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- PDB-4z47: Structure of the enzyme-product complex resulting from TDG action... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z47
タイトルStructure of the enzyme-product complex resulting from TDG action on a GU mismatch in the presence of excess base
要素
  • (DNA) x 2
  • G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
キーワードDNA binding protein/DNA / protein-DNA complex / DNA binding protein-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding ...thymine-DNA glycosylase / G/T mismatch-specific thymine-DNA glycosylase activity / G/U mismatch-specific uracil-DNA glycosylase activity / TET1,2,3 and TDG demethylate DNA / pyrimidine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / base-excision repair, AP site formation / depyrimidination / sodium ion binding / DNA N-glycosylase activity / mismatched DNA binding / SUMO binding / Displacement of DNA glycosylase by APEX1 / uracil DNA N-glycosylase activity / chloride ion binding / regulation of embryonic development / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / epigenetic regulation of gene expression / protein kinase C binding / transcription coregulator activity / base-excision repair / PML body / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription factor binding / nucleic acid binding / damaged DNA binding / protein domain specific binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylasee TDG-like, eukaryotes / Uracil DNA glycosylase family 2 / Uracil-DNA Glycosylase, subunit E / Uracil-DNA glycosylase-like domain / Uracil-DNA glycosylase-like / Uracil DNA glycosylase superfamily / Uracil-DNA glycosylase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / DNA / DNA (> 10) / G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Pozharski, E. / Malik, S.S. / Drohat, A.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM72711 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Thymine DNA glycosylase exhibits negligible affinity for nucleobases that it removes from DNA.
著者: Malik, S.S. / Coey, C.T. / Varney, K.M. / Pozharski, E. / Drohat, A.C.
履歴
登録2015年4月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月30日Group: Database references
改定 1.22015年11月11日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase
C: DNA
D: DNA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4377
ポリマ－40,1913
非ポリマー2464
水4,918273
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5590 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area17950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.305, 53.322, 82.297
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-140-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 G/T mismatch-specific thymine DNA glycosylase / Thymine-DNA glycosylase / hTDG


分子量: 23070.670 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 111-308 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13569, thymine-DNA glycosylase

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 CD

#2: DNA鎖 DNA


分子量: 8646.565 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#3: DNA鎖 DNA


分子量: 8473.431 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 3種, 277分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 30% PEG 4000, 0.2M ammonium acetate, 0.1M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→45.73 Å / Num. obs: 64847 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 11.7 % / Biso Wilson estimate: 27.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 15.9 / Num. measured all: 760039 / Scaling rejects: 107
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible allRmerge(I) obs
1.45-1.47111.23301329910.6450.72289.8
7.94-45.7313.851.463114570.9950.01899.60.067

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
Aimless0.5.4データスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0107精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FNC

4fnc


解像度: 1.45→45.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / WRfactor Rfree: 0.2086 / WRfactor Rwork: 0.1464 / FOM work R set: 0.7863 / SU ML: 0.0604 / SU R Cruickshank DPI: 0.0629 / SU Rfree: 0.0652 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.0652 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1953 3110 4.8 %RANDOM
Rwork0.1403 ---
obs0.1428 61716 94.75 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.35 Å2 / Biso mean: 37.444 Å2 / Biso min: 17.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6 Å20 Å2-0.65 Å2
2---0.28 Å2-0 Å2
3----1.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→45.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1557 1135 16 277 2985
Biso mean--37.06 47.1 -
残基数----252
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.0162961
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022240
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2741.5954248
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.91935214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6655204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.63824.05474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.32915291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.134158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1510.2412
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0190.0212523
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.9613.041796
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.9383.037794
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.3994.574994
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.98535199
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.915591
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded18.99855205
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.32 207 -
Rwork0.314 4497 -
all-4704 -
obs--93.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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