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- PDB-4yr1: Crystal Structure of E. Coli Alkaline Phosphatase D101A/D153A in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yr1
タイトルCrystal Structure of E. Coli Alkaline Phosphatase D101A/D153A in complex with inorganic phosphate
要素Alkaline phosphatase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on phosphorus or arsenic in donors / alkaline phosphatase / alkaline phosphatase activity / hydrogenase (acceptor) activity / phosphoprotein phosphatase activity / protein dephosphorylation / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / magnesium ion binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Alkaline phosphatase, active site / Alkaline phosphatase active site. / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase / Alkaline phosphatase homologues / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Alkaline phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Peck, A. / Herschlag, D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM64798 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Extensive site-directed mutagenesis reveals interconnected functional units in the Alkaline Phosphatase active site.
著者: Sunden, F. / Peck, A. / Salzman, J. / Ressl, S. / Herschlag, D.
履歴
登録2015年3月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Alkaline phosphatase
B: Alkaline phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,35512
ポリマ－92,5352
非ポリマー82010
水3,279182
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9590 Å2
ΔGint-199 kcal/mol
Surface area28010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.420, 161.420, 140.051
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1115A10 - 447
2115B10 - 447

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.86983, -0.493348, -0.001746), (-0.493321, 0.869732, 0.014179), (-0.005476, 0.013195, -0.999898)-0.35829, 0.18754, -35.74955

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要素

#1: タンパク質 Alkaline phosphatase / APase


分子量: 46267.492 Da / 分子数: 2 / 変異: D101A D153A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: phoA, b0383, JW0374 / プラスミド: pMAL-p2X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SM547(DE3) / 参照: UniProt: P00634, alkaline phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: PEG 3350, Bis-Tris, ammonium sulfate, glycerol (cryo-protectant)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→52.89 Å / Num. obs: 51846 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.6 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.438 / Rpim(I) all: 0.096 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 1117848 / Scaling rejects: 252
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.24-2.3119.73.1351.48703844200.5820.719100
9.25-52.8922.30.05531.3195038760.9990.01299.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMACrefmac_5.8.0073精密化
PHASER2.5.6位相決定
Aimless0.3.6データスケーリング
iMOSFLM7.1.1データ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.24→52.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / Matrix type: sparse / WRfactor Rfree: 0.208 / WRfactor Rwork: 0.169 / SU B: 11.297 / SU ML: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.275 / ESU R Free: 0.219 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2589 2548 4.9 %RANDOM
Rwork0.2169 49268 --
obs0.219 49268 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.86 Å2 / Biso mean: 37.56 Å2 / Biso min: 19.08 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.55 Å20.78 Å20 Å2
2--1.55 Å20 Å2
3----5.04 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.24→52.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6492 0 48 182 6722
Biso mean--45.42 30.17 -
残基数----886
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0196740
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026380
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1041.9639121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.725314707
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7855898
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.08525.362276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.217151087
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5211532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0590.21037
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0217840
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2193.6913577
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2193.693576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0625.5314480
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
2558MEDIUM POSITIONAL0.10.5
3738LOOSE POSITIONAL0.365
2558MEDIUM THERMAL1.662
3738LOOSE THERMAL2.0210
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
2.244-2.3020.3781840.38535970.38537811000.356
2.302-2.3650.3681700.36334620.36336321000.331
2.365-2.4340.3971550.34234230.34435781000.315
2.434-2.5080.3341720.3132960.312346999.9710.273
2.508-2.590.3491650.29631960.298336299.970.258
2.59-2.6810.2941600.26531000.26732601000.228
2.681-2.7820.3431600.26229990.26631591000.223
2.782-2.8950.3341640.24728840.25130481000.21
2.895-3.0240.3071330.23427810.23729141000.199
3.024-3.1710.2981330.24226810.24528141000.21
3.171-3.3410.2721190.21425440.21626631000.183
3.341-3.5430.2341310.19423990.19625301000.173
3.543-3.7870.2071190.18522810.18724001000.164
3.787-4.0880.2351210.15921060.163222899.9550.141
4.088-4.4760.1661100.12919670.13120771000.114
4.476-50.143890.12518030.12618921000.109
5-5.7650.213940.14115930.14516871000.123
5.765-7.0390.181920.16513560.16614481000.15
7.039-9.8680.183470.13711010.138115099.8260.131
9.868-52.890.322300.2196980.2237281000.219

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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