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- PDB-4z97: Crystal structure of USP7 in complex with DNMT1(K1115Q) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z97
タイトルCrystal structure of USP7 in complex with DNMT1(K1115Q)
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
キーワードHYDROLASE / complex / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / regulation of telomere capping / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / regulation of telomere capping / cellular response to bisphenol A / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / monoubiquitinated protein deubiquitination / regulation of retrograde transport, endosome to Golgi / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / deubiquitinase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA alkylation repair / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / regulation of DNA-binding transcription factor activity / female germ cell nucleus / methyl-CpG binding / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / K48-linked deubiquitinase activity / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein deubiquitination / transcription-coupled nucleotide-excision repair / negative regulation of gluconeogenesis / pericentric heterochromatin / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / negative regulation of TORC1 signaling / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of PTEN localization / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / DNA methylation / regulation of signal transduction by p53 class mediator / PRC2 methylates histones and DNA / replication fork / Defective pyroptosis / promoter-specific chromatin binding / cellular response to amino acid stimulus / regulation of circadian rhythm / NoRC negatively regulates rRNA expression / regulation of protein stability / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / PML body / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / rhythmic process / p53 binding / Regulation of TP53 Degradation / chromosome / ubiquitinyl hydrolase 1 / methylation / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cysteine-type endopeptidase activity / negative regulation of gene expression / DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 ...DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7, ICP0-binding domain / ICP0-binding domain of Ubiquitin-specific protease 7 / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / : / MATH domain / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / TRAF-like / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Papain-like cysteine peptidase superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.998 Å
データ登録者Zhang, Z.M. / Song, J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of USP7 in complex with DNMT1(K1115Q)
著者: Zhang, Z.M. / Song, J.
履歴
登録2015年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7
C: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,4363
ポリマ－65,3442
非ポリマー921
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area28390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.659, 123.659, 152.928
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 7 / Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin ...Deubiquitinating enzyme 7 / Herpesvirus-associated ubiquitin-specific protease / Ubiquitin thioesterase 7 / Ubiquitin-specific-processing protease 7


分子量: 61887.328 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 544-1067 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: USP7, HAUSP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93009, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質・ペプチド DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / CXXC-type zinc finger protein 9 / DNA methyltransferase HsaI / M.HsaI / MCMT


分子量: 3456.802 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1097-1129 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT1, AIM, CXXC9, DNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P26358*PLUS, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.19 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH5.5, 10% PEG6000, 15% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.998→43.861 Å / Num. obs: 27615 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.744 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
Cootモデル構築
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化解像度: 2.998→43.861 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.51 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2543 2016 7.3 %
Rwork0.2089 --
obs0.2121 27611 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.998→43.861 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4088 0 6 0 4094
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1545719
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.821531
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044628
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005755
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.998-3.07260.41041370.33271790X-RAY DIFFRACTION100
3.0726-3.15570.32381420.31771801X-RAY DIFFRACTION100
3.1557-3.24850.36781420.27831830X-RAY DIFFRACTION100
3.2485-3.35330.31911420.26031791X-RAY DIFFRACTION100
3.3533-3.47310.28271400.25231814X-RAY DIFFRACTION100
3.4731-3.61210.28551400.23291805X-RAY DIFFRACTION100
3.6121-3.77650.25981460.21711815X-RAY DIFFRACTION100
3.7765-3.97540.27091420.20881825X-RAY DIFFRACTION100
3.9754-4.22430.23011430.19791799X-RAY DIFFRACTION100
4.2243-4.55020.2131460.16491826X-RAY DIFFRACTION100
4.5502-5.00750.19681480.15461837X-RAY DIFFRACTION100
5.0075-5.73070.26071460.1861849X-RAY DIFFRACTION100
5.7307-7.21490.25841490.24251858X-RAY DIFFRACTION100
7.2149-43.86550.24221530.19941955X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.588-0.76461.75332.9944-0.48042.3888-0.02370.2354-0.49560.14840.4621-0.01130.07830.1356-0.46520.6866-0.10470.24060.8287-0.19440.6368-60.2038-33.4089-2.5777
20.81160.1446-0.64344.72871.31831.67680.1911-0.1860.2137-0.52630.2178-0.5031-0.35010.4182-0.34180.7129-0.1616-0.04820.6575-0.190.7151-36.808426.105120.7742
35.9307-2.1282-2.13542.07121.53363.2146-0.2465-0.0067-0.3487-0.27480.134-0.86030.18630.17060.11440.9938-0.17350.4320.61220.14360.7684-64.0763-36.817811.1483
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 555 through 800 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 801 through 1083 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1110 through 1117 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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