
3.0517-3.14140.33241360.25981218X-RAY DIFFRACTION100
3.1414-3.24280.33641390.251253X-RAY DIFFRACTION100
3.2428-3.35870.32191380.24321234X-RAY DIFFRACTION100
3.3587-3.49310.27091370.2161235X-RAY DIFFRACTION100
3.4931-3.65210.2831390.20141244X-RAY DIFFRACTION100
3.6521-3.84450.24781400.18591262X-RAY DIFFRACTION100
3.8445-4.08530.24461390.1851244X-RAY DIFFRACTION100
4.0853-4.40050.22361380.16511243X-RAY DIFFRACTION100
4.4005-4.8430.22861400.15881277X-RAY DIFFRACTION100
4.843-5.54290.25091400.191255X-RAY DIFFRACTION100
5.5429-6.980.23331430.21621283X-RAY DIFFRACTION100
6.98-47.97030.20271490.16181334X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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