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- PDB-4ytk: Structure of the KOW1-Linker1 domain of Transcription Elongation ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ytk
タイトルStructure of the KOW1-Linker1 domain of Transcription Elongation Factor Spt5
要素Transcription elongation factor SPT5
キーワードTRANSCRIPTION / elongation / RNA processing / protein-DNA interaction.
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / snRNP binding / regulation of rRNA processing / RNA polymerase I core binding / DSIF complex / intracellular mRNA localization / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding / U4 snRNA binding ...negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase I / regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / snRNP binding / regulation of rRNA processing / RNA polymerase I core binding / DSIF complex / intracellular mRNA localization / RNA polymerase I general transcription initiation factor binding / U4 snRNA binding / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / mRNA Capping / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / spliceosomal complex assembly / RNA polymerase II complex binding / U5 snRNA binding / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / positive regulation of autophagy / U1 snRNA binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / chromosome / rRNA binding / mRNA binding / protein-containing complex binding / regulation of DNA-templated transcription / mitochondrion / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5 C-terminal domain / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain, eukaryotic ...Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / Transcription elongation factor Spt5, eukaryote / Spt5 transcription elongation factor, N-terminal / Spt5 C-terminal domain / Spt5, KOW domain repeat 2 / Spt5, KOW domain repeat 3 / Spt5, KOW domain repeat 5 / Spt5 transcription elongation factor, acidic N-terminal / Spt5 C-terminal nonapeptide repeat binding Spt4 / NGN domain, eukaryotic / Spt5, KOW domain repeat 1 / Spt5, KOW domain repeat 4 / NGN domain / Transcription elongation factor SPT5 / Early transcription elongation factor of RNA pol II, NGN section / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif / KOW / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcription elongation factor SPT5
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.0904 Å
データ登録者Meyer, P.A. / Li, S. / Zhang, M. / Yamada, K. / Takagi, Y. / Hartzog, G.A. / Fu, J.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM100997 米国
引用ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structures and Functions of the Multiple KOW Domains of Transcription Elongation Factor Spt5.
著者: Meyer, P.A. / Li, S. / Zhang, M. / Yamada, K. / Takagi, Y. / Hartzog, G.A. / Fu, J.
履歴
登録2015年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年10月21日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription elongation factor SPT5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,4241
ポリマ－15,4241
非ポリマー00
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.693, 44.394, 64.071
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Transcription elongation factor SPT5 / Chromatin elongation factor SPT5


分子量: 15423.502 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 382-511 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: SPT5, YML010W, YM9571.08 / プラスミド: pET24b(+) / 詳細 (発現宿主): pET24b(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27692
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / Density meas: 1.36 Mg/m3 / 溶媒含有率: 50 % / 解説: bipyramids
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 0.1 M Tris-HCl, pH 8.0, 30% (w/v) PEG 3350 / PH範囲: 7.8 - 8.2 / Temp details: Forced air incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.5484, 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月16日 / 詳細: 0.5 degree/image
放射モノクロメーター: Zr filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54841
20.97931
反射解像度: 1.09→36.5 Å / Num. all: 49082 / Num. obs: 48357 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 1.5 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.115 / Rsym value: 0.115 / Net I/av σ(I): 14 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.09→1.11 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 52.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000not knownデータ削減
HKL-2000not knownデータスケーリング
PHENIXnot known位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: experimental

解像度: 1.0904→36.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / SU ML: 0.06 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1994 2478 5.12 %Random
Rwork0.1822 ---
obs0.1831 48357 93.91 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.47 Å / VDWプローブ半径: 0.8 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 45.318 Å2 / ksol: 0.39 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3436 Å2-0 Å20 Å2
2---0.4288 Å2-0 Å2
3---0.0853 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.0904→36.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数943 0 0 161 1104
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.009989
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3211343
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.272377
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.091145
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009176
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0.01

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.0904-1.11140.24057150.23142453
1.1114-1.13410.23461220.1781182270
1.1341-1.15870.17381120.1644229485
1.1587-1.18570.16721360.1599257395
1.1857-1.21530.18681510.15242630100
1.2153-1.24820.15731300.14442693100
1.2482-1.28490.18771520.15062708100
1.2849-1.32640.16391490.15012665100
1.3264-1.37380.19311500.15262684100
1.3738-1.42880.17431460.15412703100
1.4288-1.49390.17921320.15062700100
1.4939-1.57260.17381550.15282700100
1.5726-1.67110.18781320.16362722100
1.6711-1.80020.18621570.17242713100
1.8002-1.98130.18171410.1722735100
1.9813-2.2680.20741420.18132765100
2.268-2.85720.22491460.2064277099
2.8572-36.51090.21561540.2176257889

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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