[日本語] English
万見
- PDB-4zcg: Crystal Structure of human GGT1 in complex with Glutamate (with a... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zcg
タイトルCrystal Structure of human GGT1 in complex with Glutamate (with all atoms of glutamate)
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase 1 ...) x 2
キーワードHYDROLASE / NTN-HYDROLASE FAMILY / GLYCOPROTEIN / N- GLYCOSYLATION / CELL SURFACE
機能・相同性
機能・相同性情報


leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / Glutathione synthesis and recycling / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase ...leukotriene-C4 hydrolase / peptidyltransferase activity / leukotriene-C(4) hydrolase / leukotriene D4 biosynthetic process / Defective GGT1 causes GLUTH / Defective GGT1 in aflatoxin detoxification causes GLUTH / LTC4-CYSLTR mediated IL4 production / Glutathione synthesis and recycling / gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / peptide modification / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / glutamate metabolic process / glutathione biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / leukotriene metabolic process / Aflatoxin activation and detoxification / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of immune system process / Paracetamol ADME / zymogen activation / amino acid metabolic process / fatty acid metabolic process / regulation of inflammatory response / spermatogenesis / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal ...Gamma-glutamyltranspeptidase, small (S) subunit / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutathione hydrolase 1 proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.22 Å
Model detailsComplex
データ登録者Terzyan, S. / Hanigan, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103640 米国
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Human gamma-Glutamyl Transpeptidase 1: STRUCTURES OF THE FREE ENZYME, INHIBITOR-BOUND TETRAHEDRAL TRANSITION STATES, AND GLUTAMATE-BOUND ENZYME REVEAL NOVEL MOVEMENT WITHIN THE ACTIVE SITE DURING CATALYSIS.
著者: Terzyan, S.S. / Burgett, A.W. / Heroux, A. / Smith, C.A. / Mooers, B.H. / Hanigan, M.H.
#1: ジャーナル: J.Biol. Chem / 年: 2014
タイトル: Novel insights into eukaryotic gamma-glutamyl transpeptidase 1 from the crystal structure of the glutamate-bound human enzyme.
著者: West, M. / Chen, Y. / Wickham, S. / Heroux, A. / Cahill, K. / Hanigan, M. / Mooers, B.
履歴
登録2015年4月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / diffrn_radiation_wavelength ...chem_comp / diffrn_radiation_wavelength / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase 1 heavy chain
B: Gamma-glutamyltranspeptidase 1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,11612
ポリマ－58,5482
非ポリマー1,56810
水7,710428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14540 Å2
ΔGint-92 kcal/mol
Surface area19640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.242, 125.230, 104.061
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-948-

HOH

-
要素

-
Gamma-glutamyltranspeptidase 1 ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase 1 heavy chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 38533.664 Da / 分子数: 1 / 断片: Large subunit RESIDUES 28-380 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT1, GGT / プラスミド: pPICZaA / 発現宿主: PICHIA (菌類) / 株 (発現宿主): X-33
参照: UniProt: P19440, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase, leukotriene-C4 hydrolase
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase 1 light chain / GGT 1 / Gamma-glutamyltransferase 1 / Glutathione hydrolase 1 / Leukotriene-C4 hydrolase


分子量: 20014.438 Da / 分子数: 1 / 断片: Small subunit RESIDUES 381-569 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GGT1, GGT / プラスミド: pPICZaA / 発現宿主: PICHIA (菌類) / 株 (発現宿主): X-33
参照: UniProt: P19440, gamma-glutamyltransferase, glutathione gamma-glutamate hydrolase, leukotriene-C4 hydrolase

-
糖 , 1種, 6分子

#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 432分子

#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.99 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG3350, NH4Cl / PH範囲: 6.0-6.3 / Temp details: Room Temperature

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 doble crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 37862 / % possible obs: 93 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 23.09 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.095 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.1 / Χ2: 1.048 / Net I/av σ(I): 21.923 / Net I/σ(I): 9.6 / Num. measured all: 391920
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.1-2.142.60.45210460.7990.2910.5421.04152.4
2.14-2.183.20.46612890.8040.2720.5440.97663.9
2.18-2.224.10.4414560.8620.2310.51.0271.7
2.22-2.264.80.42116610.8780.2030.4711.04283.7
2.26-2.315.80.38918080.9060.1720.4281.06290
2.31-2.376.90.36319500.9250.1470.3941.08596.2
2.37-2.428.40.31920120.9590.1150.341.05199.5
2.42-2.4910.30.30820090.9750.1010.3240.998100
2.49-2.5611.30.26120190.980.0810.2741.031100
2.56-2.6512.90.22720360.9880.0650.2361.022100
2.65-2.7412.80.18620200.990.0540.1941.053100
2.74-2.8512.50.16220190.9920.0480.1691.068100
2.85-2.9812.90.13820200.9940.040.1441.073100
2.98-3.1412.80.11920400.9960.0340.1241.077100
3.14-3.3312.80.09820410.9970.0280.1021.079100
3.33-3.5912.60.08320510.9970.0240.0861.09100
3.59-3.9512.70.06820370.9980.020.0711.082100
3.95-4.5212.60.0620860.9970.0180.0630.999100
4.52-5.712.80.05920830.9990.0170.0621.017100
5.7-5012.10.05521790.9990.0160.0581.012100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
REFMAC5.8.0073位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4GDX

4gdx


解像度: 2.22→40.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 4.303 / SU ML: 0.106 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.194 / ESU R Free: 0.16 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1852 1704 5 %RANDOM
Rwork0.1463 ---
obs0.1483 32064 98.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.42 Å2 / Biso mean: 35.053 Å2 / Biso min: 17.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å20 Å2
2--0.03 Å2-0 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.22→40.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4046 0 97 428 4571
Biso mean--61.94 44.77 -
残基数----531
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0194290
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.024082
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4111.9765850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77839351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9485550
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.17223.69187
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.23115684
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.6561532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2677
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214905
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1133.1822147
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1123.1822146
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3624.7622684
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.278 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 114 -
Rwork0.239 2046 -
all-2160 -
obs--85.48 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る