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万見
- PDB-4z9b: Crystal structure of Low Molecular Weight Protein Tyrosine Phosph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z9b
タイトルCrystal structure of Low Molecular Weight Protein Tyrosine Phosphatase isoform A complexed with benzylphosphonic acid
要素Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / protein-ligand complex / benzylphosphonic acid
機能・相同性
機能・相同性情報


acid phosphatase / acid phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / sarcolemma / cytoplasmic side of plasma membrane / extracellular exosome ...acid phosphatase / acid phosphatase activity / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / sarcolemma / cytoplasmic side of plasma membrane / extracellular exosome / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight, mammalian / : / Protein-tyrosine phosphatase, low molecular weight / Phosphotyrosine protein phosphatase I / Phosphotyrosine protein phosphatase I superfamily / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / Low molecular weight phosphatase family / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
benzylphosphonic acid / Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Fonseca, E.M.B. / Trivella, D.B.B. / Scorsato, V. / Dias, M.P. / de Oliveira, F.L. / Miranda, P.C.M.L. / Aparicio, R.
資金援助 ブラジル, 4件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2009/51602-5 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2010/17544-5 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2011/15792-4 ブラジル
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2011/03054-9 ブラジル
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Crystal structures of the apo form and a complex of human LMW-PTP with a phosphonic acid provide new evidence of a secondary site potentially related to the anchorage of natural substrates.
著者: Fonseca, E.M. / Trivella, D.B. / Scorsato, V. / Dias, M.P. / Bazzo, N.L. / Mandapati, K.R. / de Oliveira, F.L. / Ferreira-Halder, C.V. / Pilli, R.A. / Miranda, P.C. / Aparicio, R.
履歴
登録2015年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32018年3月7日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.source
改定 1.42019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,9272
ポリマ－18,7551
非ポリマー1721
水1,24369
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.088, 54.287, 97.468
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Low molecular weight phosphotyrosine protein phosphatase / LMW-PTPase / Adipocyte acid phosphatase / Low molecular weight cytosolic acid phosphatase / Red ...LMW-PTPase / Adipocyte acid phosphatase / Low molecular weight cytosolic acid phosphatase / Red cell acid phosphatase 1


分子量: 18755.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACP1 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3
参照: UniProt: P24666, protein-tyrosine-phosphatase, acid phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-B85 / benzylphosphonic acid / ベンジルホスホン酸


分子量: 172.118 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H9O3P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.87 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 32% (w/v) PEG 5000, 0.1 M malic acid:Tris, molar ratio 1:2, pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: APEX II CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射モノクロメーター: Quazar(TM) Cu multilayer optic / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→27.8 Å / Num. obs: 7097 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.84 % / Rmerge(I) obs: 0.1455 / Net I/σ(I): 16.34
反射 シェル解像度: 2.4→2.45 Å / 冗長度: 11.58 % / Rmerge(I) obs: 0.5618 / Mean I/σ(I) obs: 2.94 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
APEXデータ収集
APEXデータ削減
APEXデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0049精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5PNT

5pnt


解像度: 2.41→27.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.929 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.877 / SU B: 22.849 / SU ML: 0.259 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.539 / ESU R Free: 0.332 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30148 325 4.7 %RANDOM
Rwork0.21479 ---
obs0.21875 6641 99.26 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.003 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.77 Å2-0 Å20 Å2
2---1.7 Å20 Å2
3----0.07 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.41→27.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1249 0 11 69 1329
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0191297
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021200
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5621.9591753
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8932759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8255159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.45623.69265
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.49215225
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4621511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02315
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.5022.373630
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.5022.368629
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.5133.54785
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.5123.546786
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3932.552667
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.3932.553668
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3343.767967
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.63518.9571498
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.63418.9671499
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.41→2.472 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.52 32 -
Rwork0.358 488 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.94463.821-5.58054.9673-7.234610.58390.18220.19230.24930.24660.27870.3279-0.3238-0.3429-0.46090.07280.05790.03250.10750.01930.0672-9.1617-3.153138.7355
21.2640.4187-0.11380.26730.11561.1172-0.0566-0.103-0.0964-0.04040.1024-0.05580.05460.0543-0.04590.110.02730.02040.1839-0.00520.0153.31274.624711.0388
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-4 - -1
2X-RAY DIFFRACTION2A5 - 157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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